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平成１３年（行ケ）第３５８号　特許取消決定取消請求事件（平成１５年１１月１
２日口頭弁論終結）
　　　　　　　　　　判　　　　決
　　　　　　　原　　　告　　　　　　三共株式会社
　　　　　　　訴訟代理人弁理士　　　大　野　彰　夫
　　　　　　　同　　　　　　　　　　矢　口　敏　昭
　　　　　　　同　　　　　　　　　　平　木　祐　輔
　　　　　　　同　　　　　　　　　　石　井　貞　次
　　　　　　　同　　　　　　　　　　大　屋　憲　一
　　　　　　　被　　　告　　　　　　特許庁長官　今井康夫
　　　　　　　指定代理人　　　　　　佐　伯　裕　子
　　　　　　　同　　　　　　　　　　種　村　慈　樹
　　　　　　　同　　　　　　　　　　森　田　ひとみ
　　　　　　　同　　　　　　　　　　一　色　由美子
　　　　　　　同　　　　　　　　　　宮　川　久　成
　　　　　　　同　　　　　　　　　　伊　藤　三　男
　　　　　　　被告補助参加人　　　　山之内製薬株式会社
　　　　　　　訴訟代理人弁理士　　　長　井　省　三
　　　　　　　同　　　　　　　　　　矢　野　恵美子
　　　　　　　　　　主　　　　文
　　　　　　原告の請求を棄却する。
　　　　　　訴訟費用は原告の負担とする。
　　　　　　　　　　事実及び理由
第１　請求
　　　特許庁が平成１０年異議第７５６１２号事件について平成１３年６月２２日
にした決定のうち「特許第２７５２８１９号の請求項１ないし１１に係る特許を取
り消す。」との部分を取り消す。
第２　当事者間に争いのない事実
　１　特許庁における手続の経緯
原告は，名称を「新規サイトカイン」とする特許第２７５２８１９号発明
（以下「本件発明」という。平成３年１月２９日〔以下「本件優先日」という。〕
付け特許出願に基づく優先権を主張して同年１１月６日特許出願，平成１０年２月
２７日設定登録。以下，その特許を「本件特許」という。）の特許権者である。
　本件特許につき特許異議の申立てがされ，平成１０年異議第７５６１２号事
件として特許庁に係属した。
　特許庁は，上記事件について審理した上，平成１３年６月２２日，「特許第
２７５２８１９号の請求項１ないし１１に係る特許を取り消す。同請求項１２に係
る特許を維持する。」との決定（以下，同決定のうち「特許第２７５２８１９号の
請求項１ないし１１に係る特許を取り消す。」との部分を「本件決定」という。）
をし，その謄本は，同年７月１６日，原告に送達された。
　２　願書に添付した明細書（以下「本件明細書」という。）の特許請求の範囲の
記載
【請求項１】遺伝子操作によって得られ，ヒト由来の他の蛋白質を実質的に
含有せず，配列表の配列番号２（注，別紙のとおり）に示されるアミノ酸配列のう
ち，アミノ酸番号１～１７８までのアミノ酸配列を含むことから成る，脂肪細胞化
抑制活性を有する蛋白質，又は，該蛋白質の一つ若しくは二つ以上の部位におい
て，一つ若しくは二つ以上のアミノ酸残基が欠失，挿入若しくは置換されている該
蛋白質の同効物。
【請求項２】遺伝子操作によって得られ，ヒト由来の他の蛋白質を実質的に
含有せず，配列表の配列番号２に示されるアミノ酸配列のうち，アミノ酸番号１～
１７８までのアミノ酸配列を含むことから成る，脂肪細胞化抑制活性を有する蛋白
質。
【請求項３】Ｎ末端に水素原子又はMetを有する，請求項１又は２記載の蛋白
質。
【請求項４】請求項１，２又は３記載の蛋白質をコードするDNA。
【請求項５】配列表の配列番号１（注，別紙のとおり）に示されるヌクレオ
チド配列のうち，ヌクレオチド番号８１から６１４までのヌクレオチド配列又はそ
れと同効のヌクレオチド配列を含むことから成る，請求項１記載の蛋白質をコード
するDNA。
【請求項６】配列表の配列番号１に示されるヌクレオチド配列のうち，ヌク
レオチド番号８１から６１４までのヌクレオチド配列を含むことから成る，請求項
１又は２記載の蛋白質をコードするDNA。
【請求項７】請求項４，５又は６記載のDNAの５’末端にATGを有するDNA。
【請求項８】請求項４，５，６又は７記載のDNAを含み，該DNAが発現可能か
つ複製可能である，組換えDNA発現ベクター。
【請求項９】請求項８記載の組換えDNA発現ベクターで形質転換せしめた宿
主。
【請求項１０】請求項１，２又は３記載の蛋白質をコードしているDNAを含
み，該DNAが発現可能かつ複製可能である，組換えDNA発現ベクターで形質転換せし
めた宿主を培養し，その細胞抽出液またはその培養液から該蛋白質を回収すること
から成る該蛋白質の製造法。
【請求項１１】請求項１，２及び／又は３記載の蛋白質を有効成分とする血
球減少症改善剤。
【請求項１２】請求項１，２及び／又は３記載の蛋白質を有効成分とする抗
肥満剤。
（以下，【請求項１】～【請求項１２】の発明を「本件発明１」～「本件発
明１２」という。）
　３　本件決定の理由
　　　本件決定は，別添決定謄本写し記載のとおり，本件発明１
は，Proc.Natl.Acad.Sci.USAVol.87,pp.7512-7516(October1990)（本訴甲３，審
判甲１，以下「刊行物１」という。）に実質的に記載された発明であるか，又は少
なくとも周知技術を組み合せることで刊行物１記載の発明に基づき当業者が容易に
発明をすることができたものであり，特許法２９条１項３号又は同条２項の規定に
該当し，本件発明２，３，７は，刊行物１記載の発明に基づき当業者が容易に発明
をすることができたものであり，同法２９条２項の規定に該当し，本件発明４～
６，８～１０は，刊行物１に実質的に記載された発明であるか，又は少なくとも刊
行物１記載の発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたものであり，同
法２９条１項３号又は同条２項の規定に該当し，本件発明１１は，米国特許出願第
５２６４７４号明細書（本訴甲５，審判甲２，以下「刊行物２」という。）に係る
特許出願を優先権の基礎とする特願平３－５００５９７号（本訴甲４，審判甲３）
の願書に最初に添付した明細書及び図面（以下「先願明細書」という。）記載の発
明と実質的に同一であり，本件発明１１の発明者が先願明細書に係る発明の発明者
と同一であるとも，また，本件特許の特許出願の時に，その出願人が他の出願であ
る上記先願の出願人と同一であるとも認められず，同法２９条の２に該当するの
で，本件発明１～１１に係る特許は同法１１３条２号に該当し，取り消されるべき
ものであるとした。
第３　原告主張の本件決定取消事由
　本件決定は，本件発明１，４，１１の認定を誤り（取消事由１），刊行物１
記載の発明に基づく本件発明１～１０についての新規性及び進歩性の判断を誤り
（取消事由２，３），本件発明１１と先願明細書記載の発明との同一性の判断を誤
った（取消事由４）結果，本件発明１～１１に係る特許を取り消すとの誤った結論
に至ったものであるから，違法として取り消されるべきである。
１　取消事由１（本件発明１，４，１１の認定の誤り）
(1)本件決定は，「特許明細書（注，本件明細書，甲２）の【００１８】に
は，『本発明のDNAは例えば脂肪細胞化抑制活性を有する蛋白を産生する能力を有す
る哺乳動物細胞等から該蛋白質をコードするmRNAを調製（注，「調整」とあるのは
誤記と認める。）した後，既知の方法により２本鎖cDNAに変換することによって得
られる。』と記載されていることからみて本件発明１の目的蛋白質はヒト由来のも
ののみに限定されない」（決定謄本３頁下から第２段落）と認定したが，誤りであ
る。
(2)本件明細書（甲２）には，ヒト以外の哺乳類由来のIL-11を実際に取得した
との記載はなく，IL-11の諸性質についても，ヒトIL-11についてのみ調べられてい
る。本件発明は，ヒトの血液疾患等の治療剤の開発を目的としており，生理活性物
質を医薬品として開発する場合，副作用の発生を防ぐためには他の生物種由来のも
のではなく，ヒト由来のものを用いることが当業者の技術常識である。したがっ
て，本件決定の上記認定は，当業者の技術常識に反するものであり，本件発明１の
目的たん白質はヒト由来のもの（そのわずかな変異体も含む。）に限定して解釈す
るのが自然な解釈である。
　　また，本件発明１の「一つ若しくは二つ以上の部位において，一つ若しく
は二つ以上のアミノ酸残基が欠失，挿入若しくは置換されている該蛋白質の同効
物」は，ヒトIL-11成熟体たん白質と同等の活性を有するにもかかわらず，アミノ酸
残基がわずかに異なる変異体たん白質が特許請求の範囲に含まれないことで十分な
保護が得られなくなるのを防ぐために記載したものであるから，上記同効物はヒト
IL-11成熟体たん白質を中心としたそのわずかな変異範囲のたん白質を意味するもの
であるにすぎない。
(3)また，本件決定は，「『脂肪細胞化抑制活性を有する蛋白質』を『IL-11活
性を有する蛋白質』という」（決定謄本３頁下から第３段落）としたが，本件優先
日当時には，このような一般的な認識はなかった。刊行物１（甲３）の「サル
IL-11」の生物活性と本件発明１の対象であるヒト脂肪細胞化抑制因子の生物活性は
本質的に異なる（京都大学大学院生命科学研究科教授Ａ作成の平成１４年１月２４
日付け鑑定書〔甲１３，以下「甲１３鑑定書」という。〕，東京大学分子細胞生物
学研究所教授Ｂ作成の意見書〔甲１４，以下「甲１４意見書」という。〕）。
(4)本件発明４，１１が引用する請求項１の「一つ若しくは二つ以上の部位に
おいて，一つ若しくは二つ以上のアミノ酸残基が欠失，挿入若しくは置換されてい
る」配列も，上記同様，ヒトIL-11成熟体のアミノ酸配列を中心とし，そのわずかな
変異体を含むものであり，サルIL-11は含まれない。
２　取消事由２（刊行物１記載の発明に基づく本件発明１～３についての新規性
及び進歩性の判断の誤り）
(1)本件発明は，シグナルペプチドを除いたヒトIL-11成熟体たん白質が刊行物
１（甲３）で予想されていたアミノ酸残基数とは異なる１７８残基から成ることを
初めて見いだしたものである。新規なたん白質が開示されているというためには，
少なくとも構造上の比較及び理化学的機能の比較ができる程度にそのたん白質の特
徴が明らかにされていなければならないが，刊行物１にはそのような記載はないか
ら，サルとヒトとを問わず，IL-11成熟体のたん白質が開示されているとはいえな
い。平成２年６月２５日東京化学同人発行，日本生化学会編「新生化学実験講座１
　タンパク質Ⅱ－一次構造－」（甲１７），平成元年９月３０日丸善発行，中島暉
躬外編「新基礎生化学実験法４　一次構造」（甲１８）及び平成２年２月２６日東
京化学同人発行，日本生化学会編「新生化学実験講座１　タンパク質Ⅰ－分離・精
製・性質－」（甲２７）によれば，本件優先日当時，単にcDNAをクローニングした
だけでは，組換えたん白質に関する発明が完成して，当該cDNAに対応するたん白質
を取得したということはできず，Ｎ末端アミノ酸配列の分析が必須であり，cDNAを
取得し，たん白質を精製し，発現したたん白質の性質を調べることで
，たん白質の発明が完成したと認められることになる。刊行物１では，そもそも組
換えたん白質に関する発明が完成しておらず，そこに記載されているに等しい事項
から当業者が本件発明を把握することもできず，また，完成された発明が記載され
ていない以上，特許法２９条２項の進歩性判断の基とする引用発明に当たらない。
(2)甲１３鑑定書及び甲１４意見書によれば，刊行物１（甲３）では，サル
IL-11を現実に取得したとはいえない。刊行物１の実験では，培養上清中で確認され
た三つの活性と２０kDa付近に見られたバンドとの相関は確認されていないから，こ
の活性の本体が，導入遺伝子によりコードされるプレ体たん白質のシグナルペプチ
ドが正常に切断された結果生じた成熟体たん白質であることは，確認されてはいな
いことになる。また，パルスラベル実験の後に行われたSDS/PAGEで感光されたバン
ドが確認できたという事実だけでは，たん白質が取得されたとはいえない。刊行物
１では，サルIL-11の分子量について，当初２０kDaであるとしながら２３kDaと訂正
しており，いずれの分子量が正しいかを判別できず，サルIL-11の分子量の記載がな
いに等しい。本件優先日当時，刊行物１の図２に記載されている塩基配列のIL-11の
cDNAの３’非翻訳領域に存在する調節配列（ATTTAの繰り返し配列，ヌクレオチド配
列番号７０７～７２４の「TTATTTATTTATTTATTT」）は，mRNAを不安定化させる配
列であるとされており(BIOCHEMICALANDBIOPHYSICALRESEARCHCOMMUNICATIONS
Vol.152,No.3,pp.973-980(1988)，甲２３)，この３’非翻訳領域に存在する調節配
列を含んだ形で発現させた場合，宿主細胞内で安定に発現するか否かは，全く予想
が付かなかったといえる。すなわち，実際に発現させ，発現したたん白質を解析し
て，安定的に発現するか否かを確認することは必須であったといえる。サル由来の
たん白質が細胞培養外液に無数に含まれていることにより，IL-11の単離は，机上で
考え得る理論的な精製操作よりはるかに困難である。実際にサルIL-11を精製して比
活性まで求めているのであれば，その精製方法や比活性の計算方法を記載するのは
当業者の技術常識であるが，刊行物１には，比活性の定義もなく，COS-1細胞産生
IL-11の精製に関するデータは示さないと記載されている以上，比活性が記載されて
いるからといって，実際にIL-11が精製されたとはいえない。精製したたん白質が現
実に取得できていれば，常法によりＮ末端アミノ酸配列の決定はできるが，刊行物
１では，現実にサルIL-11成熟体が発現しておらず，ましてや単離精製されたとも認
められないから，Ｎ末端の位置決定が当業者にとって容易であったとはいえない。
(3)刊行物１（甲３）には，サルIL-11を現に取得したとの記載及び根拠はない
から，これに基づいて，サルIL-11と同一の宿主，ベクター系を用いてヒトIL-11を
発現させ，更に精製することが，実質的に開示されている，ないしは当業者が容易
に想到できるとの結論は導き出せない。また，本件優先日当時，強塩基性たん白質
の精製例は，ほとんど知られていなかったから，強塩基性であると予測されたヒト
IL-11成熟体たん白質の精製手段に容易に想到するということはできないし，そもそ
も「組換えヒトIL-11成熟体」の単離工程は，非常に困難な工程であった（甲１３鑑
定書，原告従業員Ｃ作成の平成１４年１月２３日付け「陽イオン交換樹脂を用いた
IL-11精製の予備実験に関する実験成績書」〔甲１５，以下「甲１５実験成績書」と
いう。〕）。
(4)公知物質と化学構造が類似していても，その化学物質から予測できないよ
うな特有な性質を有する化学物質の発明は進歩性が肯定されるべきところ，本件発
明１は，新規物質であり，かつ，当業者に予測できない生物活性を有するから，進
歩性が肯定されるべきである。
(5)ある生物のサイトカインが他生物に対しても同じ生物活性を示すとは限ら
ず（平成４年１２月２０日羊土社発行，須田年生著「実験医学バイオサイエンス⑦
血液幹細胞の運命」，甲２０），サイトカインの作用が種を超えた互換性を示すか
否かは，個々のサイトカインごとに全く異なり，実際に実験をしてみないと予想で
きない。IL-6とIL-11ではアミノ酸配列で全く相同性が認められず，全く異なったた
ん白質であることも明らかであり，他の「生物活性」があることを予測することは
できない。IL-1，IL-6，LIF及びTGF-βには「脂肪細胞化抑制活性」が認められる
が，サイトカイン類一般に認められる活性ではなく，極めてありふれた活性である
ということはできない。IL-11がマウス脂肪細胞株に作用するかどうかは，IL-11受
容体がその細胞に発現しているかどうかに依存するのであって，IL-1などの他のサ
イトカインが脂肪細胞化を抑制するからといって，IL-11もまた脂肪細胞化を抑制す
るとはいえない。IL-11受容体とIL-6受容体がgp130を共有することが本件優先日後
に明らかとなったが，gp130（βサブユニット）ではないもう一つのサブユニッ
ト（IL-11受容体αサブユニット）の分布が細胞間でどのように異なっているかは，
本件優先日当時不明であった。IL-6に脂肪細胞化抑制活性があることが技術常識に
なっていなかった段階で，当業者は，サルIL-11がIL-6に類似した活性を有すること
を見いだしたからといって，IL-11にも脂肪細胞化抑制活性があると推定することは
できない。
３　取消事由３（刊行物１記載の発明に基づく本件発明４～１０についての新規
性及び進歩性の判断の誤り）
(1)本件決定は，本件発明４の新規性及び進歩性の判断に当たって，「刊行物
１（注，甲３）には，Fig.2に記載されるサルIL-11のcDNAについて，『１９９アミ
ノ酸からなるポリペプチドをコードすると予想される，５９７塩基の１つの長いＯ
ＲＦが含まれていた。予想される開始コドンに続いてすぐに，１７～２０の疎水性
アミノ酸が存在しており，典型的なタンパク質分泌リーダー配列とよく似てい
る。』・・・と記載され，培養上清中に成熟体として分泌されたサルIL-11の分子量
が最終的には２３kDaであることが記載されていることから，サルIL-11についての
ほぼ正確な成熟体のコード領域は開示されていたということができる」（決定謄本
７頁第２段落）と認定したが，誤りである。実際のヒトIL-11のたん白質分泌リーダ
ー配列は，２１アミノ酸から成り，ヒトIL-11成熟体のアミノ酸配列は，刊行物１
（甲３）で予想されたサルIL-11成熟体アミノ酸残基数１７９～１８２よりも短いも
のであり，正確なサルIL-11成熟体のコード領域が開示されていたということはでき
ない。また，アミノ酸配列から予想される分子量は約１９．４kDaである。
(2)サルIL-11のシグナル配列の切断位置についてすら，正確に確定されていな
い以上，ヒトIL-11のコード領域について開示されていたということはできない。
(3)また，本件決定は，本件発明５～９の新規性及び進歩性の判断について，
本件発明４についての判断を引用し，本件発明１０について本件発明１についての
判断を引用しているところ，本件発明１，４についての判断が誤りであることは上
記のとおりであるから，本件発明５～１０についての判断も誤りである。
４　取消事由４（本件発明１１と先願明細書記載の発明との同一性の判断の誤
り）
　刊行物２（甲５）には，サルのIL-11活性が示されているだけで，具体的に精
製したという記載はなく，成熟体たん白質について提供されているに等しいほどに
具体的な開示がされているとはいえず，ヒトIL-11に対する「血球減少症改善剤」に
ついての発明は具体的に開示されていない。
第４　被告及び被告補助参加人の反論
　　　本件決定の認定判断に誤りはなく，原告主張の取消事由はいずれも理由がな
い。
１　取消事由１（本件発明１，４，１１の認定の誤り）について
　本件発明１に係る請求項１は，「脂肪細胞化抑制活性を有する蛋白質，又
は，該蛋白質の一つ若しくは二つ以上の部位において，一つ若しくは二つ以上のア
ミノ酸残基が欠失，挿入若しくは置換されている該蛋白質の同効物」と記載され，
変異位置及び変異数の上限を全く設けることなく，「該蛋白質の同効物」として活
性のみにより規定するものであるから，「本件発明１の目的蛋白質」は，ヒト
IL-11及びその限られた改変体のみに限られない。本件明細書（甲２）の段落【００
１８】及び同【００４８】の記載からも，本件発明の目的蛋白質は，少なくとも哺
乳動物細胞から得られた「IL-11活性を有する蛋白質」であれば包含されるものであ
り，「サルIL-11」を排除するものでないことは明らかであり，本件発明４，１１も
同様である。
２　取消事由２（刊行物１記載の発明に基づく本件発明１～３についての新規性
及び進歩性の判断の誤り）について
(1)刊行物１（甲３）には，正確なサルIL-11のORFの塩基配列及び対応するア
ミノ酸配列が記載され，また，当該ORFで形質転換したCOS-1細胞培養上清中につい
て３種類の強いIL-6類似活性が確認されていることから，「サルIL-11成熟体」の分
泌が確認されているといえる。さらに，刊行物１には，比活性が３×１０６
units/mgという高純度にまで精製された「サルIL-11成熟体」が記載されている。こ
れらのことから，刊行物１には，サルIL-11成熟体についての十分な開示があるとい
える。そして，平成２年２月２６日第１刷東京化学同人発行，日本生化学会編「新
生化学実験講座１　タンパク質Ⅰ－分離・精製・性質－」（乙６）及び平成元年６
月２５日廣川書店発行，池原森男編「蛋白工学研究法」（乙７）によれば，サル
IL-11の精製も容易であり，平成２年６月２５日第１刷東京化学同人発行，日本生化
学会編「新生化学実験講座１　タンパク質Ⅱ－一次構造－」（乙２５，甲１７）に
よれば，組換えたん白質の同定に当たって，Ｎ末端アミノ酸の位置を決定すること
は，容易であり，刊行物１においては，既に精製されたサルIL-11成熟体が取得され
ているから，精製たん白をそのまま気相プロテインシークエンサーにかけること
で，容易にＮ末端アミノ酸が決定できる。シグナル配列を有する「ORF」を用いて哺
乳動物細胞で発現させれば，シグナルペプチドの作用で細胞膜を通過すると同時に
シグナルペプチドが切断されるから，その培養上清中に存在するたん白質は「成熟
体蛋白質」であることが，本件優先日当時の技術常識であった。
　　したがって，刊行物１（甲３）には，精製した「サルIL-11成熟体」を取得
したことが記載されているといえる。
(2)サルIL-11とヒトIL-11のORF配列を比較すると，全体の長さが一致している
ばかりか，シグナル配列は全く同一で，全ORFも塩基配列で約９７％，アミノ酸配列
で９４％という高い相同性を示すものであるから，当業者は，同一の文献内に「組
換えサルIL-11成熟体」の成功例が記載されているのを見たとき，まず，塩基配列で
はシグナル配列部分も一致し，同一の長さであり，全ORFにわたって極めて一致性が
高いことから，サルの場合と同一のCOS-1細胞発現系を用いれば，同一の位置でシグ
ナルペプチドが切断されたヒトIL-11成熟体が培養上清に分泌されることを直ちに理
解する。次に，両アミノ酸配列の高い相同性から，塩基性の強さ，等電点などの物
性も類似するはずであり，同様の精製方法を用いて高純度まで精製可能であること
も理解するといえる。そして，刊行物１（甲３）のバイオアッセイにおいて，サル
IL-11のIL-11活性が，別異の生物種であるマウスの各種培養細胞で確認されたこと
から見て，当業者が，通常のサイトカインと同様の普遍性，互換性があることを理
解するから，同じ霊長類のサルIL-11において確認された３種のIL-11活性は，当然
にヒトIL-11が呈する活性であると考えることも無理はないというべきである。した
がって，刊行物１には，「ヒトIL-11成熟体」についての発明が実質的に記載されて
いるということができる。
(3)サイトカインには，種を超えた普遍性，互換性がある。そして，刊行物１
（甲３）においては，「IL-11」と命名するに当たり，特に「多能性サイトカイン」
として知られたIL-6に類似した物質であることを認識していたといえるから，確認
した３種以外に更に他の生物活性があることも十分予測していたものである。本件
明細書（甲２）の段落【０００８】にも記載されているとおり，「脂肪細胞化抑制
活性」は，各種のサイトカイン類において観察されている極めてありふれた生物活
性である上，IL-11と類似のサイトカインであるIL-6が脂肪細胞化抑制活性を有する
ことが確認されていた（FASEBJOURNALVol.4,A1713,107(June,1990)，乙１６）か
ら，IL-11も同様の活性を有する蓋然性が高いと考えるのは自然である。したがっ
て，当業者にとって，IL-11に「脂肪細胞化抑制活性」があることは十分に予測可能
であった。
３　取消事由３（刊行物１記載の発明に基づく本件発明４～１０についての新規
性及び進歩性の判断の誤り）について
　　哺乳動物細胞内であれば，シグナルペプチドは種を越えて普遍的に働くか
ら，シグナル配列を含むORFとして導入することで，シグナルペプチド作用で培地中
に分泌される際にシグナルペプチド自身は切断され，培養上清中において正常な生
理活性を有する成熟体を取得できることになる。刊行物１（甲３）では，サル
IL-11については，発現させて培養上清中に分泌させており，ヒトIL-11について
も，同様に発現，分泌させることができるから，本件優先日前の常法にすぎないＮ
末端分析法を用いてＮ末端を決定できる。
４　取消事由４（本件発明１１と先願明細書記載の発明との同一性の判断の誤
り）について
　　原告は，本件発明１１の「目的蛋白質」にサルIL-11は含まれないことを前提
として，本件発明１１についての本件決定が誤りである旨主張しているが，本件発
明にはサルIL-11が包含されていることは上記のとおりであるから，原告の取消事由
４の主張は，前提において誤りである。
第５　当裁判所の判断
１　取消事由１（本件発明１，４，１１の認定の誤り）について
(1)原告は，本件発明１，４，１１のたん白質はわずかな変異体を含むヒト由
来のものに限定して解釈すべきであるとして，「本件発明１の目的蛋白質はヒト由
来のもののみに限定されない」（決定謄本３頁下から第２段落）とした本件決定の
認定を誤りであると主張する。しかしながら，本件発明１に係る請求項１には，
「該蛋白質の一つ若しくは二つ以上の部位において，一つ若しくは二つ以上のアミ
ノ酸残基が欠失，挿入若しくは置換されている該蛋白質の同効物」と記載され，そ
の記載文言上，アミノ酸の変異部位の数及び変異されたアミノ酸の数の上限を特定
していないから，当該「同効物」は，「配列表の配列番号２に示されるアミノ酸配
列のうち，アミノ酸番号１～１７８までのアミノ酸配列」を有するたん白質，すな
わちヒトIL-11成熟体のわずかな変異体に限らず，サルIL-11成熟体などの脂肪細胞
化抑制活性を有するたん白質を広く包含するものであることが明らかであり，この
ことは，請求項１を引用する他の請求項においても同様である。したがって，原告
の上記主張は理由がない。
(2)また，原告は，本件決定は，「『脂肪細胞化抑制活性を有する蛋白質』
を『IL-11活性を有する蛋白質』という」（決定謄本３頁下から第３段落）とした
が，本件優先日当時には，このような一般的な認識はなかったと主張する。確か
に，「脂肪細胞化抑制活性」が「IL-11活性」と同義であることが，本件優先日前に
知られていたことを認めるに足りる的確な証拠は見当たらないから，上記の言い換
えは，必ずしも適切であったとはいえない。しかしながら，本件決定において，本
件発明１，４，１１と刊行物１記載の発明との対比判断に誤りがなければ，上記言
い換えが適切を欠くとしても，本件決定の結論に影響を及ぼすということはでき
ず，独立した取消事由とはならないから，後記のとおり，取消事由２ないし４にお
いて，上記対比判断の当否を検討すれば足りる。
２　取消事由２（刊行物１記載の発明に基づく本件発明１～３についての新規性
及び進歩性の判断の誤り）について
(1)刊行物１（甲３）には，以下の記載がある。
ア　「〈イントロダクション〉・・・PU-34細胞は，IL-6依存性プラズマサイ
トーマ細胞株T1165に分裂促進活性を生じさせることが判明した(7)。本論文におい
ては，サルCOS-1細胞系を用いた機能的発現クローニング（8~10）によって，このサ
イトカインをコードするcDNAが分子クローニングされたことを報告する」（被告提
出の訳文１頁最終段落～２頁）
イ　「方法　永久的ストローマ細胞株の樹立・・・別途述べる方法で（S.R.
ポールおよびD.A.W.,未発表データ），欠損型アンフォトロピック・トランスフォー
ミング・レトロウイルスベクターU19BLによって不死化させ，霊長類の長期骨髄培養
細胞からPU-34ストローマ細胞株を得た」（同２頁最終段落）
ウ　「バイオアッセイ・・・多因子依存性細胞株を用いて，PU-34の培養上清
の血球細胞の増殖刺激活性を測定した。サブコンフルエントに達した，25cm2組織培
養フラスコ中のPU-34株に，組換えIL-1α(2units/ml)を加え，48時間後に培養上清
を回収した。通常IL-6応答性を有するマウスプラズマサイトーマ細胞株T1165(7)を
バイオアッセイに用いて，PU-34から作製したcDNAライブラリーの発現クローニング
を行った」（同３頁第２段落）
エ　「分子クローニングおよびRNAアッセイ・・・PU-34細胞を２units/mlの
IL-1αで24時間刺激した後，ポリ(A)＋
RNAを常法に従って調製した。文献(10)に記載
されたように，IL-1αで刺激したPU-34細胞から調製した５μgのポリ(A)＋
RNAから
cDNA発現ライブラリーを調製し，XhoIリンカーを介してCOS-1発現ベクターpXMへラ
イゲーションした。ライゲーション反応液でコンピテント大腸菌(HB101株)を形質転
換し，約５００，０００のアンピシリン耐性コロニーのライブラリーを作製した。
大腸菌コロニーをニトロセルロース膜へ転写し，いくつかに分けた後，常法に従い
プラスミドDNAを単離した。５μgの各プラスミドDNAを０．１mMのクロロキンを加え
たDEAE-デキストラン法によりCOS-1細胞へトランスフェクトした(10)。７２時間後
にトランスフェクトしたCOS-1細胞の培養上清を回収し，上述のバイオアッセイに用
いた。陽性の集団が得られ，分割して行くことで１つの陽性プラスミドが単離され
た。このプラスミドに挿入されているcDNAの配列を，合成オリゴヌクレオチドプラ
イマーおよびスーパーコイルの鋳型を用いたジデオキシ法(17)により決定した」
（同４頁第２段落）
オ　「結果　細胞株の作製とPU-34培養上清の生物活
性・・・IL-6，IL-7，GM-CSF，M-CSF，G-CSF，およびLIF/HILDAを含む既知の増殖因
子に加え（データ省略），IL-1αで刺激したPU-34培養上清は，ヒトIL-6に対する中
和抗体存在下でも，マウスプラズマサイトーマ細胞株T1165(7)の増殖を刺激するこ
とが判明した（図１Ａ）｡このアッセイを，cDNAの発現ライブラリーのスクリーニン
グに用いて，サルCOS-1細胞へトランスフェクションした場合に，予想される新規な
T1165刺激活性が発現されるものを検索した」（同４頁最終段落～５頁第１段落）
カ　「PU-34　cDNAライブラリーの作製およびcDNAクローンpC1R6・・・pC1R6
をトランスフェクトしたCOS-1細胞の培養上清は，１：１０００に希釈してもな
お，T1165細胞の[3
H]チミジンの取り込みを有意に刺激した（図１Ｂ）。図２に示し
たpC1R6　cDNA塩基配列には，１９９アミノ酸からなるポリペプチドをコードすると
予想される，５９７塩基の１つの長いORFが含まれていた。予想される開始コドンに
続いてすぐに，１７～２０の疎水性アミノ酸が存在しており，典型的なタンパク質
分泌リーダー配列とよく似ている。・・・pC1R6をトランスフェクトしたCOS-1細胞
を[35
S]メチオニンでラベルした培養上清のSDS/PAGE解析により，偽トランスフェク
トした対照には存在しない１つの２０-kDaの主要な分子種の存在が明らかになった
（図３Ａ）。これは，約１８０アミノ酸の分泌されたタンパク質に期待される分子
量と一致する」（同５頁第２段落～最終段落）
キ　「〈図の説明〉　図１・・・IL-1αにより誘導したPU-34細胞から産生さ
れたT1165増殖促進活性の同定。IL-1αで誘導したPU-34（A）およびpC1R6をトラン
スフェクトしたCOS-1細胞（B）の培養上清について，図示した最終希釈濃度におけ
るプラズマサイトーマT1165細胞の［3
H］チミジンの取り込み(cpm)を刺激する能力
を試験した。PU-34の培養上清は，過剰量の抗ヒトIL-6ヤギ中和抗血清存在下で試験
した。COS-1細胞産生IL-11の精製により得られたデータは，サイトカインの濃度は
100ng/mlであり，mgタンパク質あたり３×１０６
unitsの比活性を有することを示し
ている（データ省略）」（同９頁第２段落）
ク　「IL-11の生物学的活性・・・さまざまな造血細胞培養系におけ
る，PU-34由来のサイトカインの影響を解析したところ，巨核球の発生に対する顕著
な影響が明らかになった（図４Ｂ）。マウス骨髄細胞を標的とすると，このサイト
カインだけではほとんど効果はないが，IL-3による補助を受けると，巨核球のコロ
ニー形成を３倍に刺激した。IL-6も，IL-3依存性巨核球コロニー形成を強化するこ
とが見出されており(25,26)，IL-6，およびPU-34由来のサイトカインの巨核球の発
生に対する効果は，定性的にも，定量的にも類似していた（データ省略）。これら
の結果は，このサイトカインが，巨核球産生の調節において重要な役割を果たして
いることを示している」（同６頁最終段落～７頁第１段落）
　　上記ア～クの記載によれば，刊行物１（甲３）においては，T1165増殖刺激
活性を有する霊長類（サル）骨髄ストローマ細胞PU-34株からcDNAライブラリーを作
成し，T1165の増殖刺激活性を指標とするバイオアッセイで陽性のプラスミド
pC1R6を単離して，霊長類（サル）IL-11のORFの塩基配列を決定し，pC1R6でトラン
スフェクトしたサルCOS-1細胞の培養上清中に，偽トランスフェクトした対照には存
在しない分子量約２０kDaのたん白質が存在することを確認したことが認められる。
(2)ところで，平成２年３月５日第１版第１刷トッパン発行，教育社編集企画
センター編「ワトソン　遺伝子の分子生物学　第４版［下］」（乙２７）には，
「小胞体内腔に送りこまれるタンパク質は，ほとんど例外なくシグナル配
列（signalsequence,あるいはシグナル・ペプチド，signalpeptide）とよばれる
余分なペプチドをＮ末端にもっている。真核生物のシグナル配列は，原核生物の場
合・・・と同様に特定のアミノ酸配列である必要はないが，１５～３０個のアミノ
酸残基よりなり，疎水性アミノ酸に富んでいる。この配列が折りたたまれてらせん
状に巻いたヘアピン構造をとり，膜二重層に入りこめるようになると，輸送が始ま
るのだろうと考えられている・・・伸長中のポリペプチド鎖がシグナル配列のあと
に続いて膜を通過していく間に，シグナル配列自体はシグナル・ペプチダー
ゼ（signalpeptidase）とよばれる特殊なプロテアーゼで切断される」（７３１
頁）と記載され，この記載によれば，シグナル配列に対応する塩基配列を有する
ORFを真核生物である哺乳動物細胞中で発現させると，シグナルペプチドの作用で細
胞膜を通過すると同時にシグナルペプチドが切断されることが認められる。そうす
ると，刊行物１（甲３）においてサルCOS-1細胞の培養上清中に存在するのは，サル
IL-11のORFが発現し，シグナルペプチドが切断されてできた「サルIL-11成熟体蛋白
質」であることが，合理的に予想できるというべきである。
(3)また，上記記載によれば，刊行物１（甲３）においては，T1165の増殖刺激
活性を指標とするバイオアッセイで陽性とされたプラスミドpC1R6でトランスフェク
トしたCOS-1細胞の培養上清中のたん白質について，COS-1細胞にはないT1165増殖刺
激活性があることが確認されているから，活性とSDS/PAGEにおける２０kDa付近の複
数のバンドとの相関関係まで確認されていなくとも，また，cDNAの塩基配列に
mRNAを不安定化させる配列が含まれているとしても，当該培養上清中にはサル
IL-11のORFの発現産物が実際に得られていると解するのが相当である。そして，刊
行物１には，図１の説明（上記(1)のキ）に，mgタンパク質当たり３×１０６
unitsの
比活性を有する高度に精製されたサルIL-11が記載されており，これに加え，上
記(1)のクの記載において引用されている文献(26)（Exp.Hematol.,
Vol.18(January1990),pp.69-72，乙２０）には，精製された組換えヒトIL-6（比
活性５．２×１０６
U/mg）を用いて未熟マウス巨核球細胞の増殖刺激活性を確認した
ことが記載されていることから，上記クの記載は，文献(26)に記載された比活性
５．２×１０６
U/mgにまで精製された「組換えヒトIL-6」の巨核球発生に関する数値
データと，単に定性的のみならず「定量的に」も比較できるような程度まで精製さ
れたサルIL-11が刊行物１において得られたことを裏付けるものということができ
る。
(4)以上検討したところを総合すると，刊行物１（甲３）には，精製されたサ
ルIL-11成熟体が記載されていると認めることができるが，原告は，この点を争うの
で，更に検討する。
ア　原告は，甲１７，１８，２７を挙げて，本件優先日当時，単にcDNAをク
ローニングしただけでは，組換えたん白質に関する発明が完成したということも，
当該cDNAに対応するたん白質を取得したということもできず，Ｎ末端アミノ酸配列
の分析が必須であり，cDNAを取得し，たん白質を精製し，発現したたん白質の性質
を調べることでたん白質の発明が完成したと認められることになると主張するが，
上記のとおり，刊行物１には，単にcDNAをクローニングしたことにとどまらず，こ
れを発現させて予想される活性の確認を行い，高度に精製したことまでが記載され
ており，これらの記載を総合すると，精製サルIL-11成熟体が記載されているといえ
るのであるから，原告の上記主張は理由がない。
　　加えて，原告が引用する甲１７には，「多くの場合mRNAから翻訳された
ポリペプチドはペプチド結合の切断や糖鎖の付加などを受けて成熟タンパク質とな
り，細胞において機能を発現する。シグナル配列や糖鎖の付加する可能性のある配
列である-Asn-X-Thr(Ser)-などのいくつかの規則は見いだされているものの，実際
に細胞において機能しているタンパク質の構造はcDNAの塩基配列から完全に確定す
るわけではない。タンパク質を用いて決定しなければいけない構造としてつぎのも
のがある。１）Ｎ，Ｃ両末端のアミノ酸配列」（２１頁）と記載され，甲１８に
は，「cDNAを検索するうえで，Ｎ末端分析を行うことは，必須ではない。しかし，
シークエンシングされたcDNAから，実際のタンパク質のＮ末端の予測はついても決
定することはできないので，最終的には目的とするタンパク質でＮ末端分析を行
い，それを決定する必要がある」（３７頁）と記載され，甲２７には，「タンパク
質が精製標品として得られたならば，まずその純度検定を行うとともに，いくつか
の基本的性質を調べておく必要がある。Ｎ末端分析はそのような目的に必要とさ
れ，また役立つ基本的分析の一つである。この分析により当該タンパク質を構成す
るポリペプチド鎖の数と種類についても知見を得ることができる」（４６７頁）と
記載されており，これらの記載から，たん白質の研究において，Ｎ末端のアミノ酸
配列の決定が重要なものであることは認められるものの，これらの記載が，たん白
質のＮ末端のアミノ酸配列が決定されていなければ，たん白質が取得されたことに
ならないとか，たん白質の発明が完成されたことにならないということまでを意味
するものということはできない。したがって，原告の上記主張は理由がない。
イ　さらに，原告は，甲１３鑑定書及び甲１４意見書を根拠に，刊行物１
（甲３）には精製サルIL-11成熟体は開示ないし示唆されていないと主張するので検
討すると，甲１３鑑定書は，「本論文（注，刊行物１〔甲３〕）には，①サル
cDNAライブラリーよりエキスプレッション・クローニング(expressioncloning)法
にて，形質細胞腫の増殖活性を発現させるcDNAを選択し，このcDNAのヌクレオチド
配列決定を行い，②当該cDNAを用いてCOS-1細胞を形質転換させ，いわゆるパルス・
ラベルを行い，細胞培養外液(conditionedmedium)に分子量２０kDa付近の複数のバ
ンドが発現されることを確認し，③当該細胞培養外液に３種の生物活性（形質細胞
の増殖活性，巨核球のコロニー形成活性，Ｂ細胞増殖活性）を見出し，④得られた
サルcDNAをプローブとしてハイブリダイゼーション法によりヒトcDNAライブラリー
のスクリーニングを行い，相同性のあるヒトcDNAが存在することを見出し，このヌ
クレオチド配列を決定したことが記載されている」（３頁）ことを前提として，
「（４）サル・インターロイキン11（以下，「IL-11」という。）蛋白取得の有無本
論文（注，刊行物１〔甲３〕）においてはパルスラベル実験によって新たにバンド
が出現したこと，培養外液に３種の生物活性が確認されたことについて報告してい
るものの，この実験事実だけでは実際に蛋白質を取得したということはできない
し，実質的に蛋白質を取得したに等しいとも言えない」（５頁最終段落～６頁第１
段落）とするものである。しかしながら，甲１３鑑定書は，上記(3)のとおり，刊行
物１の図１の説明に，mgタンパク質当たり３×１０６
unitsの比活性を有する高度に
精製されたサルIL-11が記載されていること，及びこれを比活性５．２×１０６
U/mgにまで精製された「組換えヒトIL-6」の巨核球発生に関する数値データと，単
に定性的のみならず，「定量的に」も比較したことについても記載されていること
を考慮していないから，採用することができない。また，甲１４意見書も，図１の
説明や定量的な比較について考慮していないから，同様に採用することができな
い。
ウ　原告は，実際にサルIL-11を精製して比活性まで求めているのであれば，
その精製方法や比活性の計算方法を記載するのは技術常識であるところ，刊行物１
（甲３）には，比活性の定義もなく，COS-1細胞産生IL-11の精製に関するデータは
示さないと記載されているのであるから，サルIL-11成熟体を単離精製したとは認め
られないとも主張する。
　　しかしながら，刊行物１の図１の説明には，精製された「サルIL-11」
が「mgたん白質（mgofprotein）あたり３×１０６
unitsの比活性を有すること」
（上記(1)のキ）が記載されており，当該比活性値がIL-11たん白１mg当たりの単位
数を示したものであることは，「岩波理化学辞典　第５版」（乙１９）の比活性の
定義において，酵素の場合も１mg当たりの単位数で表している（１０８８頁）こと
から明らかである。さらに，単位の求め方については，刊行物１には，用いた
T1165アッセイ法について，「T1165の増殖アッセイは，NordanおよびPotterにより
記載された方法を改変して行った。(7)」（被告提出の訳文３頁第２段落）と記載さ
れているところ，引用されている文献(7)（Science,Vol.233,
pp.566-569(August,1986)，乙２１）には，「我々は，活性の単位を，通常のアッセ
イ条件下でT1165tc細胞に対して［3
H］チミジン取り込み量の最大値の５０％を誘導
する量として定義する。(図２)」（訳文最終段落）と記載されているから，刊行物
１の比活性の単位の求め方は，当業者が理解できるものと認められる。しかも，刊
行物１において，比活性５．２×１０６
U/mgにまで精製された「組換えヒトIL-6」の
巨核球発生に関する数値データと，単に定性的のみならず，定量的にも比較してい
ることは上記のとおりであるから，当該数値データと定量的に比較できるような程
度に精製されたサルIL-11成熟体が得られていると解すべきである。また，刊行物１
の筆者の一人であるＤ作成の供述書（乙２３）には，「私がCOS細胞ならし培地から
組換えヒトIL-11の精製に使用した段階全ては，精製で使用したものがクロマトグラ
フィー材料－その材料全ては商業的に容易に入手できた－であったので，タンパク
質精製技術の当業者に良く知られていた定型的な方法でした」（訳文２頁第３段
落）と記載されていることから，刊行物１に具体的な精製方法が記載されていなく
とも，そこに記載されたサルIL-11成熟体は，当業者によく知られた方法で精製され
たものであると解するのが相当である。訂正明細書（甲２）の段落【００４２】に
「形質転換体の細胞内または細胞外に生産される脂肪細胞化抑制因子は，該脂肪細
胞化抑制因子の物理的性質や化学的性質等を利用した各種の公知の分離操作法によ
り，それらより分離・精製することができる。該方法としては，具体的には例えば
通常の蛋白沈殿剤による処理・・・等を例示できる」と記載されていること
も，IL-11成熟体の精製が公知の方法で容易に行い得ることを裏付けるものである。
(5)次に，被告は，刊行物１（甲３）のバイオアッセイにおいて，サルIL-11の
IL-11活性が，別異の生物種であるマウスの各種培養細胞で確認されたことから見
て，当業者が，通常のサイトカインと同様の普遍性，互換性があることを理解する
から，同じ霊長類のサルIL-11において確認された３種のIL-11活性は，当然にヒト
IL-11が呈する活性であると考えることも無理はないというべきであって，刊行物１
には，「ヒトIL-11成熟体」についての発明が実質的に記載されているということが
できると主張するので検討すると，刊行物１には，ヒトIL-11については，ORFが記
載されているだけで，これを発現させたこと，活性を確認したこと，及び精製した
こと等について，具体的な記載は一切ないから，実質的に「組換えヒトIL-11成熟
体」が記載されていたとまではいうことができない。したがって，本件決定が，
「ヒトIL-11についても実質的に刊行物１に開示されている」（決定謄本６頁下から
第２段落）と認定した点は，誤りというほかないが，本件決定は，更に，「少なく
とも周知技術を組み合わせることで刊行物１の記載に基づき当業者が容易に想到で
きる範囲内のものである」（同）と判断しているから，進んで，刊行物１記載の発
明に基づく本件発明１～３についての進歩性について判断する。
(6)刊行物１（甲３）には，ヒトIL-11のORFが記載（図２）され，「IL-11の発
現の評価およびヒトIL-11cDNAの単離・・・MRC5細胞株から単離されたヒトcDNA配列
の解析から，霊長類およびヒトのコード領域は塩基レベルで約９７％の同一性を有
することが判明した（図２）」（被告提出の訳文６頁第２段落）と記載されてい
る。そして，刊行物１のバイオアッセイ（マウスプラズマサイトーマ細胞株T1165を
用いた血球細胞増殖刺激活性測定法，マウス脾臓細胞プラーク形成アッセイ，マウ
スCFU巨核球アッセイ，同３頁第２段落～４頁第１段落）において，サルIL-11の３
種の活性が別異の生物種であるマウスの各種培養細胞で確認されたことから見
て，IL-11は，種を超えた普遍性，互換性を有するもので，サルIL-11と同様の活性
をヒトIL-11も有すると解することができる。この点について，原告は，ある生物の
サイトカインが他生物に対しても同じ生物活性を示すとは限らず（甲２０），サイ
トカインの作用が種を超えた互換性を示すか否かは，個々のサイトカインごとに全
く異なり，実際に実験をしてみないと予想できないと主張するが，生物種間での互
換性のないサイトカインが存在するとしても，刊行物１においてサルIL-11の３種の
活性が別異の生物種であるマウスの各種培養細胞で確認されている以上，IL-11が種
を超えた不偏性，互換性を有するものと解することに支障はない。そうすると，ヒ
トIL-11のORFの塩基配列は，サルIL-11と高い相同性を有するのであるから，刊行物
１において精製サルIL-11成熟体を実際に取得したのと同様，COS-1細胞発現系を用
いることによって，サルIL-11と同様の活性を有する精製ヒトIL-11成熟体を取得す
ることは，当業者が容易にし得ることであると認められる。そして，精製したたん
白質が現実に取得できていれば，常法によりＮ末端アミノ酸配列の決定はできるこ
とは原告も認めるところである（上記第３の２(2)）から，上記のように取得された
精製ヒトIL-11成熟体のＮ末端のアミノ酸配列を常法に従って決定することにより，
刊行物１に記載のORFの塩基配列から推定されるアミノ酸配列から，ヒトIL-11成熟
体の全アミノ酸配列が本件明細書の配列番号２におけるアミノ酸番号１～１７８の
ものであると確認することに，格別の困難はないものと認められる。
　　なお，原告は，甲１３鑑定書及び甲１５実験成績書を挙げて，組換えヒト
IL-11成熟体の単離精製が困難であったと主張し，甲１３鑑定書には，「ヒト
IL-11成熟体は塩基性が異常に高い」（７頁最終段落），「塩基性蛋白質の精製に当
時最も煩雑に用いられるイオン交換体はCM-セルロース（またはCM-セファデック
ス）等の陽イオン交換樹脂であり，本件特許の発明者らも，このような基本セオリ
ーに倣い，当時最も汎用されていた陽イオン交換樹脂を５種（CMセファデック
ス，CMセファロース，SPセファデックス，CMバイオゲル，CMセルロース）使用し
て，ヒト脂肪細胞化抑制因子の吸着性及び溶出性を調べた。その結果以下の性質が
明かとなった」（８頁第２段落）と記載され，甲１５実験成績書には，「溶出画分
での回収率は非常に低く，最も回収率の高かったCM-セファロースにおいても溶出画
分での活性回収率は２９％と低く，他のカラムでは３．６～１３％であった」（２
頁最終段落）と記載されている。これらの記載からは，汎用の陽イオン交換体を用
いた場合でも，低い回収率ながらヒトIL-11成熟体は回収されることが認められるか
ら，原告主張のようにヒトIL-11成熟体の単離精製が困難であったということはでき
ない。
(7)原告は，公知物質と化学構造が類似していても，その化学物質から予測で
きないような特有な性質を有する化学物質の発明は進歩性が肯定されるべきとこ
ろ，本件発明１は，新規物質であり，かつ，当業者に予測できない生物活性を有す
るから，進歩性が肯定されるべきであると主張するので，本件発明１が当業者に予
測できない顕著な生物活性を有するといえるか否かについて検討する。
　　刊行物１（甲３）には，「予備的な生物学的特性の解析から，IL-11には，
プラズマサイトーマ増殖刺激に加え，イムノグロブリン産生B細胞のT細胞依存的発
達や，IL-3と共同したマウス巨核球コロニー形成を刺激することが示された。これ
らの特性から，IL-11は造血微細環境における新たな多機能性制御因子であることが
示唆される」（被告提出の訳文１頁下から第２段落），「T1165細胞（注，IL-6依存
性プラズマサイトーマ細胞株）の増殖を補助する以外にも，この新しく発見された
サイトカインは，脾臓細胞の培養において，IgG-分泌型Ｂ細胞の産生を刺激し，ま
た，骨髄細胞クローン培養において，IL-3に依存した巨核球コロニーの発達を促進
する。これらの多様な生物学的効果は，他の多能性サイトカイン，特に，IL-6と
IL-7を連想させる。このため，我々は，この分子をインターロイキン-11（IL-11）
と称することを提案する」（同２頁第２段落）との記載があり，同記載によれ
ば，「IL-11」と命名するに当たって，「多能性サイトカイン」として知られた
IL-6に類似した物質であることが認識されていたといえるから，実際に確認した活
性以外の生物活性があることは十分予測し得たものと認められる。そして，乙１６
には，組換えヒトIL-6に脂肪細胞化抑制活性があることが記載されているのである
から，IL-6に類似したIL-11にも脂肪細胞化抑制活性があることは，本件優先日前に
当業者が予測し得たことであったということができる。
　　なお，原告は，IL-11とIL-6とではアミノ酸配列が類似していないことか
ら，IL-11にも「脂肪細胞化抑制活性」があるとは想起しないし，IL-11に脂肪細胞
化抑制活性があるかどうかは，前脂肪細胞にIL-11受容体が発現しているかどうかに
依存するのであって，仮にIL-6とIL-11が類似したサイトカインであるとしても，前
脂肪細胞にIL-11受容体が発現していなければIL-11は脂肪細胞化抑制活性を示さな
いので，IL-11にその活性があるかどうかは実験により調べる以外には知る方法がな
いと主張する。しかしながら，アミノ酸配列が類似していないIL-11とIL-6とが，実
際に類似の活性を有することは，刊行物１（甲３）において確認されているから，
アミノ酸配列が類似していないことを根拠とする原告の主張は理由がないことが明
らかである。また，平成２年４月２６日東京化学同人発行，大沢利昭編「現代化学
増刊１８　サイトカイン－免疫応答および細胞の増殖・分化因子－」（乙１）
に「IL-6が多彩な機能を有していることを反映して，IL-6レセプターはさまざまな
組織由来の細胞株に認められている（表６・２）」（７９頁左欄）と記載されてい
るように，IL-６の有する多彩な機能は，IL-6レセプターが多様な細胞表面上に存在
することに起因することが知られていたのであるから，当業者が，刊行物１におい
てIL-6と同様多彩な機能を有することが確認されたIL-11のレセプターも，前脂肪細
胞を含む多様な細胞表面上に存在すると予想することになんら障害はないものと認
められる。
　　そうすると，本件発明１～３に特定されたたん白質の有する「脂肪細胞化
抑制活性」が，当業者の予想を超える顕著なものであるとする証拠は見いだし難い
から，当該活性は本件発明１～３の進歩性を肯定するに足りる効果であるというこ
とはできない。
(8)以上のとおり，刊行物１記載の発明に基づいて本件発明１～３についての
進歩性を否定した本件決定の判断に誤りはなく，原告の取消事由２の主張は理由が
ない。
３　取消事由３（刊行物１記載の発明に基づく本件発明４～１０についての新規
性及び進歩性の判断の誤り）について
　原告は，刊行物１（甲３）には，正確なサルIL-11成熟体のコード領域が開示
されておらず，そうである以上，ヒトIL-11成熟体のコード領域についても開示され
ていないと主張する。しかしながら，刊行物１には，精製サルIL-11成熟体が記載さ
れ，同様にヒトIL-11成熟体も容易に取得できることは上記のとおりであるから，取
得された精製IL-11成熟体のＮ末端のアミノ酸配列を常法に従って決定することによ
り，刊行物１に記載されたORFの塩基配列から推定されるIL-11の成熟体のアミノ酸
配列からそのコード領域を確認することは，容易に想到し得ることであると認めら
れる。したがって，原告の取消事由３の主張は理由がない。
４　取消事由４（本件発明１１と先願明細書記載の発明との同一性の判断の誤
り）について
　　原告は，刊行物２（甲５）には，サルのIL-11活性が示されているだけで，具
体的に精製したという記載はなく，成熟体たん白質について提供されているに等し
いほどに具体的な開示がされているとはいえず，ヒトIL-11に対する「血球減少症改
善剤」についての発明は具体的に開示されていないと主張する。しかしながら，本
件発明１１に係る請求項１１は，「請求項１記載の蛋白質」を引用する形式で記載
されていることから，サルIL-11を有効成分とする血球減少症改善剤を包含すること
が明らかである。そうすると，刊行物２には，サルIL-11の，血球減少症改善剤用途
を裏付ける活性について記載されている以上，同記載の発明と本件発明１１とは同
一であると認められるから，原告の取消事由４の主張は理由がない。
５　以上のとおり，原告主張の取消事由はいずれも理由がなく，他に本件決定を
取り消すべき瑕疵は見当たらない。
　　　よって，原告の請求は理由がないからこれを棄却することとし，主文のとお
り判決する。
　　　　　東京高等裁判所第１３民事部
　　　　　　　　　裁判長裁判官　篠　　原　　勝　　美
　　　　裁判官　岡　　本　　　　　岳
　　　　裁判官　早　　田　　尚　　貴
（別紙）
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