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平成２５年９月３０日判決言渡
平成２４年（行ケ）第１０２６８号審決取消請求事件
口頭弁論終結日平成２５年５月２７日
判決
原告ジェネンテク，インコーポレイテッド
訴訟代理人弁護士片山英二
同服部誠
訴訟代理人弁理士小林浩
同日野真美
被告特許庁長官
指定代理人郡山順
同今村玲英子
同中島庸子
同堀内仁子
主文
１原告の請求を棄却する。
２訴訟費用は原告の負担とする。
３この判決に対する上告及び上告受理申立てのための付加期間を
３０日と定める。
事実及び理由
第１請求
特許庁が訂正２０１１－３９０１０７号事件について平成２４年３月１６日にし
た審決を取り消す。
第２前提となる事実
１特許庁における手続の経緯
原告は，発明の名称を「特定Ｆｃεレセプターのための免疫グロブリン変異体」
とする特許発明につき，特許第３４５７９６２号に係る特許権（平成４年８月１４
日国際出願（以下「本件出願」という。），優先権主張１９９１年（平成３年）
８月１４日，米国；１９９２年（平成４年）５月７日，米国（以下，この優先権主
張の基礎となる出願を「基礎出願２」という。），平成１５年８月１日設定登録。
以下「本件特許」という。）を有している（甲２５）。
原告は，平成２３年９月７日，訂正審判（訂正２０１１－３９０１０７号事件。
以下「本件訂正審判」という。）を請求し（甲１），同年１１月２１日付けで訂正
拒絶理由通知を受け（甲２），平成２４年２月２日，訂正事項を追加する旨の手続
補正（以下「本件補正」という。）を行った（甲７）。特許庁は，同年３月１６日，
本件補正を認めた上で，請求不成立の審決（以下「審決」という。）をし，その謄
本は同月２６日，原告に送達された。
２特許請求の範囲
本件訂正審判における訂正前の本件特許に係る特許請求の範囲の請求項１５は，
以下のとおりである（以下，同請求項記載の発明を「本件発明」という。）（甲２
５）。
「【請求項１５】配列番号８および９にそれぞれ示すヒト化マウス抗体humae１
１１型のＦａｂＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を含む抗体であって，
残基６０がアスパラギン酸で置換され，残基６１がプロリンで置換され，残基６７
がイソロイシンで置換されている（抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットら
の番号付けに基づく）ことを特徴とする抗体。」
３本件訂正審判における訂正事項
本件補正後の，本件訂正審判における訂正事項は，以下のとおりであり，いずれ
も誤記の訂正を目的とするものである（甲１，７）。
要するに，①訂正事項１，２は，配列表の配列番号８に示すアミノ酸配列におい
て，第１２５番目のＬｙｓ及び１２６番目のＧｌｙは，誤記により挿入されたもの
であるからこれを削除し（訂正事項２），削除に伴い配列表における配列の長さに
ついて「４５３アミノ酸」と記載したものを「４５１アミノ酸」と訂正するもので
あり（訂正事項１），②訂正事項３は，「アスパラギン酸」は，「アスパラギン」
の誤記であるから訂正するとするものである。
(1)訂正事項１
発明の詳細な説明の欄の配列表において，特許公報５０頁６行における「４５３
アミノ酸」を「４５１アミノ酸」に訂正する。
(2)訂正事項２
発明の詳細な説明の欄の配列表の配列番号８に示すアミノ酸配列において，１２
５番目のＬｙｓ及び１２６番目のＧｌｙを削除し，特許公報５０頁８行～５３頁下
から４行におけるアミノ酸配列を，訂正明細書８６頁１行～８９頁４行に記載のと
おり訂正する。
(3)訂正事項３
特許請求の範囲の請求項１５において，「残基６０がアスパラギン酸で置換さ
れ，」を「残基６０がアスパラギンで置換され，」と訂正する。
併せて，特許公報６頁１１欄３８行～３９行にある「残基６０がアスパラギン酸
で置換され」を「残基６０がアスパラギンで置換され」と訂正する。
４審決の理由
審決の理由は，別紙審決書写しに記載のとおりであり，その要旨は以下のとおり
である。
(1)訂正事項２について
本件特許に係る明細書（以下「本件明細書」という。）の記載のみからは，かか
る配列が誤記であるということができないし，本件出願時の技術常識を参酌しても，
本件明細書に接した当業者が，本件明細書記載の配列番号８の配列に疑いを抱き，
誤記があると認識するとまではいえない。したがって，訂正事項２は，誤記の訂正
を目的とするものではなく，特許請求の範囲の減縮，明瞭でない記載の釈明を目的
とするものでないことも明らかであるから，平成６年法律第１１６号による改正前
の特許法（以下「平成６年改正前特許法」という。）１２６条１項ただし書各号の
いずれにも該当しない。
訂正事項２は，本件明細書及び技術常識を総合することにより導かれる技術的事
項との関係において，新たな技術的事項を導入しないものとはいえず，「願書に添
付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内において」したものとはいえないか
ら，同法１２６条１項の規定に適合せず，さらに，訂正事項２により配列番号８の
配列が変化し，実質的に請求項１５に係る特許請求の範囲を変更するものとなるか
ら，同法１２６条２項の規定に適合しない。
(2)訂正事項１について
訂正事項１は，訂正事項２により，本件明細書記載の配列番号８のアミノ酸数が
減少することに伴うものであり，訂正事項２は平成６年改正前特許法１２６条１項，
２項のいずれの規定にも適合しないから，訂正事項１も同法１２６条１項，２項の
いずれの規定にも適合しない。
(3)訂正事項３について
本件明細書の記載からは，請求項１５における残基６０のアスパラギン酸がアス
パラギンの誤記であるとまではいえず，訂正事項３は平成６年改正前特許法１２６
条１項ただし書各号のいずれにも該当しない。また，訂正事項３による訂正の結果，
請求項１５のアミノ酸の種類が全く異なるものとなり，実質上特許請求の範囲を変
更するものであるから，同法１２６条２項の規定にも適合しない。
第３取消事由に関する当事者の主張
１原告の主張
審決には，訂正事項１及び２の許否に係る判断の誤り（取消事由１），訂正事項
３の許否に係る判断の誤り（取消事由２）があり，違法であるから，取り消される
べきである。
(1)訂正事項１及び２の許否に係る判断の誤り（取消事由１）
以下のとおり，配列表の配列番号８に示すアミノ酸配列において，第１２５番目
のＬｙｓ及び１２６番目のＧｌｙは，誤記に基づく挿入であり，本件明細書に接し
た当業者は，配列番号８中に誤記が存在し，かつ，正しい記載が何であるかを理解
することができる。また，訂正事項１及び２による訂正は，願書に添付した明細書
又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものであり，また，実質的に特許請
求の範囲を変更するものでもない。
ア(ｱ)本件特許の優先日当時，ヒトＩｇＧ１が，Ｈ鎖（重鎖）とＬ鎖（軽鎖）
を有し，いずれも，Ｎ末端から約１１０個のアミノ酸配列は，抗原特異性に応じて
部分的に異なった配列を有する可変部（Ｖ領域）であり，それ以外の部分は，各ク
ラスで配列がほぼ一定である定常領域（Ｃ領域）であり，さらにそのＣ領域は，約
１１０個のアミノ酸からなる３つの単位より構成されていることが周知であった。
Ｈ鎖についてみれば，Ｎ末端より順に，可変領域，第一定常領域（ＣＨ１領域），
第二定常領域（ＣＨ２領域）及び第三定常領域（ＣＨ３領域）から構成されている。
可変領域中，抗原分子と直接接触する領域は，超可変領域又は相補性決定部位（Ｃ
ＤＲ）と呼ばれている。
(ｲ)本件発明は，ぜん息などの疾患の原因であるアレルギー応答を媒介する免
疫グロブリン群の一つであるＩｇＥに対する抗体であって，Ｂ細胞上に認められる
ＩｇＥ又は体内を遊離して循環しているＩｇＥには結合するが，マスト細胞及び好
塩基球に結合しているＩｇＥには結合しないとの特性を有するものであり，マスト
細胞や好塩基球を活性化しない抗体に関する発明である。本件明細書の記載によれ
ば，本件発明の抗ＩｇＥヒト化マウス抗体は，ヒト免疫グロブリン（レシピエント
抗体）のうち，ＣＤＲのアミノ酸配列中の残基を，所望の特異性，親和性及び能力
を有するマウス抗体（ドナー抗体）のＣＤＲ中の残基で置換したものである。
(ｳ)本件明細書には，具体的には，マウスモノクローナル抗体のうち最も好ま
しい特性を有するＭＡＥ１１（アイソタイプはＩｇＧ１である）を，ヒト化のため
のドナー抗体として用いたことが記載されており，レシピエント抗体としては，同
じアイソタイプのＩｇＧ１が用いられたと考えられる。
(ｴ)本件明細書には，ＶＨ領域がカバットヒトサブグループIII，ＶＬ領域がカ
バットヒトκサブグループＩであるレシピエント抗体を用いたことが記載されてい
る。定常領域については，アミノ酸配列はほぼ一定であるため，上記のような記載
はない。しかし，可変領域について，ヒトをはじめとした各種動物の抗体等の配列
を記載したカバットらの文献「SequencesofProteinsofImmunological
Interest」（甲１８。以下，「カバットらの文献」という。）に記載のアミノ酸配
列を用いているのであるから，定常領域についても，カバットらの文献に記載のア
ミノ酸配列が用いられていると理解できる。
カバットらの文献によれば，ヒトＩｇＧ１の定常領域であるＣＨ１領域は１１４
番～２２３番のアミノ酸配列であるが，カバットらの文献には，ヒトＩｇＧ１であ
る２８ＥＵ，２９ＮＩＥ，３６ＨＵＭＡＮＩＧＧ１’ＣＬ及び３７ＫＯＬの４つ
のヒトＩｇＧ１について，アミノ酸配列が記載されている。そして，上記４つのヒ
トＩｇＧ１のアミノ酸配列は，１５０番のアミノ酸がＧｌｕである場合とＧｌｎで
ある場合があること，２２２番のアミノ酸がＬｙｓである場合とＡｒｇである場合
があることを除いて，全て同一である。したがって，本件明細書に記載のhumae１
１１型抗体の作成に用いられたレシピエント抗体であるヒトＩｇＧ１のＣＨ１領
域のアミノ酸配列は，カバットらの文献に記載されたＣＨ１領域の１１４番～１４
９番，１５１～２２１番及び２２３番のアミノ配列と同一であり，１５０番目のア
ミノ酸はＧｌｕ又はＧｌｎ，２２２番目のアミノ酸はＬｙｓ又はＡｒｇであると理
解できる。
イ仮に，定常領域について，カバットらの文献に記載のアミノ酸配列が用いら
れていないとしても，本件明細書に記載のhumae１１１型抗体の作成に用いられた
レシピエント抗体であるヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域におけるアミノ酸の配列は明確
である。
ヒト化抗体は，マウス抗体（ドナー抗体）のうち抗原と結合する超可変領域（Ｃ
ＤＲ）以外の部分（定常領域及び可変領域中のフレームワーク領域）をヒトの抗体
（レシピエント抗体）と同じ配列に置き換えた抗体である。ヒト化の目的は抗体が
ヒトの体内で異物として認識されないようにするためであるから，ヒト抗体由来の
アミノ酸配列は，ヒト抗体の通常のアミノ酸配列と同一のものが使用される。
ヒト化の目的からして，あえて既知の通常の配列とは異なる配列のヒト抗体の定
常領域を用いるということは，およそ考えられない。仮に，何らかの理由で既知の
通常の配列ではない定常領域を用いるのであれば，その理由が説明されてしかるべ
きであるが，本件明細書にはそのような記載はない。
本件特許の優先日当時，カバットらの文献は，ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列を掲
載している文献として当業者に知られていた。カバットらの文献には，発行当時に
知られていたヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域が全て記載されていると理解されていた。
この文献の発行は，１９９１年（平成３年）１０月以前であるから，基礎出願２に
よる優先日である１９９２年（平成４年）５月７日あるいは本件出願日である平成
４年８月１４日当時，本件明細書に接した当業者は，レシピエント抗体であるヒト
ＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列は，カバットらの文献に記載されたＣＨ１領
域の１１４番～１４９番，１５１～２２１番及び２２３番のアミノ配列と同一であ
り，１５０番目のアミノ酸はＧｌｕ又はＧｌｎ，２２２番目のアミノ酸はＬｙｓ又
はＡｒｇであると合理的に理解する。
ウ(ｱ)ヒト免疫グロブリン（レシピエント抗体）のうち，ＣＤＲのアミノ酸配
列中の残基を，特異性，親和性及び能力を有するマウス抗体（ドナー抗体）のＣＤ
Ｒ中の残基で置換するためには，ヒト免疫グロブリンの残基とマウス抗体の残基の
対応付けを行う必要があるところ，本件明細書では，この対応付けに，そのような
対応付けが既になされているカバットらの文献に記載された残基番号（以下「カバ
ットらの残基番号」といい，同文献における残基への番号付けを「カバットらの番
号付け」という。）が用いられている。
本件明細書の配列番号８のアミノ酸配列の残基には，カバットらの残基番号では
なく，特許庁における「塩基配列又はアミノ酸配列を含む明細書等の作成のための
ガイドライン」等と同様に，最初から４５３番まで通し番号が付けられている。そ
うすると，当業者であれば，アミノ酸配列の修飾についての本件明細書の記載を理
解するために，配列番号８の残基番号とカバットらの残基番号の対比を行う必要が
生じる。
(ｲ)前記のとおり，本件明細書に記載のhumae１１１型抗体の作成に用いられ
たレシピエント抗体であるヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域（アミノ酸配列の１１４番～
２２３番）のアミノ酸配列は，カバットらの文献に記載されたＣＨ１領域のアミノ
酸配列と同じである。そして，得られたhumae１１１型抗体のＨ鎖のアミノ酸配列
のうち，定常領域については，ヒト化に際してドナー抗体の残基と置換されること
はない。
また，本件特許の優先日当時，定常領域においても，アミノ酸残基の置換・挿入
により，その立体構造が変化し，それによって抗体の機能に悪影響が生じ得ること
が理解されていた。
したがって，当業者は，humae１１１型抗体の定常領域であるＣＨ１領域は，カ
バットらの文献に掲載されたヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と完全に一致すると考え
るはずである。
ところが，配列番号８のうち定常領域であるＣＨ１領域に相当するアミノ酸配列
は，通常のヒト抗体のＣＨ１領域の配列に，１２５番のＬｙｓ（リシン）及び１２
６番のＧｌｙ（グリシン）が挿入されており，カバットらの文献に記載されたアミ
ノ酸配列と配列番号８の配列とは齟齬することが認識される。
(ｳ)２つのアミノ酸の付加は，ＤＮＡ配列についてみれば，６つのヌクレオチ
ドの付加であり，同一部位に６つものヌクレオチドの挿入が自然に起きるとは考え
られない。ヒトＩｇＧ１の定常領域であるＣＨ１領域中に，Ｌｙｓ，Ｇｌｙが付加
された配列の報告例はない。そこで，本件明細書の配列番号８に接した当業者は，
Ｌｙｓ，Ｇｌｙというアミノ酸が人為的に挿入されたものであるかを確認するため
に，本件明細書中の他の記載等を参酌する。しかし，本件明細書中には，ＣＨ１配
列中にＬｙｓ，Ｇｌｙを人為的に挿入したとの記載はない。ヒトＩｇＧ１の配列に
人為的にアミノ酸を挿入しながら，その旨の記載がないということは想定できない。
また，本件出願日まで見つからなかった特殊なＣＨ１配列を有するヒトＩｇＧ１
をあえてレシピエント抗体として用いたと理解するのは極めて不自然であり，その
ような特殊な配列を用いたにもかかわらず，本件明細書にその点について何ら説明
がないのも，不自然である。
(ｴ)以上のとおり，本件特許の優先日当時の技術常識に基づいても，ヒトＩｇ
Ｇ1の定常領域であるＣＨ１配列中に，Ｌｙｓ，Ｇｌｙという２つのアミノ酸が２
個挿入されるバリエーションが天然に存在するとは考えられないこと，調査の結果
からも，実際に，そのようなバリエーションは存在しないこと，本件明細書中には
これが人為的に挿入された等の記載もないこと等の事情を総合するならば，配列表
の配列番号８に示すアミノ酸配列において，第１２５番目のＬｙｓ及び１２６番目
のＧｌｙは，誤記に基づく挿入であることは明らかである。
そして，本件明細書に接した当業者においても，本件特許の優先日当時の技術常
識に照らして，配列番号８のアミノ酸配列に疑いを抱き，１２５番のＬｙｓ及び１
２６番のＧｌｙは誤って挿入・記載された誤記であること，そして，配列番号８の
アミノ酸配列の全長は４５１であることを認識すると考えられる。したがって，訂
正事項１及び２は，誤記の訂正を目的とするものであるといえる。
エこの点，被告は，カバットらの文献にも，アミノ酸が挿入されている例が記
載されているとして，原告の主張は理由がないと主張する。
しかし，被告の主張は，以下のとおり失当である。
すなわち，本件特許の優先日当時，抗体分子の三次元構造は主にアミノ酸配列に
よって決定されるため，アミノ酸残基の置換・挿入により抗体のアミノ酸配列が変
更されれば，抗体が機能するために必要な立体構造が悪影響を受けることが知られ
ており，定常領域におけるアミノ酸残基の置換・挿入について，どのような変異で
あれば抗体の機能に対する影響が小さく，その機能が維持されるかについては，予
測困難であった。そして，カバットらの文献には，抗体のアミノ酸配列が網羅的に
記載されていると理解されていたから，当業者は，カバットらの文献に記載されて
いない以上，他の部位にアミノ酸が挿入されている事例がある可能性は極めて低い
と理解していた。
仮に，当業者が，カバットらの文献には掲載されていないヒトＩｇＧ１のＣＨ１
領域の配列であって，既に掲載されている配列にはないアミノ酸残基が挿入されて
いる事例が存在する可能性があると考えたとしても，それは，カバットらの文献の
配列の表において，「ギャップ」で示されている部位，すなわち，「アミノ酸残基
が挿入されている配列を有する抗体が，他の動物種ではあるにせよ，実際に存在し，
機能している」ことが明らかな部位における挿入に限られると考える。カバットら
の文献に記載されたヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列で，全長が記載され
ているものは４つあるが，これらの１１６番のＴｈｒ（スレオニン）と１１７番の
Ｌｙｓ（リシン）の間（配列番号８の１２５番と１２６番のアミノ酸残基の位置に
相当）には，ギャップは存在しない。
以上に照らせば，ギャップの存在しない部位にＬｙｓ，Ｇｌｙというアミノ酸２
残基が挿入された配列番号８に接した当業者は，配列番号８におけるＬｙｓ，Ｇｌ
ｙの挿入が，天然に存在するバリエーションや多型であると認識することはなく，
誤記であると認識するはずである。
オ前記のとおり，訂正事項１及び２が誤記の訂正を目的とするものであること
は明らかであり，本件明細書及び本件特許の優先日当時の技術常識から自明な事項
であるから，訂正事項１及び２は，願書に添付した明細書又は図面に記載した事項
の範囲内においてしたものといえる。同様に，訂正事項１及び２は，実質的に特許
請求の範囲を変更するものではない。
(2)訂正事項３の許否に係る判断の誤り（取消事由２）
以下のとおり，請求項１５及び発明の詳細な説明中の「残基６０がアスパラギン
酸で置換され，」との記載は，「残基６０がアスパラギンで置換され，」の誤記で
ある。
ア(ｱ)本件明細書の発明の詳細な説明には，ヒト化マウス抗体humae１１１型
の残基６０の置換について，「他の好ましい態様は，配列番号８および９にそれぞ
れ示すヒト化マウス抗体humae１１１型のＦａｂＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖
アミノ酸配列を含む抗体であって，残基６０がアスパラギン酸で置換され，残基６
１がプロリンで置換され，残基６７がイソロイシンで置換されていることを特徴と
する抗体である。」（特許公報６頁１１欄３６行～４１行）との記載（以下「本件
記載部分」という。）があるが，これを除くと，一貫して残基６０はアスパラギン
で置換されることが記載されており，残基６０がアスパラギン酸で置換された例は
記載されていない。
本件明細書に記載された具体的実施例の中で，ＦＣＥＨへの親和性が最も優れて
いる８ｂ型の変異体は，ヒト化マウス抗体humae１１１型のＶＨ領域において，
残基６０のアラニン（Ａ）がアスパラギン（Ｎ）に，残基６１のアスパラギン酸
（Ｄ）がプロリン（Ｐ）に，残基６７のフェニルアラニン（Ｆ）がイソロイシン
（Ｉ）に置換された変異体である。本件記載部分も，残基６０がアスパラギンでは
なくアスパラギン酸で置換されるとある点を除けば，すべて，最も優れた実施例で
ある８ｂ型の変異体と一致している。
本件明細書に接した当業者は，実施例中，最も優れたＦＣＥＨへの親和性を有す
るヒト化マウス抗体humae１１変異体は，８ｂ型変異体であると理解する。そして，
本件記載部分中のアスパラギン酸についての記載についても疑念を抱き，これを
「アスパラギン」と読み替えれば他の記載と符合し，合理的であると考えるはずで
ある。
(ｲ)請求項１５の記載についても同様に，「アスパラギン酸」を「アスパラギ
ン」と読み替えれば，最も優れた実施例である８ｂ型変異体について特許請求した
ものとなり，合理的である。
他方，仮に「アスパラギン酸」との記載が正しいとすると，優れた変異体はクレ
ームされておらず，実施例にもなく，効果の全く不明な変異体がクレームされてい
る結果となり，著しく不合理である。
イＭＡＥ１１変異体において，残基６０がアスパラギンで置換されたものが好
ましいことは，基礎出願２や本件出願の願書に最初に添付された明細書（甲１４）
に記載されている。「残基６０がアスパラギン酸で置換され」との特許請求の範囲
は，平成１４年１月２３日付けの手続補正により，請求項２７として追加された記
載であり，同日付けの意見書において，その補正の根拠は表９にあると説明されて
いる。他方，表９には「Ａ６０Ｎ」との記載しか見当たらない。したがって，仮に
誤記でないとした場合には，残基６０をアスパラギン酸で置換するとの記載は，願
書に添付した明細書の範囲を逸脱する補正に該当することになり，不合理であるか
ら，当業者は，「残基６０がアスパラギン酸で置換され」との記載を「残基６０が
アスパラギンで置換され」の誤記と理解するのが自然であるといえる。
ウ以上のとおり，本件明細書によれば，請求項１５及び本件記載部分中の「残
基６０がアスパラギン酸で置換され」との記載は「残基６０がアスパラギンで置換
され」の誤記であると理解される。
また，特許請求の範囲の意味内容を確定する場合には，当該記載の前後の単語・
文章，文脈，当該請求項の全体の意味内容との関係で検討すべきであり，本件明細
書を参酌すれば，当業者にとって，請求項１５における「残基６０がアスパラギン
酸で置換され」との記載は「残基６０がアスパラギンで置換され」の誤記であるこ
とが理解できるから，訂正事項３による訂正は，実質上特許請求の範囲を変更する
ものではない。
２被告の反論
(1)訂正事項１及び２の許否に係る判断の誤り（取消事由１）に対して
ア以下のとおり，本件明細書には，配列番号８について，明確かつそれ自体矛
盾のない記載がされているから，当該記載は誤記のないものとして，記載のとおり
理解されるし，また，本件明細書に接した当業者も，当該記載に誤記があると理解
することはできない。よって，訂正事項１及び２による訂正は，誤記の訂正を目的
とするものであるとはいえない。
(ｱ)本件明細書には，配列番号８がヒト化マウス抗体humae１１１型のＨ鎖
（重鎖）のアミノ酸配列であることが記載されている。そして，配列番号８のアミ
ノ酸配列と，抗体の構造に関するカバットらの番号付けとを対応させると，配列番
号８のアミノ酸番号１～１２１（カバットらの番号付けで，1～１１３番）が可変
領域（ＶＨ領域）に該当し，アミノ酸番号１２２（カバットらの番号付けで１１４
番）以降がＣＨ１領域を含む定常領域を表す。そして，配列番号８は，上記抗体の
定常領域を含む，Ｈ鎖のアミノ酸配列を明確に示しており，かつ，ＣＨ１領域に位
置する１２５番のＬｙｓ及び１２６番のＧｌｙ（一文字記号ではそれぞれＫ及び
Ｇ）が一貫して含まれている。さらに，配列番号８のアミノ酸の数として，上記の
１２５番のＬｙｓ及び１２６番のＧｌｙを含むものして，「４５３」と記載されて
いる。
ヒト化抗体はヒト由来のレシピエント抗体のＣＤＲの残基がドナー抗体のＣＤ
Ｒの残基で置換されているものであるが，レシピエント抗体については，本件明
細書の実施例４に，「ＭＡＥ１１から残基を選択し，ヒトＦａｂ抗体背景中に挿
入または置換した（ＶＨ領域カバットサブグループIIIおよびＶＬ領域κサブグル
ープⅠ）」ことは記載されているが，そのＣＨ１領域がどのようなアミノ酸配列
を有するかについては，何ら記載がない。したがって，実施例４の記載は，配列
番号８のアミノ酸配列と矛盾しない。
(ｲ)カバットらの文献によると，ヒトＩｇＧ１抗体である２９ＮＩＥのＣＨ１
領域には，他のヒトＩｇＧ１抗体には見られない，カバットらの番号付けで２２３
番のＶａｌの挿入が，ヒトＩｇＧ１抗体である３５ＳＡＣには，他のヒトＩｇＧ１
抗体には見られない，カバットらの番号付けで１１３Ｄ番のＧｌｘ及び１１３Ｅ番
のＳｅｒの挿入が見られ，また，ヒトＩｇＧ１抗体である３７ＫＯＬと３９ＬＥＣ
を比べると，３７ＫＯＬには３９ＬＥＣに見られない，カバットらの番号付けで２
１９番のＶａｌ及び２２０番のＡｓｐの挿入が見られる。
また，上記のようなＣＨ１領域の両端付近の部分以外にも，例えばマウスＩｇＧ
１抗体やヒトＩｇＧ２抗体のＣＨ１領域の様々な部分に，同様にアミノ酸の挿入が
見られる。
このように，抗体の機能に悪影響を与えないアミノ酸の挿入は，ヒトＩｇＧ１抗
体でも，同様の頻度で起こり得ると考えるべきである。
なお，抗体の機能に悪影響を及ぼさずにアミノ酸残基の置換・挿入ができる部位
について，理論的な限定を行うことはできないことから，当業者はそのような部位
が「ギャップ」で示されている部位に限られると考えるとはいえない。
イ(ｱ)原告は，本件明細書の記載によると，レシピエント抗体のＣＨ１領域
のアミノ酸配列は，カバットらの文献に記載されたアミノ酸配列であると理解さ
れると主張するが，以下のとおり，原告の主張は失当である。
抗体のＶＨ領域及びＶＬ領域は，いずれもＣＨ１領域とは別の領域である。また，
カバットらの文献は，その当時公知であった，ヒト及びマウス等の動物の抗体につ
いて，アミノ酸配列を領域ごとに集め，カバットらの番号付けに基づいてこれらの
アミノ酸配列を並べた配列のリストであるが，特定のＶＨ領域及びＶＬ領域のサブ
グループに基づいて，対応するＣＨ１領域のアミノ酸配列を予測できることを示し
たものではない。
したがって，本件明細書に，用いられたレシピエント抗体のＶＨ領域はカバット
ヒトサブグループIII，ＶＬ領域はカバットヒトκサブグループＩであるとの記載
があるとしても，ＣＨ１領域等の他の領域で用いられるアミノ酸配列とは無関係で
あり，上記記載から，レシピエント抗体の定常領域についても，カバットらの文献
に記載されているアミノ酸配列が用いられていると理解されるとはいえない。
カバットらの文献は，刊行物に掲載されたアミノ酸配列を集めたものであり，
ヒト抗体のアミノ酸配列を網羅的に解析したものではないし，公知のアミノ酸配
列をすべて集めたものとも，また同文献に記載されたヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域
のアミノ酸配列が同領域を代表するものであるとも記載されていない。さらに，
ヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列が，カバットらの文献に記載のアミノ
酸配列に基づいて一般化できるとも記載されていない。カバットらの文献の著者
らは，同文献に未だ掲載されていない未知の抗体が存在することを前提としてお
り，そのような未知の抗体がどの程度存在するかについて，何ら予断は持ってい
ない。
また，カバットらの文献は，アミノ酸配列のリストであり，特定のアミノ酸配
列を有する抗体の参照文献は記載されているが，研究者が上記参照文献の抗体を
使用しなければならない事情も存在しない。さらに，本件明細書には，レシピエ
ント抗体として用いたヒト抗体を入手した事情については何ら記載がなく，レシ
ピエント抗体がカバットらの文献に記載されたアミノ酸配列とは多少異なる可能
性は十分にある。
したがって，カバットらの文献に，４つのＩｇＧ１抗体に由来するＣＨ１領域
のアミノ酸配列が記載されていたとしても，そのことによって，レシピエント抗
体であるヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列がカバットらの文献に記載さ
れたＣＨ１領域のアミノ酸配列と同一であるとはいえない。
(ｲ)原告は，レシピエント抗体のアミノ酸配列は通常の配列であり，本件明
細書に接した当業者は，レシピエント抗体であるヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のア
ミノ酸配列は，カバットらの文献に記載されたＣＨ１領域のアミノ酸配列と同じ
であると理解すると主張する。しかし，以下のとおり，原告の主張は失当である。
本件明細書には，レシピエント抗体について，一般的なヒト抗体の配列が用い
られた旨の記載はない。
また，カバットらの文献には当時知られていたヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のア
ミノ酸配列が全て記載されていると理解されていたとはいえず，同文献に記載さ
れた４つのヒトＩｇＧ１に由来するＣＨ１領域のアミノ酸配列が同領域を代表す
るものであるとも，これに基づいてヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列が
一般化できるとも，記載されていない。そのようなことが，本件特許の優先日当
時の技術常識に基づいて，当業者に理解されていたともいえない。
本件明細書において，ヒト化抗体について，カバットらの文献記載のアミノ酸
配列，あるいは一般的なアミノ酸配列とは異なる配列を用いたことが明記されて
いるのは，ＶＨ領域及びＶＬ領域についてのみであるが，これは，ＶＨ領域及びＶＬ
領域におけるアミノ酸の変異が，抗体の抗原結合能力に影響するためである。これ
に対し，ＣＨ１領域は抗原結合に関与せず，機能的にもＶＨ領域及びＶＬ領域とは
異なることから，仮に，使用されたレシピエント抗体のＣＨ１領域のアミノ酸配列
が，従来公知のＣＨ１領域のアミノ酸配列と多少相違していたとしても，そのこと
が明記されないことは十分にあり得る。
(ｳ)原告は，当業者は，配列番号８の残基番号とカバットらの残基番号との対
応付けを行い，配列番号８のアミノ酸配列は，ＣＨ１領域である１２５番にＬｙｓ
が，１２６番にＧｌｙが挿入されている点で，カバットらのアミノ酸配列と相違し
ており，これらの挿入は誤記であると認識すると主張する。しかし，この主張も失
当である。
ヒト由来のレシピエント抗体と非ヒト由来のドナー抗体について，カバットらの
残基番号を用いた対応付けが行われる理由は，レシピエント抗体のＣＤＲ中のアミ
ノ酸残基をドナー抗体のＣＤＲ中のアミノ酸残基で置換するのに必要であるからで
ある。他方，抗体のヒト化において，アミノ酸残基の置換等，アミノ酸残基の修飾
が行われない定常領域については，このような対応付けをする必要性がない。した
がって，当業者が，定常領域について，配列番号８の残基番号とカバットらの残基
番号との対応付けを行うとはいえない。
ウまた，訂正事項２は，「願書に添付した明細書又は図面に記載した事項の
範囲内において」したものとはいえない。さらに，本件発明に係る特許請求の範囲
は，配列番号８を特定事項として含むものであり，訂正事項２により配列が変化す
ると，実質的に特許請求の範囲を変更するものとなる。よって，訂正事項２は，平
成６年改正前特許法１２６条１項及び２項の規定に適合せず，したがって，訂正事
項１もこれらの規定に適合しない。
(2)訂正事項３の許否に係る判断の誤り（取消事由２）に対して
ア本件明細書には，「残基６０がアスパラギン酸で置換され」ていることに関
し，明確かつそれ自体矛盾のない記載がなされているから，当該記載は誤記のない
ものとして，記載のとおり理解すべきである。
イ明細書には様々な実施の態様が記載されるのが通例であり，実施例である８
ｂ型変異体と，本件記載部分の「他の好ましい態様」の記載振りが異なるからとい
って，何ら不自然な点はなく，誤記であるとする根拠となり得ない。
本件明細書では，実施例である表９の８ｂ型については，一つの好ましい態様と
して言及され，それに続いて，「他の好ましい態様は，・・・（略）・・・残基６
０がアスパラギン酸で置換され，残基６１がプロリンで置換され，残基６７がイソ
ロイシンで置換されていることを特徴とする抗体である。」（本件記載部分）との
記載がある。仮に，本件記載部分中の「残基６０がアスパラギン酸で置換され」が
「残基６０がアスパラギンで置換され」の誤記であるとするならば，「一つの好ま
しい態様」と「他の好ましい態様」は，全く同じ内容を繰り返して記載しているこ
ととなる。当業者であれば，「一つの好ましい態様」と「他の好ましい態様」とし
て，同じ内容が繰り返されているとは解釈せず，かえって本件記載部分に記載のと
おり，残基６０はアスパラギン酸であると理解する方が自然である。
さらに，仮に誤記があるとしても，実施例である８ｂ型変異体の「アスパラギ
ン」の記載が誤っているのか，「他の好ましい態様」における「アスパラギン酸」
の記載が誤っているのか，本件明細書の記載事項からは判断できない。
ウ請求項１５に，最も優れた実施例である８ｂ型変異体が記載されていないと
しても，以下のとおり，その点は誤記の根拠とはならない。
特許請求の範囲にいかなる発明を記載するかは，出願人に委ねられているのであ
り，効果が優れているか否かにかかわらず，実施例を特許請求の範囲に記載しなく
とも，不自然ではない。また，特許請求の範囲の請求項１４には，既に８ｂ型変異
体が記載されている。さらに，本件明細書中には，「他の好ましい態様」として，
残基６０をアスパラギン酸で置換することが記載されているのであるから，このよ
うな置換も効果があると解するのが自然であり，これを請求項１５として記載した
としても，不自然ではない。
エ以上のとおり，訂正事項３による訂正は，誤記の訂正を目的とするものであ
るとはいえない。
さらに，特許請求の範囲の請求項１５において「残基６０がアスパラギン酸で置
換され」という記載は，それ自体はきわめて明瞭であり，本件明細書中の他の項の
記載等を参酌しなければ理解し得ない性質のものではなく，また，本件明細書から
は，アスパラギン酸とアスパラギンのどちらが正しい記載か不明であって，当業者
であれば，それが誤記であることに気付いて「アスパラギン」の趣旨に理解するの
が当然であるとはいえない。したがって，訂正事項３は，実質上特許請求の範囲を
変更するものである。
第４当裁判所の判断
当裁判所は，訂正事項１及び２による訂正は，平成６年改正前特許法１２６条１
項，２項に反するものではないと判断するが，訂正事項３による訂正は，同条同項
に反するものと判断する。その理由は，以下のとおりである。
１認定事実
(1)特許請求の範囲及び発明の詳細な説明欄の記載
本件明細書には，以下の記載があり，表９の一部は別紙表９のとおりである（甲
２５）。
「【請求項１４】ヒト化マウス抗体humae１１１型，２型，３型，４型，５型，
６型，７型，7ａ型，８型，８ａ型，８ｂ型または９型のＦａｂＨ鎖およびＬ鎖配
列を含む抗体であって，その際，該humae１１１型は配列番号８および９にそれ
ぞれ示すＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を有し，該humae１１２型～
９型は該humae１１１型が有するＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列に対
してさらに以下の修飾を有することを特徴とする抗体：
（ａ）humae１１２型についてはＶＬ中にＬ４ＭおよびＭ３３Ｌ；
（ｂ）humae１１３型についてはＶＬ中にＥ５５ＧおよびＧ５７Ｅ；
（ｃ）humae１１４型についてはＶＨ中に１３７Ｖ；
（ｄ）humae１１５型についてはＶＨ中にＶ２４Ａ；
（ｅ）humae１１６型についてはＶＨ中にＦ７８Ｌ；
（ｆ）humae１１７型についてはＶＬ中にＬ４Ｍ，Ｒ２４Ｋ，Ｅ５５Ｇ，および
Ｇ５７Ｅ，およびＶＨ中にＶ２４Ａ，Ｉ３７Ｖ，Ｔ５７Ｓ，Ａ６０Ｎ，Ｄ６１Ｐ，
Ｖ６３Ｌ，Ｇ６５ＮおよびＦ７８Ｌ；
（ｇ）humae１１７ａ型についてはＶＬ中にＬ４Ｍ，Ｒ２４Ｋ，Ｅ５５Ｇおよび
Ｇ５７Ｅ，およびＶＨ中にＶ２４Ａ，Ｉ３７Ｖ，Ｔ５７Ｓ，Ａ６０Ｎ，Ｄ６１Ｐ，
Ｖ６３ＬおよびＧ６５Ｎ；
（ｈ）humae１１８型についてはＶＨ中にＡ６０ＮおよびＤ６１Ｐ；
（ｉ）humae１１８ａ型についてはＶＨ中にＡ６０Ｎ，Ｄ６１Ｐ，Ｖ６３Ｌおよ
びＦ６７Ｉ；
（ｊ）humae１１８ｂ型についてはＶＨ中にＡ６０Ｎ，Ｄ６１ＰおよびＦ６７
Ｉ；
（ｋ）humae１１９型についてはＶＬ中にＡ１３Ｖ，Ｖ１９Ａ，Ｖ５８Ｉ，Ｌ７
８ＶおよびＶ１０４Ｌ，およびＶＨ中にＶ４８Ｍ，Ａ４９Ｇ，Ａ６０Ｎ，Ｖ６３Ｌ，
Ｆ６７Ｉ，Ｉ６９Ｖ，Ｍ８２ＬおよびＬ８２ｃＡ
（上記定義において抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基
づくものである）。」（特許公報２頁３欄３５行～４欄１３行（以下，当該箇所が
記載された特許公報の頁等のみで特定する。））
「【発明の詳細な説明】
発明の背景
この発明は，アミノ酸配列変異体抗ＩｇＥ抗体およびＩｇＥ配列を含有するポリ
ペプチドに関し，とりわけＩｇＥアンタゴニストおよびＦｃεＲⅠおよびＦｃε
ＲIIに対して識別結合が可能なポリペプチドに関する。」（３頁６欄１０行～１
５行）
「ヒト化抗体とは，非ヒト免疫グロブリンに由来する配列を最小しか含まない免
疫グロブリン，免疫グロブリン鎖またはそのフラグメント（Ｆｖ，Ｆａｂ，Ｆａｂ
'，Ｆ（ａｂ'）２または抗体の他の抗原結合配列など）である。大部分においてヒ
ト化抗体はヒト免疫グロブリン（レシピエント抗体）であり，レシピエントの相補
性決定部位（ＣＤＲ）からの残基が所望の特異性，親和性および能力を有するマウ
ス，ラットやウサギなどの非ヒト種（ドナー抗体）のＣＤＲからの残基で置換され
ているものである。」（３頁６欄４８行～４頁７欄７行）
「本明細書に用いる免疫グロブリン残基番号はカバット（Kabat）ら（Sequences
ofProteinsofImmunologicalInterest（国立衛生研究所（NationalInstitutes
ofHealth），ベセスダ，メリーランド州，１９８７））のものであることに注意
すべきである。」（４頁７欄４７行～８欄１行）
「一つの好ましい態様は，ヒト化マウス抗体humae１１１型，２型，３型，４
型，５型，６型，７型，７ａ型，８型，８ａ型，８ｂ型または９型のＦａｂＨ鎖
およびＬ鎖配列を含む抗体であって，その際，該humae１１１型は配列番号８お
よび９にそれぞれ示すＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を有し，該humae
１１２型～９型は，下記表９に示すように，該humae１１１型が有するＨ鎖ア
ミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列に対してさらに以下の修飾を有することを特徴
とする抗体である：
（略）
（ｈ）humae１１８型についてはＶＨ中にＡ６０ＮおよびＤ６１Ｐ；
（ｉ）humae１１８ａ型についてはＶＨ中にＡ６０Ｎ，Ｄ６１Ｐ，Ｖ６３Ｌおよ
びＦ６７Ｉ；
（ｊ）humae１１８ｂ型についてはＶＨ中にＡ６０Ｎ，Ｄ６１ＰおよびＦ６７
Ｉ；
（略）
（上記定義において抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基
づくものである。）
他の好ましい態様は，配列番号８および９にそれぞれ示すヒト化マウス抗体
humae１１１型のＦａｂＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を含む抗体
であって，残基６０がアスパラギン酸で置換され，残基６１がプロリンで置換され，
残基６７がイソロイシンで置換されていることを特徴とする抗体である。」（６頁
１１欄６行～４１行）
「図３は，humae１１１型のＨ鎖およびＬ鎖配列（ＳＥＱ．ＩＤ．８および９）
を示す。」（６頁１２欄３０行～３１行）
「変異体抗huＩｇＥ抗体
まずＦＣＥＬには結合することができるがＦＣＥＨには結合することのできない
一群のマウスモノクローナル抗体を得ることにより，変異体抗huＩｇＥ抗体を製造
した。そのような８つのマウスモノクローナル抗体（ＭＡＥ１０，ＭＡＥ１１，Ｍ
ＡＥ１２，ＭＡＥ１３，ＭＡＥ１４，ＭＡＥ１５，ＭＡＥ１６，およびＭＡＥ１７
と称する）を，ヒトＩｇＥまたはhuＩｇＥの残基３１５－５４７からなるポリペプ
チドでマウスを免疫し抗ＩｇＥ活性についてスクリーニングすることを含む通常の
方法により得た。」（１９頁３７欄１行～３８欄４行）
「ＩｇＥ－一価に加え，他の態様において，最大の比率のヒト配列を含有するよ
うに（必要なまたは所望の活性の保持と同程度に）抗体を修飾する，すなわち，キ
メラに変換すなわちヒト化する。両方の場合において，機能的な効果は，マウスま
たは他のドナー抗体の抗ＩｇＥ結合能をヒト背景中に導入してできるだけ非免疫原
性にすることである。キメラの作製および抗体のヒト化のための一般的な方法が知
られている（上記のように）。最小量の非ヒト抗体配列をレシピエントのヒト抗体
中に置換する。一般に，非ヒト残基をレシピエントのヒト抗体のＶＨ，ＶＬ，ＶＨ－
ＶＬ境界またはフレームワーク中に置換する。」（２０頁４０欄１８～２９行）
「ＭＡＥ１１抗体が有する特性は治療用に使用するのに好ましかった。（略）レ
シピエント抗体はカバットヒトκ（Ｌ）サブグループＩおよびヒトサブグループ
IIIＨ鎖であったが，他のいずれのヒト抗体も好適に用いることができる。」
（２０頁４０欄４４行～２１頁４１欄３行）
「位置ＶＨ－６０は，アスパラギンで置換するのが最も好ましいが，グルタミン，
ヒスチジン，リシン，アルギニンまたは該抗体の特性が改良される他のいずれかの
残基による置換もまたこの発明の範囲に包含される。
位置ＶＨ－６１は，プロリンで置換するのが最も好ましいが，グリシン，アラリ
ン，バリン，ロイシン，イソロイシンまたは該抗体の特性が改良される他のいずれ
かの残基もまた適している。」（２１頁４１欄３７行～４４行）
「実施例４
ヒト化ＭＡＥ１１の調製
ＭＡＥ１１から残基を選択し，ヒトＦａｂ抗体背景中に挿入または置換した（Ｖ
Ｈ領域カバットサブグループIIIおよびＶＬ領域κサブグループＩ）。第一の型，
humae１１ｖ１または１型を表８に記載する。」（３５頁７０欄２８行～３３行）
「１型の親和性をアッセイしたところ，ドナー抗体ＭＡＥ１１の親和性に比べて
約１００倍低いことが分かった（図４ａおよび４ｂ参照）。それゆえ，表９に示す
ように，１型の配列においてさらに修飾を行った。」（３７頁７３欄下から１６行
～下から１３行）
「表９および図４ａおよび４ｂから明らかなように，変異体８（Ｌ鎖中（判決
注：「Ｈ鎖中」の誤記と解される。）の部位６０及び６１において変異体１のヒト
残基がＭＡＥ１１の対応物で置換されている）が実質的に増大した親和性を示した。
変異体８ａおよび８ｂ（１または２のマウス残基がヒト残基を置換している）にお
いて親和性のさらなる増大が認められる。」（３９頁７７欄下から７行～下から２
行）
特許公報５０頁から５３頁にかけて，配列番号８として，冒頭に「配列の長
さ：４５３アミノ酸」と記載された上で，３文字表記により合計４５３のアミノ
酸配列が記載され，その下に，１から４５３まで５毎に番号が付されている。な
お，１２５番から１２８番までのアミノ酸配列は「ＬｙｓＧｌｙＬｙｓＧ
ｌｙ」である。
特許公報６３頁に記載された図３は，「ヒト化ＭａＥ１１１型（完全Ｉｇ
Ｇ）」という表題が付され，「Ｈ鎖」として合計４５３のアミノ酸配列が１文字
表記により記載されている。その１２５番から１２８番までのアミノ酸配列は
「ＫＧＫＧ」であり，上記の配列番号８の１２５番から１２８番までのアミノ酸
配列と同じである。
(2)カバットらの文献
カバットらの文献は，カバットらが収集した，免疫グロブリンのシグナル領域，
可変領域及び定常領域のアミノ酸配列を領域ごとに一覧化したものである。甲１
８は，１９９１年（平成３年）に発行されたカバットらの文献の第５版であり，発
行時までに公表されたデータが収集され，一覧化されている。カバットらの文献で
は，各免疫グロブリンのアミノ酸配列を，同じ領域の同じアミノ酸配列ができるだ
け並ぶように位置合わせを行い，ギャップを挿入することにより，対応するアミノ
酸残基に共通の番号を付す方法による整理がされている。（甲１８，３０，乙
２）
カバットらの番号付けでは，Ｈ鎖の可変領域（ＶＨ領域）のアミノ酸配列には
０から１１３の番号が，ＣＨ１領域のアミノ酸配列には１１３Ａから２２３Ｃの
番号が付されている。カバットらの文献（第５版）によると，同文献が発行され
た当時，ヒトＩｇＧ１のうち，Ｈ鎖のＣＨ１領域の全長についてアミノ酸配列が
解明されているのは，２８ＥＵ，２９ＮＩＥ，３６ＨＵＭＡＮＩＧＧ１’ＣＬ，
３７ＫＯＬの４つ（以下「抗体ＥＵ等」という。）であった。また，３５ＳＡＣ，
３８ＭＣＧ，３９ＬＥＣ，４０ＤＯＳについては，ＣＨ１領域の一部（アミノ酸
配列が１０未満）だけが解明されていた。上記の全長が解明されている４つの抗
体ＥＵ等では，１１４番から２２３番（ただし１５０番及び２２２番を除く。）に
ついてのアミノ酸配列が一致しており，１５０番についてはＧｌｕ又はＧｌｎのい
ずれかであり，また２２２番についてはＡｒｇ又はＬｙｓのいずれかであった。
（甲１８，乙２）
２訂正事項１及び２の許否に係る判断の誤り（取消事由１）について
(1)「配列表の配列番号８に示すアミノ酸配列において，１２５番のＬｙｓ及
び１２６番のＧｌｙは，誤記に基づく挿入と認定できるか否か」について
ア(ｱ)本件明細書の記載によると，本件発明は，抗ＩｇＥ抗体であるヒト化
マウス抗体humae１１１型にさらに修飾を加えた抗体に関する発明であり，ヒト
化マウス抗体humae１１１型のＨ鎖のアミノ酸配列が配列番号８で特定されてい
る。本件発明におけるヒト化マウス抗体は，ヒト化マウス抗体humae１１１型の
Ｈ鎖のアミノ酸残基６０，６１及び６７を所定のアミノ酸残基に置換した抗体で
ある。この置換されるアミノ酸残基の番号（６０，６１及び６７）は，カバット
らの番号付けに基づくものであることが，特許請求の範囲に記載されている。
(ｲ)抗体は，Ｈ鎖（重鎖）とＬ鎖（軽鎖）から構成されており，それぞれ可
変領域（Ｖ領域）と定常領域（Ｃ領域）から成る。可変領域の中の超可変領域
（相補性決定部位，ＣＤＲ）は抗原結合部位を形成し，抗原特異性に応じて配列
が異なっている。これに対し，定常領域は，抗原との結合には関与しない。ヒト
ＩｇＧ１抗体では，Ｈ鎖は，Ｎ末端から約１１０のアミノ酸からなる可変領域と，
それぞれ約１１０のアミノ酸からなるＣＨ１，ＣＨ２及びＣＨ３の定常領域から
なる。（甲１７，２８）
ヒト化抗体は，ヒト免疫グロブリン（レシピエント抗体）のＣＤＲからの残基
が所望の特異性，親和性及び能力を有するマウス等の非ヒト種（ドナー抗体）のＣ
ＤＲからの残基で置換される。ヒト化抗体がヒトの体内で抗原として認識されない
ためには，非ヒト抗体からの残基での置換は最小限とするのが望ましい。また，本
件明細書には，定常領域について何らかの置換，挿入等を行った旨の記載はない。
そうすると，配列番号８に示された，ヒト化マウス抗体humae１１１型のＨ鎖の
アミノ酸配列は，マウス抗体（ドナー抗体）からの残基で置換されているのは，
抗原分子と結合するＣＤＲに限られ，抗原分子との結合に関与しない定常領域に
ついては，ヒト免疫グロブリン由来のものであると認定するのが合理的である。
（甲２７，２９）
(ｳ)ヒト化マウス抗体humae１１１型はマウスモノクローナル抗体ＭＡＥ１
１に由来するものであり，本件明細書の表５「マウス抗ＨｕＩｇＥｍａｂ特性の概
要」（２６頁）によると，ＭＡＥ１１型のアイソタイプはＩｇＧ１である。そして，
ＭＡＥ１１をヒト化する場合，マウス抗体と同じタイプのレシピエント抗体を使用
するのが普通であり，本件発明では，レシピエント抗体としてヒトのＩｇＧ１を使
用したと認められる。
イ(ｱ)前記のとおり，本件発明は，ヒト化マウス抗体humae１１１型のＨ鎖
のアミノ酸配列のうち，カバットらの番号付けで番号６０，６１及び６７のアミ
ノ酸残基を所定のアミノ酸残基に置換したものであり，配列番号８で示されたア
ミノ酸配列のうち，カバットらの番号付けで番号６０，６１及び６７のアミノ酸
残基を置換することとなる。配列番号８のアミノ酸配列に付された番号はカバッ
トらの番号付けとは異なるため，カバットらの番号付けで番号６０，６１及び６
７が配列番号８のどの残基に該当するのかを確認するには，配列番号８のアミノ
酸配列にカバットらの番号付けを対応させる必要が生じ，本件明細書に接した当
業者は，配列番号８のアミノ酸配列に，ヒトＩｇＧ１のＨ鎖のカバットらの番号付
けを対応させる。
前記のとおり，カバットらの文献によると，ヒトＩｇＧ１の抗体ＥＵ等は，Ｃ
Ｈ１領域の１１４番から２２３番（ただし１５０番及び２２２番を除く。）につ
いてのアミノ酸配列が同一であり，配列番号８のアミノ酸配列と，カバットらの
文献に記載されたヒトＩｇＧ１のＨ鎖の番号付けとを対比すると，配列番号８の
ＣＨ１領域のアミノ酸配列は，１２５番にＬｙｓ，１２６番にＧｌｙが挿入され
ている点，すなわち，カバットらの番号付けで１１７番のＬｙｓ，１１８番Ｇｌ
ｙの後に，さらに「Ｌｙｓ，Ｇｌｙ」が挿入されている点で，カバットらの文献
に記載されたＣＨ１領域のアミノ酸配列と齟齬することが理解できる。
(ｲ)この点，被告は，アミノ酸残基の修飾が行われない定常領域については，
カバットらの残基番号との対比をする必要はないから，定常領域については，配列
番号８の残基番号とカバットらの残基番号の対比が当然行われるわけではない旨主
張する。
しかし，カバットらの文献には，ヒトＩｇＧ１のＨ鎖の可変領域及び定常領域
のアミノ酸配列が通し番号で番号付けされて記載されていること，特許請求の範
囲にも「（抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基づく）」
と特記されていることに照らすならば，本件明細書に接した当業者は，カバット
らの文献から，ヒトＩｇＧ１のＨ鎖のアミノ酸配列のデータを，可変領域及び定
常領域の両方を含めて取得し，修飾が行われる部位がどこであるかにかかわらず，
配列番号８のアミノ酸配列とヒトＩｇＧ１のＨ鎖のアミノ酸配列全体とを対比す
るものと解される。
ウそこで，カバットらの文献との対比結果等を考慮するなど総合的な観点か
ら，配列番号８の１２５番のＬｙｓ及び１２６番のＧｌｙの記載が誤記によるも
のといえるかどうかについて検討する。
(ｱ)本件明細書に接した当業者は，配列番号８のＣＨ１領域のアミノ酸配列
が１２５番にＬｙｓ，１２６番にＧｌｙが挿入されている点でカバットらの文献
におけるヒトＩｇＧ１の配列と異なった記載がされているのは，誤記によるもの
であると認識すると認められる。その理由は，以下のとおりである。
カバットらの文献は，当業者にとって，抗体のアミノ酸配列に関する不可欠な情
報を提供する基礎的資料であった（甲２７，３０）。そして，カバットらの文献は，
同文献が発行されるまでに収集された抗体のアミノ酸配列の情報が全て掲載されて
いるものであり，１９９１年（平成３年）にその第５版が発行されていることから
（甲１８，乙２），本件出願時である平成４年８月当時，当業者は，それまでに判
明した抗体のアミノ酸配列は，基本的には，カバットらの文献に記載されていると
認識していたと認められる。
抗体のヒト化は，ヒトに投与した場合の抗原性を低減するために行われるもので
あり，背景となるヒト抗体は一般的な配列のものを使用するのが望ましいと考えら
れること，及び，本件明細書には，レシピエント抗体として特別な抗体を使用した
旨は何ら記載がされていないことからすると，レシピエント抗体として使用された
のは，一般的な抗体（本件発明では一般的なヒトＩｇＧ１）であると理解できる。
そして，前記のとおり，カバットらの文献によると，ＣＨ１領域全長についてアミ
ノ酸配列が判明しているヒトＩｇＧ１である抗体ＥＵ等のＣＨ１領域は，カバッ
トらの番号付けで１１４番から２２３番（ただし１５０番及び２２２番を除
く。）のアミノ酸配列が一致しており，１５０番はＧｌｕ又はＧｌｎ，２２２番
はＡｒｇ又はＬｙｓのいずれかであって，高い同一性を保持していることに照ら
すならば，当業者は，これが一般的なヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域の配列であると
理解し，本件発明で使用されたレシピエント抗体であるヒトＩｇＧ１のＣＨ１領
域のアミノ酸配列も，これと同じであると認識すると認められる。そして，前記
のとおり，抗原分子との結合に関与しない定常領域については，ヒト免疫グロブ
リン由来のものであると認められることから，当業者は，ヒト化マウス抗体humae
１１１型のＣＨ１領域のアミノ酸配列も，カバットらの文献に記載された上記の
ＣＨ１領域の配列と同じであると理解するものと認められる。
上記のような事実を踏まえて，本件明細書の配列番号８のＣＨ１領域を見ると，
１２５番にＬｙｓ，１２６番にＧｌｙが挿入されている点でカバットらの文献に
おけるヒトＩｇＧ１の配列と齟齬しているのであるから，本件明細書に接した当
業者は，配列番号８の１２５番のＬｙｓ，１２６番のＧｌｙは誤って挿入記載さ
れたものであると合理的に理解するものと認められる。
(ｲ)この点について，被告は，①本件明細書の配列番号８はＨ鎖のアミノ酸配
列を明確に示していること，②カバットらの文献には，当時知られていたヒトＩｇ
Ｇ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列の全てが記載されていると理解されていたとはい
えず，同文献に記載された４つのヒトＩｇＧ１に由来するＣＨ１領域のアミノ酸配
列が同領域を代表するものである等の記載もないこと，カバットらの文献は，未知
の抗体が存在することが前提となっていること，③カバットらの文献には，他の抗
体にはないアミノ酸の挿入が見られる抗体の例も記載されていること，④ＣＨ１領
域は抗原結合には関与しないことから，使用されたレシピエント抗体のＣＨ１領域
のアミノ酸配列が公知のものと多少相違していたとしても，そのことが明記されな
いことはあり得ることなどから，配列番号８のＣＨ１領域とカバットらの文献に記
載されたヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域とに相違があるとしても，当業者が，その相違
点を直ちに誤記と認識するとはいえないと主張する。
しかし，被告の主張は，以下のとおり採用できない。
すなわち，本件発明に係る特許請求の範囲には，「(抗体中のアミノ酸残基の番
号付けはカバットらの番号付けに基づく)」と記載され，また，本件明細書におい
ても，免疫グロブリン残基番号は，可変領域，定常領域を含め，カバットらの番号
付けに基づいて記載されており，レシピエント抗体の可変領域がＶＨ領域カバット
サブグループIII及びＶＬ領域κサブグループＩであるとの記載があることから，
本件明細書に接した当業者は，通常，本件明細書において，本件発明はカバットら
の文献を基礎として説明されていると認識し，これを理解するためにカバットらの
文献を参照し，対比すると解される。
確かに，カバットらの文献は，同文献が発行されるまでに公表されたアミノ酸配
列のデータが収集されたものであるから，同文献に掲載されていない未知の抗体の
存在する余地があり得ないではない。しかし，本件出願がされたのがカバットらの
文献の第５版が発行された平成３年の翌年である平成４年８月であることからする
と，カバットらの文献の第５版が発行された後本件出願までの間に，当業者の理解
において，新たに抗体ないしアミノ酸配列が発見されたと想定することは考え難く，
当業者は，本件出願時において公知となっているヒトＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミ
ノ酸配列は，カバットらの文献に記載されていると認識すると認められる。また，
カバットらの文献には，Ｈ鎖のＣＨ１領域の全長についてアミノ酸配列が解明さ
れているヒトＩｇＧ１として抗体ＥＵ等しか記載されていないが，前記のとおり，
これらは高い同一性を有することに照らすならば，当業者は，この配列が，ヒト
ＩｇＧ１のＣＨ１領域のアミノ酸配列を代表する配列であると認識するものと解
される。もとより，本件明細書には，本件発明に用いられたレシピエント抗体がカ
バットらの文献に記載された抗体のバリエーションであるとの記載はない。
また，確かに，ＣＨ１領域は抗原結合には関与しない。しかし，定常領域であっ
ても，アミノ酸残基の置換，挿入によって，その立体構造が変化し，抗体の機能に
影響を与える可能性があることに照らすならば（甲３２），仮に，定常領域におい
て，使用されたレシピエント抗体のアミノ酸配列が公知のものと相違していた場合
に，定常領域であるとの理由により，その点の説明が省略されるとは考えにくい。
さらに，確かに，カバットらの文献には，他の抗体にはないアミノ酸の挿入が見
られる抗体の例が記載されていることを考慮すると，公知のアミノ酸配列にアミノ
酸の挿入された未知の抗体が存在する余地は否定できない。しかし，本件発明はカ
バットらの文献を基礎として説明されたものであることからすると，カバットらの
文献に記載されていない抗体を使用したにもかかわらず，あえて本件明細書にその
点に関する説明記載を省略したものと解することは困難である。
以上を総合すれば，本件明細書に接した当業者は，本件発明に用いられたレシ
ピエント抗体のＣＨ１領域のアミノ酸配列も，これを使用したヒト化マウス抗体
humae１１１型のＣＨ１領域のアミノ酸配列も，カバットらの文献に記載された
抗体ＥＵ等のアミノ酸配列と同じであると認識すると認められ，この点の被告の主
張は採用できない。
(2)小括
そうすると，本件明細書に接した当業者は，配列番号８のアミノ酸配列にカバッ
トらの番号付けを対応させ，配列番号８のアミノ酸配列が，１２５番にＬｙｓ，１
２６番にＧｌｙが挿入されている点で，カバットらの文献におけるヒトＩｇＧ１の
配列と齟齬があると認識し，この２つのアミノ酸は誤って挿入されたものであり，
これらの挿入のない配列が正しい配列であると認識すると認められる。したがって，
訂正事項２は，誤記の訂正を目的としたものと認められる。
そして，配列番号８のアミノ酸配列から１２５番のＬｙｓ，１２６番のＧｌｙを
削除したアミノ酸配列は，当業者において，Ｌｙｓ，Ｇｌｙの挿入のない配列が正
しい配列であると認識すると認められる以上，願書に最初に添付した明細書又は図
面に記載した事項の範囲を超えるものとはいえないと解して差し支えない。また，
配列番号８のアミノ酸配列は請求項１５における発明の構成の一部であるが，訂正
事項２による訂正は，実質上特許請求の範囲を拡張し，又は変更するものでもない。
上記訂正事項２に係る削除に伴って，配列表における配列の長さについて「４５
３」と記載したものを「４５１」とする訂正も，同様に，誤記の訂正を目的とした
ものと認められ，明細書又は図面に記載した事項の範囲を超えるものとはいえず，
また，実質上特許請求の範囲を拡張し，又は変更するものでもない。
よって，これらの点に関する審決の判断には誤りがある。
３訂正事項３の許否に係る判断の誤り（取消事由２）について
(1)「『アスパラギン酸』は『アスパラギン』の誤記と認定できるか否か」に
ついて
原告は，「残基６０がアスパラギン酸で置換され」を「残基６０がアスパラギン
で置換され」とする訂正につき，「アスパラギン酸」が誤記である根拠として，以
下のとおり主張する。しかし，以下のとおり，原告の主張は，採用の限りでない。
アまず，原告は，本件明細書中には，２か所を除いて，一貫して残基６０はア
スパラギンで置換されることが記載されていると主張する。
しかし，原告の上記主張は，以下のとおり理由がない。すなわち，請求項１５で
は「残基６０がアスパラギン酸で置換され，残基６１がプロリンで置換され，残基
６７がイソロイシンで置換されている」と記載されており，発明の詳細な説明中の
本件記載部分においても，「他の好ましい態様」として「残基６０がアスパラギン
酸で置換され，残基６１がプロリンで置換され，残基６７がイソロイシンで置換さ
れている」と記載されている。また，「請求項１５の記載」と「本件記載部分」と
は，３か所のアミノ酸置換の内容において，相矛盾する点は存在せず，技術常識を
前提としても，不自然，不合理な点はない。
したがって，本件明細書中の他の記載部分では，残基６０の置換が一貫してアス
パラギンであることを理由として，上記２か所の「アスパラギン酸」が「アスパラ
ギン」の誤記であると認定することはできない。
イ次に，原告は，「発明の詳細な説明」では，残基６０がアスパラギンで置換
された変異体８ｂが抗原への親和性において最も優れている実施例として記載され
ており，最も優れた変異体８ｂについて特許請求するのが自然であるから，請求項
１５は８ｂ型変異体を特許請求したものとして合理的に理解できると主張する。
しかし，この点の原告の主張も，理由がない。
すなわち，前記のとおり，本件明細書の発明の詳細な説明には，「一つの好まし
い態様」としてヒト化マウス抗体humae１１８ｂ型のＦａｂＨ鎖及びＬ鎖配列を
含む抗体が挙げられており，humae１１８ｂ型はhumae１１１型が有するＨ鎖ア
ミノ酸配列のＶＨにＡ６０Ｎ，Ｄ６１Ｐ及びＦ６７Ｉの修飾を有すること，すなわ
ちＶＨのうちカバットらの番号付けで６０番の残基をアスパラギンに，６１番の残
基をプロリンに，６７番の残基をイソロイシンに置換したものであることが記載さ
れている（６頁１１欄６行～３５行）。そして，これに続けて，「他の好ましい態
様」として，ヒト化マウス抗体humae１１１型の残基６０がアスパラギン酸によ
り，残基６１がプロリンにより，残基６７がイソロイシンにより，それぞれ置換さ
れた抗体が記載されている（６頁１１欄３６行～４１行。本件記載部分）。また，
ＶＨの６０番は，アスパラギンで置換するのが最も好ましいが，他の残基で置換す
ることも可能である旨の記載もある（２１頁４１欄３７行～４０行）。
以上によると，本件明細書の発明の詳細な説明には，最も優れた実施例であるヒ
ト化マウス抗体humae１１１型の変異体８ｂが，「一つの好ましい態様」の一つ
として挙げられており，それに続けて，変異体８ｂとは異なる，残基６０をアスパ
ラギン酸に置換した抗体が，「他の好ましい態様」として記載されていると合理的
に理解することができる。仮に，「他の好ましい態様」の記載のうち，「残基６０
がアスパラギン酸で置換され」が「残基６０がアスパラギンで置換され」の誤りで
あるとすると，「他の好ましい態様」として記載されている抗体は，「一つの好ま
しい態様」に記載された変異体８ｂと同一となり，そのように解することは不合理
であるといえる。
また，請求項１４の（ｊ）は，humae１１１型が有するＨ鎖アミノ酸配列のＶ
ＨにＡ６０Ｎ，Ｄ６１Ｐ及びＦ６７Ｉの修飾を有するヒト化マウス抗体humae１１
８ｂ型を，発明の対象となる抗体として定めている。一方，本件発明に係る請求項
１５の記載内容は前記第２，２のとおりである。したがって，最も優れた実施例で
あるヒト化マウス抗体humae１１１型の変異体８ｂは，請求項１４における抗体
として特許請求されており，請求項１５は，発明の詳細な説明で「他の好ましい態
様」として記載されている「残基６０がアスパラギン酸で置換され」た抗体につい
て特許請求したものと解され，このように解することに不合理な点はない。仮に，
請求項１５における「残基６０がアスパラギン酸で置換され」が「残基６０がアス
パラギンで置換され」の誤りであるとすると，請求項１５は請求項１４において特
許請求した変異体８ｂを重複して特許請求することになり，不自然である。
もっとも，本件明細書には，humae１１１型のＨ鎖アミノ酸配列の残基６０をア
スパラギン酸で置換した実施例は記載されていないが，実施例の記載がない点が，
前記の認定を左右するものとはいえない。
ウさらに，原告は，請求項１５における「残基６０がアスパラギン酸で置換さ
れ」との構成は，国際出願の際の明細書には存在せず，平成１４年１月２３日付け
の手続補正により追加されたものであるが，同日付けの意見書では，その補正の根
拠は表９にあると説明され，表９には「Ａ６０Ｎ」との記載しか存在していないこ
とを，「アスパラギン酸」との記載が誤記である理由として主張する。
しかし，「アスパラギン酸」との記載の補正の経緯から直ちに，同記載が誤記で
あると認定することは到底できない。
(2)小括
以上のとおり，請求項１５及び本件記載部分中の「残基６０がアスパラギン酸で
置換され」が「残基６０がアスパラギンで置換され」の誤記であると認定すること
はできない。また，当業者が，技術常識に照らして，これを誤記と認識するとは認
められないことから，訂正事項３に係る訂正により，請求項１５に係るアミノ酸は
技術的に異なるアミノ酸となり，さらに，この訂正は，実質的に請求項１５に係る
特許請求の範囲を変更するものとなる。
よって，訂正事項３が許されないとした審決の判断に誤りはない。
４結論
以上のとおり，訂正事項３に関する審決の判断に誤りはないから，審決が取り消
されるべきであるとする原告の主張は理由がないことになる。よって，原告の請求
を棄却することとして，主文のとおり判決する。
知的財産高等裁判所第１部
裁判長裁判官
飯村敏明
裁判官
八木貴美子
裁判官
小田真治
別紙

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