戻る

平成２２年１０月２８日判決言渡
平成２２年（行ケ）第１００５０号審決取消請求事件
平成２２年９月１６日口頭弁論終結
判決
原告ノース・キャロライナ・
ステイト・ユニヴァーシティ
訴訟代理人弁理士奥山尚一
同有原幸一
同松島鉄男
同河村英文
同吉田尚美
被告特許庁長官
指定代理人深草亜子
同鵜飼健
同北村明弘
同小林和男
主文
１原告の請求を棄却する。
２訴訟費用は原告の負担とする。
３この判決に対する上告及び上告受理の申立てのための付加期間を３０
日と定める。
事実及び理由
第１請求
特許庁が不服２００６−１０４７２号事件について平成２１年１０月７日に
した審決を取り消す。
第２事案の概要
１特許庁における手続の経緯
原告は，平成７年５月５日（国際出願日），発明の名称を「バチルス・リチ
ェニフォルミス（BacillusLicheniformis）PWD-1のケラチナーゼをコードし
ているＤＮＡ」とする発明につき，特許出願（パリ条約による優先権主張１９
９４年（平成６年）５月２７日，米国。以下「本願」という。）をしたが，平
成１８年２月１３日付けで拒絶査定を受け，同年５月２２日，これに対する審
判請求をした（不服２００６−１０４７２号事件）。
特許庁は，平成２１年１０月７日，「本件審判の請求は，成り立たない。」と
の審決をし（付加期間９０日），その謄本は同月２０日，原告に送達された。
２特許請求の範囲
平成８年１１月２７日付けで提出された補正書の翻訳文による補正後の特許
請求の範囲の請求項１は，下記のとおりである。
「配列番号１のＤＮＡ配列を持ち，ケラチナーゼをコードしている単離ＤＮ
Ａ分子。」（配列番号１は，別紙１のとおり。以下，この発明を「本願発明」
という。）
３審決の内容
（１）別紙審決書の写しのとおりである。要するに，本願発明は，１９９２
年（平成４年）１０月に頒布された刊行物である「APPLIEDANDENVIRONMENTAL
MICROBIOLOGY,Oct.1992,p.3271-3275,Vol.58,No.10」（「Purificationand
CharacterizationofaKeratinasefromaFeather-DegradingBacillus
licheniformisStrain（羽毛分解性のBacillusLicheniformis株由来のケ
ラチナーゼの精製と特性解析）」と題する論文。以下「引用例」という。）に
記載された事項及び周知技術に基づいて，当業者が容易に発明をすることが
できたものであるから，特許法２９条２項の規定により特許を受けることが
できないとするものである。
（２）審決は，上記結論を導くに当たり，本願発明と引用例に記載された事項
の一致点，相違点及び周知技術を次のとおり認定した。
ア一致点
BacillusLicheniformisPWD-1株に由来のケラチナーゼに関するもので
ある点。
イ相違点
本願発明は，配列番号１のＤＮＡ配列を持ち，該ケラチナーゼをコード
している単離ＤＮＡ分子であるのに対し，引用例に記載された事項は，精
製された該ケラチナーゼが記載されているに過ぎず，該ケラチナーゼをコ
ードしているＤＮＡ分子については記載されていない点。
ウ周知技術
本願優先権主張日当時，ある有用なタンパク質が単離・精製された場合，
該タンパク質をコードするＤＮＡ分子を取得しようとすることは，当業者
にとって自明の課題である。
また，タンパク質が単離・精製された場合，そのＮ末端領域や中間部分
のアミノ酸配列を決定し，当該配列情報に基づいてプローブやプライマー
を設計し，由来生物のｃＤＮＡライブラリーから当該タンパク質をコード
するＤＮＡ分子を単離し，当該遺伝子の塩基配列を解読することは，本願
優先権主張日当時，当業者の周知技術であったと認められる（例えば，「新
生化学実験講座１タンパク質Ⅱ−一次構造−」，１９９０年，株式会社東
京化学同人，第１∼２４頁を参照）。
第３取消事由に係る原告の主張
審決には，以下のとおりの判断の誤りがある。
１審決は，周知技術を前提とすれば，引用例の記載に接した当業者が，Bacillus
LicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子を単離し
ようとすることは，極めて自然な発想であると判断した（審決４頁５行∼１７
行）。
しかし，審決の同判断は，以下のとおり誤りである。すなわち，
ケラチンは，タンパク質加水分解に対して抵抗性を与える独特の構造を有し
ており，引用例には，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼが
プロテイナーゼＫといったいくつかのタンパク質分解酵素との比較で羽毛ケラ
チンとアゾケラチンを分解することは記載されているが，それが実際的な有用
性を持ったものであることまでは記載されておらず，ケラチナーゼの酵素的作
用の分子メカニズムは，未解明のままであった。また，ケラチナーゼによるケ
ラチン分解が起こるときには，ケラチンとケラチナーゼとの間には本願優先権
主張日当時，未解明であった複雑な相互作用があり，BacillusLicheniformis
PWD-1株由来のケラチナーゼがどこまで実用性があるのか予測が困難であった。
したがって，本願優先権主張日当時，当業者は，ケラチナーゼが精製できてい
たとしても，本願発明として記載されたケラチナーゼをコードする単離された
ＤＮＡ分子が羽毛ケラチンを分解できるケラチナーゼを生産し，機能的なケラ
チナーゼを大量に提供できると直ちに予測することはなく，本願発明のＤＮＡ
配列を見出すための動機付けはなかった。
したがって，審決の上記判断は誤りである。
２審決は，引用例記載のケラチナーゼに，周知技術を適用することにより，
BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子
を得ることは，当業者が容易になし得たことであると判断した（審決４頁２５
行∼２８行）。
審決は，その前提として，本願優先権主張日当時，タンパク質が単離・精製
された場合，そのＮ末端領域や中間部分のアミノ酸配列を決定し，当該配列情
報に基づいてプローブやプライマーを設計し，由来生物のｃＤＮＡライブラリ
ーから当該タンパク質をコードするＤＮＡ分子を単離し，当該遺伝子の塩基配
列を解読することは，遺伝子工学分野の周知技術であったとしている（審決６
頁２０行∼２７行）。
しかし，審決の同判断は，以下のとおり誤りである。すなわち，
(１)アミノ酸配列決定を行うためには，ＳＤＳ−ＰＡＧＥで単一バンドとし
て検出される程度の品質の精製タンパク質であれば足りるものの，本願優先権
主張日当時のエドマン分解法によるアミノ酸配列決定には，少なくともμｇ量
以上のサンプルを調製しなければならなかった。また，エドマン分解法による
アミノ酸配列決定では，Ｎ末端から数十アミノ酸の配列しか決定することがで
きないため，タンパク質の部分アミノ酸配列を決定する際には，予めタンパク
質を断片化し，得られた各ペプチド断片のＮ末端についてアミノ酸配列決定を
行うことが必要となる。この点，ケラチナーゼのアミノ酸配列を決定するため
には，ケラチナーゼを臭化シアンにより切断して得られたペプチド断片それぞ
れについて，少なくともμｇ量以上を単離・精製しなければ，アミノ酸配列決
定はできなかった。
（２）本願優先権主張日当時，ケラチナーゼのアミノ酸配列を決定することが，
困難であった以上，アミノ酸配列情報が既に得られていることを前提とするプ
ローブやプライマーの設計は困難であり，設計したプローブやプライマーを用
いてｃＤＮＡライブラリーのスクリーニングやＰＣＲを実施することも困難
であり，それによって単離されたＤＮＡ分子について解析を行うことも，困難
であったといえる。
３審決は，本願明細書には，BacillusLicheniformisPWD-1株に由来するケラ
チナーゼをコードするＤＮＡ分子をクローニングしたことが記載されているの
みであり，該ＤＮＡ分子を実際に発現させて機能的なケラチナーゼを高い収率
で得たことは，示されていないから，原告主張に係る，羽毛ケラチンを特異的
に分解できるケラチナーゼをより高い収率で生産できるという作用，効果は，
本願明細書の記載に基づかないものであると判断した（審決６頁１３行∼１８
行）。
しかし，審決の同判断は，以下のとおり誤りである。すなわち，
本願発明のＤＮＡ分子を利用してケラチナーゼをより高い収率で生産できる
ことは，本願明細書（１０頁１１行∼１１頁１１行）に記載があり，同記載は，
原告提出に係る意見書等（甲５，５の２）で裏付けられている。したがって，
審決の上記判断は，誤りである。
４審決は，遺伝子工学的に生産された該ケラチナーゼが，羽毛ケラチンを分解
するであろうことは，当業者であれば，引用例から当然予想することである旨
を判断している（審決６頁３６行∼７頁１１行）。
しかし，審決の同判断は，以下のとおり誤りである。すなわち，
引用例にはケラチンが加水分解に対して抵抗性がある旨記載されていること
から，引用例に接した当業者は，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラ
チナーゼの一般的な可能性を認識できたとしても，優れた羽毛分解特性を有し，
それがＤＮＡ分子の配列を見出すことにより得られるであろうという動機付け
はなかった。
５審決は，本願発明のＤＮＡ分子がコードするケラチナーゼが，ズブチリシン
カールスベルグ遺伝子がコードするケラチナーゼとの比較において，優れた羽
毛分解特性を有するということは，本願明細書に具体的に記載されていないか
ら，そのような効果の主張は，本願明細書の記載に基づかない主張であると判
断した（審決７頁３１行∼３５行）。
しかし，審決の同判断は，以下のとおり誤りである。すなわち，
本願明細書には，本願発明の目的が，経済的で新しい羽毛分解法の提供を目
的としたものであるとの記載がされている。また，原告提出に係る平成１８年
８月１５日付け意見書等（甲５，５の２）には，本願発明のＤＮＡ分子がコー
ドするケラチナーゼが，ズブチリシンカールスベルグ遺伝子がコードするケラ
チナーゼに比べて優れた羽毛分解特性を有することを実証したデータが記載さ
れている。
第４被告の反論
１ＤＮＡ分子を発現させて得られる機能的なケラチナーゼは，引用例に記載さ
れた精製ケラチナーゼと同様の構造を有しており，ケラチンとケラチナーゼと
の間の相互作用が解明されているか否かに関わらず，羽毛ケラチンと相互作用
して分解すると考えられる。また，機能的なタンパク質を生産できるか否かに
関わらず，それをコードするＤＮＡ分子をクローニングして配列を明らかにす
ることは，当該タンパク質の構造，機能等を解析する上で意義があり，そのよ
なう行為をすることに動機づけがある。
以上のとおり，原告の主張は，失当である。
２（１）乙１によれば，本願優先権主張日当時，アミノ酸配列の決定において
少なくともμｇ量以上のサンプルが必要であったとはいえず，１μｇ未満の
BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼを用いてアミノ酸配列
を決定することができたといえる。
また，仮に，本願優先権主張日当時，アミノ酸配列の決定において少なくと
もμｇ量以上のサンプルが必要であったとしても，甲１には部分アミノ酸配列
決定を行うのに充分な程度に単離・精製されてSephadexG-75カラムからの溶
出により得られるケラチナーゼタンパク質が１．５ｍｇ（１５００μｇ）得ら
れることが記載されているところ，乙１によれば０．１ｍｇ（１００μｇ）以
下のタンパク質にも臭化シアン分解を適用できることが示されているのであ
るから，上記ケラチナーゼタンパク質について，臭化シアンにより切断し，ア
ミノ酸配列を決定すべきペプチド断片を回収する場合，途中で損失が生じたと
しても，少なくともμｇ量以上のペプチド断片を回収できる。
さらに，甲１に記載されたBacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチ
ナーゼの量が，アミノ酸配列を決定するのに足りない場合は，精製原である
BacillusLicheniformisPWD-1株の培養量を増やし，精製操作を複数回行っ
て，得られる精製ケラチナーゼを合わせてアミノ酸配列の決定に用いることも
可能である。
（２）引用例に記載されたBacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナー
ゼのアミノ配列を決定することは，本願優先権主張日当時の周知技術を適用す
ることにより，当業者が容易になし得たことである。さらに，本願明細書の実
施例に記載されているBacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼ
のアミノ酸配列を決定した手法や当該ケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子
を単離及び配列決定した手法は，いずれも本願優先権主張日当時の周知技術で
あり，本願明細書には，ハイブリダイゼーション条件やＰＣＲ条件の調整等の
当業者の通常の創作能力の範囲を超えるようなBacillusLicheniformis
PWD-1株由来のケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子をクローニングするた
めの特別な工程は含まれていない。
以上のとおり，原告の主張は，失当である。
３本願発明の単離されたＤＮＡ分子に由来するケラチナーゼが，羽毛ケラチン
を特異的に分解できるという特性は，引用例に記載されたケラチナーゼ酵素自
体の特性であり，本願発明の単離されたＤＮＡ分子によって初めて奏される効
果ではない。また，BacillusLicheniformisPWD-1株に由来するケラチナーゼ
を高い収率で生産できるという利点は，引用例に記載された酵素の遺伝子をク
ローニングすれば当然得られる効果にすぎない。
この点に関し，本願明細書においては，BacillusLicheniformisPWD-1株に
由来するケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子をクローニングしたことが具体
的に記載されているのみであり，該ＤＮＡ分子を実際に発現させた結果は記載
されていない。さらに，本願明細書においては，ＤＮＡ分子を発現する方法に
ついては，一般的な記述にとどまっており，BacillusLicheniformisPWD-1株
由来のケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子を発現させるための特定の条件は
示されていない。そうすると，ケラチナーゼの収率に関して，本願明細書の記
載から把握できる効果としては，本願優先権主張日当時の技術水準から予測さ
れる程度の収率で得られるとの範囲にとどまるというべきである。そして，本
願明細書には，ケラチナーゼの収率に関する具体的なデータが記載されておら
ず，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼを本願優先権主張日
当時の技術水準から予測される範囲を超えて高い収率で生産できるという効果
は本願明細書の記載に基づくものでない。
したがって，原告の主張は，失当である。
４本願発明の単離されたＤＮＡ分子に由来するケラチナーゼが，羽毛ケラチン
を特異的に分解できるという特性は，引用例に記載されたケラチナーゼ酵素自
体の特性であり，本願発明の単離されたＤＮＡ分子によって初めて奏される効
果ではない。なお，本願明細書には，BacillusLicheniformisPWD-1株由来の
ケラチナーゼが，アミノ酸配列の高い類似性にもかかわらず，ズブチリシンカ
ールスベルグ遺伝子がコードするケラチナーゼと比べて優れた羽毛分解特性を
有することはもとより，両者の分解特性が異なることすら記載されておらず，
意見書とともに提出された宣誓書（甲５，５の２）におけるBacillus
LicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼの特性は，本件明細書の記載から
直ちに推測できるものではない。そして，引用例には，BacillusLicheniformis
PWD-1株由来のケラチナーゼの特性として，羽毛ケラチンを加水分解し，アミ
ノ酸を生成できることや飼料添加物として使用できることが記載されており，
当業者であれば，本願発明の単離されたＤＮＡ分子がコードするケラチナーゼ
の羽毛ケラチンの加水分解に関する特性を予測することができる。
以上のとおり，原告の主張は，失当である。
５前記のとおり，本願明細書には，アミノ酸配列の高い類似性にもかかわらず，
BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼが，ズブチリシンカール
スベルグ遺伝子がコードするケラチナーゼに比べて優れた羽毛分解特性を有す
ることはもとより，両者の分解特性が異なることすら記載されておらず，意見
書とともに提出された宣誓書（甲５，５の２）に記載されたBacillus
LicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼの特性は，本願明細書の記載から
推測できるものではない。
以上のとおり，原告の主張は，失当である。
第５当裁判所の判断
当裁判所は，原告が主張する取消事由には理由がなく，審決を取り消すべき違
法は認められないから，原告の請求を棄却すべきものと判断する。その理由は，
以下のとおりである。
１引用例の記載
引用例（甲１，１の２）には以下の記載がある。なお，表１（別紙２）には，
BacillusLicheniformisPWD-1株の培養培地からのケラチナーゼの精製におけ
る各ステップと，各ステップにおける総タンパク質量や特異的活性が示されて
いる。また，表２（別紙３）には，各種プロテアーゼ（パパイン，トリプシン，
コラゲナーゼ，エラスターゼ，プロテイナーゼＫ，ケラチナーゼ）における，
羽毛ケラチン及び合成アゾケラチンを基質とするケラチン分解活性の比較が示
されている。
（１）「羽毛分解性のBacillusLicheniformisPWD-1株の培養培地から，ア
ゾケラチンの加水分解アッセイを使用して，ケラチナーゼが単離された。ケ
ラチナーゼを精製するために，限外ろ過膜とカルボキシメチルセルロースイ
オン交換クロマトグラフィー及びセファデックスＧ−７５ゲルクロマトグラ
フィーが使用された。精製されたケラチナーゼの特異的な活性は，元の培地
中の活性と比較して，約７０倍となった。ＳＤＳ−ＰＡＧＥ解析とセファデ
ックスＧ−７５ゲルクロマトグラフィーによると，精製されたケラチナーゼ
は，単量体で，分子量は３３ｋＤａであった。・・・精製されたケラチナーゼ
は，広範な基質を加水分解し，多くのプロテアーゼよりも高いタンパク分解
活性を示している。実際の利用においては，ケラチナーゼは羽毛ケラチンの
加水分解を促進し，羽毛粉の消化率を向上させるために有用な酵素である。」
（甲１・３２７１頁上段，甲１の２（訳文）・１頁）
（２）「ケラチナーゼの精製。BacillusLicheniformisPWD-1株の培養培地
からのケラチナーゼの精製の概要は表１に示されている。限外ろ過膜と，Ｃ
Ｍ−セルロースイオン交換クロマトグラフィー及びセファデックスＧ−７５
ゲルクロマトグラフィーによって，全体で７０倍精製された精製ケラチナー
ゼ画分が得られた。最終生成物は，約６０００Ｕ／ｍｇの特異的活性を有し
た。限外ろ過工程により，酵素活性の７０％を維持したまま，総タンパク質
の約６０％が除去された。ＣＭ−セルロースカラムクロマトグラフィーによ
り，酵素が４３倍精製され，元の総タンパク質の９８％を除くことができた。
セファデックスＧ−７５カラムから溶出することにより，ＳＤＳ−ＰＡＧＥ
における単一タンパク質バンドで示されるように・・・，均質なタンパク質
が得られた。」（甲１・３２７２頁右欄４６∼５８行，甲１の２（訳文）・６頁
２７行∼７頁１０行）
（３）「酵素の特異性。遊離アミノ基アッセイがさまざまなプロテアーゼの基質
特異性を比較するために用いられた。ケラチナーゼは，ＢＳＡ，カゼイン，
コラーゲン，エラスチン，羽毛ケラチン，及び，合成アゾケラチンを含む試
験されたすべてのタンパク質を加水分解することができた。表２に示される
ように，天然の羽毛ケラチンと合成アゾケラチンの両方がケラチナーゼの特
異的基質であった。それらは，他のプロテアーゼによってはそれほど分解さ
れなかった。」（甲１・３２７３頁左欄１４∼２０行，甲１の２（訳文）・７頁
２５行∼８頁２行）
２判断
（１）原告は，引用例には，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチ
ナーゼが他のタンパク質分解酵素との比較で羽毛ケラチンとアゾケラチンを
より分解することは記載されているものの，上記ケラチナーゼの酵素的作用
の分子メカニズム，ケラチンとの相互作用は未解明なままであり，上記ケラ
チナーゼの実用性は予測困難であったところ，上記ケラチナーゼが精製でき
ていたとしても，当業者が本願発明のＤＮＡ配列を見出すための動機付けが
なかったと主張する。
しかし，原告の主張は，以下のとおり採用できない。
まず，本願優先権主張日当時，有用なタンパク質が単離・精製された場合
に，該タンパク質をコードするＤＮＡ分子を取得しようとすることは，当業
者にとって自然の解決課題であり，タンパク質が単離・精製された場合，そ
のＮ末端領域や中間部分のアミノ酸配列を決定し，当該配列情報に基づいて
プローブやプライマーを設計し，由来生物のｃＤＮＡライブラリーから当該
タンパク質をコードするＤＮＡ分子を単離し，当該遺伝子の塩基配列を解読
することが当業者の周知技術であったことは，当事者間において争いがない。
そして，引用例には，「実際の利用においては，ケラチナーゼは羽毛ケラチ
ンの加水分解を促進し，羽毛粉の消化率を向上させるために有用な酵素であ
る。」との記載があり，同記載によれば，引用例記載のケラチナーゼが，上記
の意味において，有用なタンパク質であることが示唆されている。また，引
用例には，ケラチナーゼの精製において単一のタンパク質が得られたこと，
上記ケラチナーゼが各種プロテアーゼに比べてケラチンをより分解すること
が開示されていることが認められる。そうすると，当業者にとって，実用性
の予測が可能であったか否かはともかく，より分解能力の高いケラチナーゼ
を得るべく，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼをコード
するＤＮＡ分子を取得しようとする動機付けがあったと認められる。
（２）原告は，本願優先権主張日当時，エドマン分解法によるアミノ酸配列
決定には，ケラチナーゼを臭化シアンにより切断して得られたペプチド断片
それぞれについて，少なくともμｇ量以上のサンプルが必要であったところ，
審決は，この点の困難性を看過し，引用例においてＳＤＳ−ＰＡＧＥで単一
バンドとして検出できるケラチナーゼを精製できたことのみを根拠として，
BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼをコードするＤＮＡ分
子を得ることは容易であるとした誤りがあると主張する。
しかし，原告の主張は，以下のとおり採用できない。すなわち，引用例の
表１（別紙２）によれば，引用例で得られたBacillusLicheniformisPWD-1
株由来のケラチナーゼは，１．５ｍｇ（１５００μｇ）であるから，これを
臭化シアンにより切断しても，少なくともμｇ量以上のペプチド断片が得ら
れるものと認められる。また，仮にケラチナーゼの量が不足するのであれば，
BacillusLicheniformisPWD-1株の培養量を増やし，精製操作を複数回行う
ことにより，μｇ量以上のペプチド断片が得られるものと認められる。
なお，原告は，引用例に，「タンパク質の濃縮は，ケラチナーゼが，未知の
しかし同時濃縮された因子によって阻害されるようなものであってもよい。」
と記載されていることを根拠として，BacillusLicheniformisPWD-1株由来
のケラチナーゼの精製は困難なものであったと主張する。しかし，仮に
BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼの精製が困難なもので
あったとしても，アミノ酸配列決定を行うためにはＳＤＳ−ＰＡＧＥで単一
バンドとして検出される程度の品質の精製タンパク質であれば足り，上記の
とおり，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼは，引用例に
おいて単離，精製されていることからして，その困難性は既に解決されてい
たものと認められる。
したがって，引用例記載のケラチナーゼに，前記周知技術を適用すること
により，BacillusLicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼをコードする
ＤＮＡ分子を得ることは，当業者が容易になし得たといえる。
また，本願優先権主張日当時，ある有用なタンパク質が単離・精製された
場合，該タンパク質をコードするＤＮＡ分子を取得しようとすることは，当
業者にとって，自然の解決課題であり，また，そのＮ末端領域や中間部分の
アミノ酸配列を決定し，当該配列情報に基づいてプローブやプライマーを設
計し，由来生物のｃＤＮＡライブラリーから当該タンパク質をコードするＤ
ＮＡ分子を単離し，当該遺伝子の塩基配列を解読することは，当業者の周知
技術であったものと認められる。
したがって，本願優先権主張日当時，本願発明のケラチナーゼのアミノ酸
配列を決定することについて格別困難があったとは認め難い。
（３）原告は，本願発明のＤＮＡ分子を利用してケラチナーゼをより高い収
率で生産できることは本願明細書に詳細に記載されており，宣誓書及びその
添付報告書（甲５，５の２）により裏付けられているから，本願明細書に記
載がされていないことを前提とした審決の判断に誤りがあると主張する。
しかし，ケラチナーゼをコードするＤＮＡ分子をクローニングすれば，該
ケラチナーゼが高収率で得られることは，その当然の結果にすぎず，そのよ
うな作用効果が認められるからといって，顕著な作用であるとはいえない。
原告の主張は，審決の結論に影響を及ぼす取消事由には当たらないから，
採用の限りでない。
（４）原告は，引用例にはケラチンが加水分解に対して抵抗性がある旨記載
されていることから，引用例に接した当業者は，BacillusLicheniformis
PWD-1株由来のケラチナーゼの一般的な可能性を認識できたとしても，それ
を超えて，優れた羽毛分解特性を有し，それがＤＮＡ分子の配列を見出すこ
とにより得られるであろうとする動機付けには結びつかなかったと主張する。
しかし，原告の主張は，以下のとおり採用できない。すなわち，Bacillus
LicheniformisPWD-1株由来のケラチナーゼが，羽毛ケラチンを特異的に分
解できるという作用効果は，本願発明において単離されたＤＮＡ分子によっ
てはじめてもたらされた特性ではなく，引用例に記載されたケラチナーゼ酵
素一般の特性である。また，前記のとおり，本願優先権主張日当時，ＤＮＡ
分子を単離し，該ＤＮＡ分子の塩基配列を解読することは当業者の周知技術
であったと認められる。そうすると，当業者は，引用例に記載されたケラチ
ナーゼのＤＮＡ分子の配列を見出すことにより，羽毛ケラチンを特異的に分
解できるという特性が得られるであろうと予測し得たものと認められる。
（５）原告は，本願明細書には，本願発明の目的として経済的で新しい羽毛
分解法の提供を目的としたことが記載されていること，原告が意見書ととも
に提出した宣誓書（甲５，５の２）には，本願発明のＤＮＡ分子がコードす
るケラチナーゼがズブチリシンカールスベルグ遺伝子がコードするケラチナ
ーゼに比べて優れた羽毛分解特性を有することを実証したデータが掲載され
ていると主張する。
しかし，原告の主張は，以下のとおり採用できない。すなわち，本願明細
書に，本願発明のＤＮＡ分子がコードするケラチナーゼが，ズブチリシンカ
ールスベルグ遺伝子がコードするケラチナーゼとの比較において，優れた羽
毛分解特性を有するということが具体的に記載されているとはいえない（甲
２参照）。のみならず，本願明細書に，本願発明の目的として経済的で新しい
羽毛分解法の提供を目的としたことが記載されているか否かは，審決の違法
性の有無に影響を及ぼす格別の効果であるとはいえない。
３結論
以上のとおり，原告の主張する取消事由には理由がなく，他に本件審決には
これを取り消すべき違法は認められない。その他，原告は，縷々主張するが，
いずれも，理由がない。
よって，主文のとおり判決する。
知的財産高等裁判所第３部
裁判長裁判官
飯村敏明
裁判官
中平健
裁判官
知野明
（別紙１）
（別紙２）
表1.B.リケニフォルミスPWD-1の培地からのケラチナーゼの精製
ステップ
全タンパク質
(mg)
全Ua
Spact
(U/mg
タンパク質)
Uの%
精製
(倍数)
培地14212,200861001.0
膜濃縮54.58,45015069.31.8
CM-セルロース
クロマトグラフィ
ー
3.312,0803,7209943
SephadexG-75
クロマトグラフィ
ー
1.58,9105,99073.170
a
1ユニットは，アゾケラチンと15分間反応させた後の，A450での0.01の増加と
定義される。
（別紙３）
表2.2つの異なるアッセイでのタンパク質の相対的ケラチン分解活性
ケラチン分解活性
基質
温度
(℃)
パパ
イン
トリプ
シン
コラゲ
ナーゼ
エラス
ターゼ
プロテイ
ナーゼK
ケラチ
ナーゼa
370130173641羽毛
ケラチン5001602751100
378232353964アゾ
ケラチン5072714752100
a
羽毛ケラチン基質の場合，精製されたケラチナーゼの比活性は，酵素タンパク
質1mg当たりおよび1時間当たりに放出されたロイシン均等物が118μmolであり;
アゾケラチン基質の場合，比活性は4700Uである。ただし，1Uは，標準アッセイ
条件下で15分間反応させた後の，A450での0.01の増加と定義される。

戻る