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平成１９年（行ケ）第１０３６１号審決取消請求事件
平成２０年９月１７日判決言渡，平成２０年８月４日口頭弁論終結
判決
原告シドニー・サウス・ウエスト・エリア・ヘルス・サービス
訴訟代理人弁理士田中光雄，伊藤晃，矢野正樹，冨田憲史
被告特許庁長官鈴木隆史
指定代理人松波由美子，鵜飼健，徳永英男，森山啓
主文
原告の請求を棄却する。
訴訟費用は原告の負担とする。
この判決に対する上告及び上告受理の申立てのための付加期間を３０日と定め
る。
事実及び理由
第１請求
特許庁が不服２００４−２４９３４号事件について平成１９年６月１２日にした
審決を取り消す。
第２事案の概要
本件は，原告が特許出願をして拒絶査定を受け，これを不服として審判請求をし
たところ，請求が成り立たないとの審決がされたので同審決の取消しを求める事案
である。
１特許庁における手続の経緯（争いのない事実）
原告は，平成元年７月１４日（パリ条約による優先権主張１９８８年７月１５
日，１９８９年３月２３日いずれもオーストラリア）に出願した特願平０１−５
０７６７２号の一部を平成１３年１月２６日に分割出願した特願２００１−０１８
４６４号について，更にその一部を，発明の名称を「インスリン様成長因子（ＩＧ
Ｆ）結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット（ＡＬＳ」として，平成１５年５月）
２１日，分割出願（以下「本件出願」という）したが，平成１６年９月７日付け。
，，，で拒絶査定を受けたので同年１２月６日同拒絶査定に対する不服審判を請求し
平成１７年１月５日，手続補正（以下「本件補正」という）をした。。
特許庁は，上記請求を不服２００４−２４９３４号事件として審理し，平成１９
年６月１２日「本件審判の請求は成り立たない」との審決をし，その謄本は同年，。
同月２６日原告に送達された。
２発明の要旨
審決が対象とした発明は，本件補正後の明細書（甲１，２。以下「本願明細書」
という）における特許請求の範囲の請求項１に記載されたものであり，その要旨。
は次のとおりである（以下，この発明を「本願発明」という。なお，請求項の数は
５個である）。
「請求項１】配列【
XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−（配列番号：１）
[式中，該最初のアミノ酸ＸａａはＧｌｙまたはＡｌａであってよい]
を有するインスリン様成長因子の酸不安定サブユニット(ＡＬＳ)の部分的なＮ末端
アミノ酸配列を得るために必要な程度まで精製され，さらに，複合体形成しないＩ
ＧＦ−Ｉ，ＩＧＦ−Ⅱ，またはＢＰ−５３に結合するその無能力，およびＩＧＦ−
Ｉと複合体を形成した場合にはＢＰ−５３に結合するその能力によって特徴付けら
れ，ここに該ＡＬＳは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって
測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し，Ｎ−グルカナーゼで処理した後
は６６ｋＤａの分子量を有する該ＡＬＳをコード付けする組換え核酸配列」。
３審決の理由の要点
審決は，本件出願は，平成２年法律第３０号による改正前の特許法（以下，単に
「特許法」という）３６条３項及び４項１号の規定する各要件を満たしていない。
から拒絶すべきものであるとした。
審決が上記結論に至った理由は，以下のとおりである。
(1)特許法３６条３項違反
ア発明の詳細な説明の記載
「（），（，「」。），１本願発明は本願明細書及び図面以下本願明細書等というを参酌すれば
単離・精製され，且つ，Ｎ末端の１８残基のアミノ酸配列が明らかであるインスリン様成長因
子の酸不安定サブユニット（ＡＬＳ）をコード付けする組換え核酸配列に係るものであると認
められる。
そして，当該組換え核酸配列について，本願明細書等には，以下の記載がある。
ア「００２６】組換えＡＬＳｃＤＮＡを得るにおいて有用と考えられる方法は，マニアティ．【
スらManiatisetal１９８２モレキュラー・クローニング：ア・ラボラトリー・マニュ（），，「
アルMolecularCloning：ALaboratoryManualコールドスプリングハーバー研究所ニュー（），，
ヨーク，１∼５４５頁に含まれている。簡単に言えば，ポリアデニル化ｍＲＮＡを肝臓のごと
き適当な細胞または組織源から得る。所望により，ｍＲＮＡをアガロースゲル，または密度勾
配遠心で分画し，翻訳させ，例えば免疫沈降によってＡＬＳについて検定する。富化または非
富化ｍＲＮＡをｃＤＮＡ合成の鋳型として使用する。ｃＤＮＡクローンのライブラリーは（ホ
モポリマーテイリング法を用い）ｐＢＲ３２２または他のベクターのごときベクターのＰｓｔ
Ｉ部位に構築し；あるいは（ＥｃｏＲＩリンカーのごとき）リンカーをｃＤＮＡ末端に結び，
次いで該リンカーに相補的な部位を有するベクターにクローン化することによって構築され
る。次いで，ライブラリーにおけるベクター中の特異的ｃＤＮＡ分子を，ＡＬＳの前記Ｎ−末
端アミノ酸に基づく特異的オリゴヌクレオチドを用いて選択する。別法として，商業的に入手
可能なヒト・ラムダライブラリーをオリゴヌクレオチドでスクリーニングできる。別法アプ
ローチにおいて，ラムダｇｔ１１のごとき発現ベクターにｃＤＮＡを挿入し，精製したＡＬＳ
に対し生じた特異性抗体と発現蛋白との反応に基づいて選択する。いずれにせよ，同定したな
らば，次いで，ＡＬＳのすべてまたは一部をコード付けするｃＤＮＡ分子を発現ベクターに結
ぶ。さらに遺伝子操作をルーチン的に行って使用する特定の宿主におけるｃＤＮＡの発現を最
大化することができる，。」
イ「００４２】実施例３ＡＬＳのアミノ末端配列．【
標準的なＰＴＨプログラムを用い，１２０ＡＰＴＨアナライザーにカップリングしたアプラ
（），イド・バイオシステムズAppliedBiosystems４７０Ａ自動気相蛋白シーケンサーを用いて
エドマン分解により，ＡＬＳのＮ−末端配列をＨＰＬＣ精製物質の３５μｌ試料で決定した。
メルカプトエタノールでの還元およびヨード酢酸でのカルボキシメチル化の後，Ｃｙｓ残基は
第２の試料で確認された。
【００４３】２の決定において，アミノ末端分析は，分析した調製物は単一提供者の血清から
のものであったという事実に拘わらず，第１残基についてほぼ等モル量のＧｌｙおよびＡｌａ
を示した。最初の１８残基の分析により，配列Ｇｌｙ（Ａｌａ）−Ａｓｐ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ
−Ｔｈｒ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ｃｙｓ−Ｐ
ｒｏ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｃｙｓ−（配列番号：１）が得られ，１４および１８位における該Ｃ
ｙｓ残基は還元されかつカルボキシメチル化された試料で確認された。このアミノ酸配列は他
のＩＧＦ蛋白またはレセプターに対し明白な相同性を示さなかった」。
上記ア．及びイ．の記載によれば，本願明細書等には，単離されたＡＬＳのアミノ末端配列
の１８残基のアミノ酸配列を決定したことは記載されているが，該ＡＬＳをコード付けする組
換え核酸配列については，その塩基配列は開示されておらず，また，ＡＬＳのｃＤＮＡといっ
たＡＬＳをコード付けする核酸をクローニングした具体例の記載はなく，上記ア．のような手
法によりクローニングできるであろうという予測が記載されているに過ぎない（審決２頁２。」
３行∼３頁末行）
イ実施可能性についての判断
「２）そこで，上記のような本願明細書等の記載から，本願発明が，本願出願日時点にお（
いて当業者が容易に実施可能であったかどうかについて，以下に検討する。
審判請求人は，平成１８年１０月１０日付けの回答書において「出願時での当該技術分野，
，，，の技術常識に照らして当業者は配列番号１により表される部分的アミノ酸配列に基づいて
ＡＬＳをコードするヌクレオチド配列を誘導できた（第２頁下から第８∼６行）旨，主張す」
る。
その根拠として「配列番号１に記載されたアミノ酸配列が与えられると，容易に縮重オリゴ，
ヌクレオチド・プローブを設計することができた（第３頁第７∼１０行「早くも１９８２。」），
年にさえ，核酸ライブラリーをスクリーニングするためのプローブとしての縮重オリゴヌクレ
オチドの使用は，ルーチンと考えられ，それ自体が過度の実験を含まなかった。すなわち，部
分的アミノ酸配列を用いて核酸を得ることは，出願時点の当該技術分野において十分に技術常
識内にあった（第５頁末行∼第６頁第１０行）と述べ「蛋白質の部分的アミノ酸配列から。」，
生成されたオリゴヌクレオチド・プローブを用いて，蛋白質をコードする全長ｃＤＮＡクロー
ンの単離」できた例を，上記回答書に添付した参考資料１∼６により示している。
確かに，単離された蛋白質の部分配列に基づき該蛋白質をコードするＤＮＡをクローニング
する手法が周知技術であり，そのような周知技術の適用により実際にクローニングされたＤＮ
Ａも多く知られている。しかし，であるからといって，その手法を採用すれば確実にＤＮＡの
クローニングができるということにはならない。
すなわち，遺伝子工学という生物を対象とした技術は，生物が複雑な系であるため，機械や
電気等の技術ほど因果関係が確実とはいえず，予想された結果についても，実験を行って確認
してみなければ，それが実際に起こるか否かが明確ではないという性質を有するものであるこ
とは明らかである。それは，遺伝子のクローニング技術についても同様であり，蛋白質が精製
され，その部分配列が明らかである場合でも，必ずしも目的の遺伝子のクローニングに成功す
るとは限らないことは周知である。
このような遺伝子工学技術の性格を前提とすれば，本願明細書の発明の詳細な説明に，一般
的なクローニング手法が記載されていたとしても，それをもって直ちに当業者が容易にその実
施をすることができる程度に発明が記載されているということはできないものというべきであ
る。なぜなら，一般的な手法として成功の可能性がある方法が存在するとしても，現実の成功
例が知られていない以上，当業者は，必ずしも成功するとはいえない手法についてそれが実際
に成功するか否かについて確認をしなければならないことになり，このようなとき，特許権と
いう独占権を与えるに値する十分な開示が本願明細書になされているとすることは，特許制度
の趣旨にもとるものであり，明らかに不合理であるというべきであるからである。
特に，上記回答書において，審判請求人が「配列番号１に記載されたアミノ酸配列を含む，
ＡＬＳポリペプチドをコードする核酸配列が，本願明細書に記載した方法を用いて，かつ出願
時点での当該技術分野での技術常識内にある方法を用いて，単離できた」ことを示すために用
いたMolecularEndocrinology,1992,Vol.6,p.870-6については，Ｎ末端アミノ酸配列に基
づいて作成したプローブを用いたクローニングが失敗し，ＡＬＳのほかの部分ペプチド断片に
基づくオリゴヌクレオチドをプローブとして，クローニングできたことが記載されており（特
に，第871頁左欄第８∼１０行を参照，このことは，審判請求人の主張とは逆に，配列番号。）
：１により表されるＡＬＳのＮ末端アミノ酸配列に基づいて，ＡＬＳをコード付けする全長核
酸（例えば，全長ｃＤＮＡ）をクローニングすることが，当業者に期待される程度を越える試
行錯誤を必要とするものであることを裏付けるものである。
そうしてみると，本願に係る発明の詳細な説明には，本願発明を当業者が容易に実施する
ことができる程度に，発明の目的，構成及び効果が記載されているとは認められない。
したがって，この出願は，特許法第３６条第３項に規定する要件を満たしていない（審決。」
４頁１行∼５頁２０行）
(2)特許法３６条４項１号違反
「上述のごとく，本願の発明の詳細な説明には，配列番号：１に記載されたＡＬＳのＮ末端
の１８個のアミノ酸配列が開示されているが，ＡＬＳをコード付けする核酸（例えば，全長ｃ
ＤＮＡ）をクローニングした具体例についての記載はない。そして，このようなＡＬＳの部分
アミノ酸配列と，それをコードするｃＤＮＡのクローニングの一般的な手法を開示すれば，Ａ
，．ＬＳをコードする全長ｃＤＮＡを提供したも同然であるといえるものではないことは上記１
（判決注：前記(1)）で述べたことから明らかである。
よって，本願発明は，発明の詳細な説明において記載した範囲を越えていることが明らかで
あり，本願発明は発明の詳細な説明に記載したものではない。
，，。」したがってこの出願は特許法第３６条第４項第１号の規定する要件を満たしていない
（審決５頁２１行∼３３行）
第３審決取消事由の要点
審決は，特許法３６条３項及び同条４項１号に規定する各要件の充足性について
の判断を誤った（取消事由１及び２）ものであり，これらの誤りがいずれも結論に
，。影響を及ぼすことは明らかであるから違法なものとして取り消されるべきである
１取消事由１（特許法３６条３項違反とした判断の誤り）
(1)特許法３６条３項は「発明の詳細な説明には，その発明の属する技術の分，
野における通常の知識を有する者が容易にその実施をすることができる程度に，そ
の発明の目的，構成及び効果を記載しなければならない」と規定しているが「容，
易にその実施をすることができる程度に」記載するとは，出願時の技術常識からみ
て，出願に係る発明を正確に理解でき，かつ再現（追試）できる程度に記載するこ
とを意味するのであり，必ずしも当該発明について実験結果等が記載されている必
要はない。
本願明細書の発明の詳細な説明には，本願発明に係るＡＬＳをコード付けする組
換え核酸配列の塩基配列やＡＬＳをコード付けする核酸をクローニングした具体例
の記載自体は存在しないが，以下に述べるように，当業者が出願時の技術常識を前
，，提として本願明細書の発明の詳細な説明を精読すれば本願発明を正確に理解でき
かつ再現（追試）できる程度に目的，構成及び効果が記載されていることは明白で
あるから，審決が，本願明細書の記載は特許法３６条３項の規定する実施可能要件
を満たしていないと判断したことは誤りである。
(2)審決は，本願明細書の発明の詳細な説明の段落【００２６【００４２】】，
及び【００４３】によれば，本願明細書には本願発明に係るＡＬＳをコード付けす
る核酸を段落【００２６】のような手法によりクローニングできるであろうという
予測が記載されているに過ぎないのであり，タンパク質の部分配列に基づくＤＮＡ
のクローニング手法が周知技術であり，その周知技術により実際にクローニングさ
れたＤＮＡが多く知られていても，その手法を採用すれば確実にＤＮＡのクローニ
ングができるということにはならないと判断したが，誤りである。
本願明細書の発明の詳細な説明の段落【００２６（以下，単に「段落【００２】
６」という）には，本願発明に係るＡＬＳをコード付けする組換え核酸配列を得】。
るための周知技術が記載されているところ，チャールズ・ロバート博士作成の本願
優先日当時の周知技術についての宣言書（甲２１）によれば，段落【００２６】の
周知技術の内容は次のようなものであることが理解できる。
アある種の目的遺伝子（ＤＮＡ）を得るには，その起源生物の細胞又は組織か
ら，目的遺伝子から転写されたｍＲＮＡを含む全ｍＲＮＡを調製し，ＤＮＡポリメ
ラーゼを用いて全ｍＲＮＡのｃＤＮＡを得る（逆転写。このようにして得られた）
，，ｃＤＮＡは制限酵素を用いて適当なサイズに断片化した後にベクターに組み込み
ｃＤＮＡが組み込まれたベクター（クローン）の集合である遺伝子ライブラリーを
得る。このライブラリーの中には，目的遺伝子に対応するｃＤＮＡが含まれる蓋然
性が高い（段落【００２６】第２∼５文，甲２１の訳文１６∼１８項。）
ここで，得られたタンパク質をコードする目的遺伝子のｍＲＮＡが細胞又は組織
に存在すること並びに存在する全ｍＲＮＡを細胞又は組織から調製する方法及び調
製した全ｍＲＮＡのｃＤＮＡを調製する技術は，いずれも本願優先日当時に周知の
技術であった（甲２１の訳文１４，２３項。）
イ次に，目的遺伝子の塩基配列に対応する短いオリゴヌクレオチド（ＤＮＡ）
鎖をプローブとして使用し，得られたライブラリーの中に目的遺伝子に対応するｃ
ＤＮＡが存在するかまた存在する場合はどのクローンに存在するかを特定する段，（
落【００２６】第６文。これは，ＤＮＡ鎖が相補的な二本鎖を形成する（これを）
ハイブリダイゼーションという）性質を有することを利用するもので，目的遺伝。
子のｃＤＮＡがライブラリーに存在する場合には，それと相補的な配列を有するプ
ローブとの間で二本鎖形成ハイブリダイゼーションが生じるのでライブラリー（），
中に目的遺伝子のｃＤＮＡが存在するか，またどのクローンに存在するかを特定す
。，，，ることができるそして通常このハイブリダイゼーションを同定し易いように
プローブは放射性同位元素などで標識される。
これらのハイブリダイゼーション技術，ライブラリー中の目的遺伝子クローンを
特定する技術及びプローブの標識技術も本願優先日当時における周知技術であった
（甲２１の訳文８，９項。）
，，（）ウところで本願明細書には目的遺伝子の生成物であるタンパク質ＡＬＳ
の一部の断片のアミノ酸配列は記載されているが，タンパク質をコードする遺伝子
（ヌクレオチド配列）は記載されていない。そのため，本願発明の組換えＡＬＳ核
酸配列を得る際に最も困難を伴うのは，このタンパク質の一部のアミノ酸配列に基づ
いてプローブとして用いるオリゴヌクレオチド配列を設計／合成する工程である。
すなわち，遺伝子をコードするヌクレオチド配列は３個の塩基が一組となってコ
，（），ドンを形成しそれが翻訳過程において１個のアミノ酸２０種類に対応するが
ヌクレオチド配列は４種類のヌクレオチド（アデニン（Ａ，グアニン（Ｇ，シト））
シン（Ｃ，チミン（Ｔ）からなり，６１種類のコドンが２０種類のアミノ酸に対））
，（）応しているため１種類以上のコドンが１種類のアミノ酸に対応し遺伝子の縮重
（甲２１の訳文６項，１種類のアミノ酸配列からは１種類のヌクレオチド配列を）
決定できない。
そして，本願発明における１８個のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列の個々の
アミノ酸に対応するコドンには，各々，４／４種類，２種類，４種類，４種類，４
種類，４種類，４種類，２種類，４種類，２種類，４種類，４種類，４種類，２種
類，４種類，４種類，４種類及び２種類のものが存在するため，当該アミノ酸配列
をコードするヌクレオチド配列に完全に対合するプローブの候補としては，これら
をすべて乗じた天文学的な数（2,147,483,648）の種類が想定されることとなる。
したがって，これらをすべて準備して目的遺伝子のクローンを同定することが必要
であるならば，確かに当業者に過度な実験を課し，当業者が容易に実施することが
できないものと考えられる。
エしかしながら，本願優先日当時，縮重プローブ及びゲスマープローブという
２つのプローブ設計の手法が知られており，必ずしも上記のような天文学的な種類
のすべてのプローブを準備しなくても，数種類から数十種類のプローブを設計して
使用すればライブラリー中の目的遺伝子を同定することが可能であることが周知で
あった（甲２１の訳文１０，１１，１９及び２４∼２６項。）
すなわち，本願発明に係るＡＬＳの１８個のアミノ酸配列をコードするヌクレオ
チド配列に完全に対応する膨大な種類のプローブを準備しなくても，数十種類のよ
り短いプローブ（縮重プローブ；想定されるコドンの組合せは少なくなるが，特異
性は低くなる）を準備するか，又は，数種類のより長いプローブ（ゲスマープロー
ブ；想定されるコドンの組合せは多いが，特異性は高くなる）を準備すれば，たと
え異なる遺伝子と反応しても，ハイブリダイゼーション条件を厳格にすることによ
り，より高い特異性で反応するクローンを選抜し，真の目的遺伝子を特定すること
が可能だったのであり（甲２１の訳文２７項，事実，多くの遺伝子が，アミノ酸）
配列に基づいて設計した縮重プローブやゲスマープローブを用いてクローニングさ
れていた（縮重プローブの実例として甲２１の６∼９，ゲスマープローブの実例と
して甲２１の２，３，１０及び１１）
さらに，縮重プローブやゲスマープローブを設計する際には，各々のアミノ酸に
対応する２種類又は４種類のコドンの中から無作為にコドンを選択するのではな
く，生物種により固有に優先的に使用されるコドンを考慮することにより，より精
度の高いプローブの設計が可能であり，この優先的に使用されるコドンも「コドン
使用頻度偏位」として本願優先日当時に周知であった（甲２１の訳文１３項，甲２
１の５の訳文（１５２頁１３行∼１７行，甲２１の２の訳文（６８３９頁右欄３）
０行∼下から７行）の第１段落，甲２１の３の訳文（２３２５頁８行∼２３２８頁
１７行）の第２段落，及び甲２１の１１の訳文（２３３６頁左欄下から３２行∼下
から３行）の第１文。また，本願優先日当時には，上記のようなプローブの合成）
機器が市販され，単純なプログラムでもって合成することができた（甲２１の訳文
１２，３４∼４０項。）
オしたがって，当業者は，本願明細書の記載事項及び本願優先日時点の技術常
識により，決して過度の実験を要することなく，タンパク質の一部の公知のアミノ
酸配列から精度の高いプローブを合理的に設計／合成することができたのである。
カ被告は，プローブの設計工程以外にもクローニング工程全体が過度な試行錯
誤を要するのであり，特に目的の全長ｃＤＮＡを含むｃＤＮＡライブラリーを取得
することは，本願優先日当時，当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤を要する
ものであったと主張するが，段落【００２６】には「別法として，商業的に入手可
能なヒト・ラムダライブラリーをオリゴヌクレオチドでスクリーニングできる」。
と記載されており，対象から得たｍＲＮＡからｃＤＮＡライブラリーを作製する以
外にも，本願優先日当時に市販されていたヒト・ラムダライブラリーから特異的プ
ローブを用いてスクリーニングすることができることが記載されているのであるか
ら，本願発明に係る核酸のクローニングを行う際に具体的条件等を設定することは
必ずしも必要ない。
(3)審決は，遺伝子工学という生物を対象とした技術は，予想された結果が実
際に起こるか否か明確でないという性質を有するから，タンパク質の部分配列が明
らかである場合でも目的遺伝子のクローニングに成功するとは限らないと判断した
が，誤りである。
本願発明が属する遺伝子工学技術は，遺伝子ＤＮＡからｍＲＮＡへの転写工程及
びｍＲＮＡからタンパク質への翻訳工程という特定の遺伝子から特定のタンパク質
が一義的に生成するという事象（これをセントラルドグマという，及び，ヌクレ。）
オチド鎖中の特定の塩基が別の鎖中の特定の塩基と一義的に結合して二本鎖を形成
するという事象（ハイブリダイゼーション）に依拠するものであり，このような事
象に依拠する遺伝子工学では因果関係が確実といえるから，予想された結果が実際
に起こることは明確であるといえる。
そして，以上のような本願明細書の記載事項，本願優先日当時の周知技術，遺伝
子工学的技術が依拠する因果関係の確実性に鑑みれば，本願明細書には一般的なク
ローニングの手法しか記載されていないとしても，本願発明に係るＡＬＳのＮ末端
の１８アミノ酸配列に基づいて適当なプローブを設計すること，そのプローブを用
いてｃＤＮＡライブラリーから目的の核酸をクローニングすること，及びクローニ
ングされた核酸がＡＬＳをコードするものであることを確認することなど本願発明
に係るＡＬＳの全長ｃＤＮＡを得るためにどのようにすべきかは明確であるから，
時間や手間はかかるとしても，一定の成功率で最終的には確実に発明を実施できる
といえる。
したがって，本願明細書に当業者が容易にその実施をすることができる程度に発
明が記載されているとはいえないとした審決の判断は誤りである。
(4)さらに審決は甲第２２号証雑誌MolecularEndocrinology,1992,Vol.6，，（””
pp.870-876）において，本願発明に係るＡＬＳの１８個のＮ末端アミノ酸配列に基
づいて設計／合成したプローブを用いたクローニングが失敗した例が記載されてい
ることから「配列番号：１により表されるＡＬＳのＮ末端アミノ酸配列に基づい，
て，ＡＬＳをコード付けする全長核酸（例えば，全長ｃＤＮＡ）をクローニングす
ることが，当業者に期待される程度を越える試行錯誤を必要とするものであること
を裏付けるものである（審決５頁１２行∼１５行）と判断しているが，誤りであ。」
る。
甲第２２号証に記載された実験では，公知のアミノ酸配列に基づいて設計された
４種類のプローブを使用し，うち２種類のプローブで目的遺伝子のクローニングに
成功しているのであり，このことから，本願優先日当時に公知のアミノ酸配列に基
づいて目的遺伝子をクローニングすることは，当業者に期待される程度を超える試
行錯誤を要するものではないといえるのであり，また，この成功例は，同様の方法
により本願発明を容易に実施し得たことを裏付けるものである。
また失敗した実験に用いたプローブは前記の縮重プローブ及びゲスマープロー，，
ブの設計技術を使用せずに任意に設計／合成されたものであり，本願優先日当時の
周知技術を十分に適用して合理的に設計したものとはいえないものである。
したがって，甲第２２号証は，公知であるＡＬＳの一部のアミノ酸配列に基づい
てＡＬＳをコード付けする全長核酸をクローニングすることが当業者に期待される
程度を超える試行錯誤を必要とするものであることを裏付けるものではないから，
審決の上記判断は誤りである。
２取消事由２（特許法３６条４項１号違反とした判断の誤り）
審決は，本願明細書の発明の詳細な説明には，ＡＬＳをコード付けする核酸（例
えば，全長ｃＤＮＡ）をクローニングした具体例についての記載が存在せず，この
ようなＡＬＳの部分アミノ酸配列と，それをコードするｃＤＮＡのクローニングの
一般的な手法の開示だけでは，ＡＬＳをコードする全長ｃＤＮＡを提供したも同然
であるとはいえないから，本願発明は発明の詳細な説明において記載した範囲を超
えていることが明らかであるとし，よって，本願発明は発明の詳細な説明に記載し
たものではないから，本件出願は，特許法３６条４項１号の規定する特許請求の範
囲の記載要件を満たさないと判断したが，誤りである。
前記１のとおり，本願明細書に記載のＡＬＳのＮ末端アミノ酸配列，本願優先日
，，当時に周知技術であったｃＤＮＡライブラリー調製技術プローブ設計／合成技術
コドン使用頻度偏位，プローブ標識技術及びハイブリダイゼーション技術，さらに
遺伝子工学的技術が依拠する事象の因果関係の確実性に鑑みれば，本願明細書にＡ
ＬＳをコード付けする核酸（例えば，全長ｃＤＮＡ）をクローニングした具体例に
ついての記載がないとしても，ＡＬＳの部分アミノ酸配列と，それをコードするｃ
ＤＮＡのクローニングの一般的な手法を開示すれば，ＡＬＳをコードする全長ｃＤ
ＮＡを提供したも同然であるから，本願発明は，発明の詳細な説明に開示された内
容から拡張できる範囲内にあるといえる。
したがって，審決の上記判断は誤りである。
第４被告の反論の要点
１取消事由１（特許法３６条３項違反とした判断の誤り）に対し
以下に述べるとおり，本件出願が特許法３６条３項の要件を満たさないとした審
決の判断に誤りはない。
(1)本願発明は，ＡＬＳをコード付けする核酸という化学物質の発明であり，
その発明の構成は核酸の化学構造である塩基配列であるところ，当該ＡＬＳは，そ
のＮ末端アミノ酸配列と，約８４ないし８６ｋＤａ，Ｎ−グルカナーゼで処理した
後は６６ｋＤａという全長ＡＬＳの分子量で特定されているから，本願発明の核酸
は，全長ＡＬＳをコードする全長の核酸を意味するか，少なくともそれを包含する
ものである。
，，（），しかるに本願明細書にはコードするタンパク質ＡＬＳの機能及び分子量
全長５７８アミノ酸のうちＮ末端のわずか１８個のアミノ酸残基からなるアミノ酸
配列が記載されているのみであり，核酸の塩基配列については何ら記載がない。ま
た，ｃＤＮＡの一般的なクローニング手法（段落【００２６）は記載されている】
が，本願発明の技術分野においては，コードするタンパク質の機能とＮ末端の一部
のアミノ酸配列，及び，一般的なクローニング手法のみで，核酸という化学物質を
特定することが一般的に行われているわけではないから，当業者が出願時の技術常
識を参酌しても，本願発明の核酸が具体的にどのようなものであるかを明確に理解
することはできない。
また，本願明細書の段落【００２６】には，ｃＤＮＡのクローニングの一般的手
法が記載されているが，特許法３６条３項の規定する実施可能要件を満たすために
は，一般的な手法として成功の可能性がある方法が周知技術として存在するだけで
は不十分であり，現実の成功例が実施例として記載されているか，あるいは，その
方法を採用すれば確実に成功することが示される必要がある。そして，本願発明の
核酸を実際にクローニングする場合には，原告の主張するようなプローブを設計／
合成する工程の他にも，ｍＲＮＡからｃＤＮＡを合成する工程やｃＤＮＡクローン
のライブラリーを作る工程等が存在するが，分解しやすいｍＲＮＡからｃＤＮＡラ
イブラリーを作成する工程において，逆転写プライマーとしてどのような配列のも
のを用いるのか，逆転写酵素として何を用いるのか，逆転写の条件（酵素の量，温
度，インキュベート時間等，２本鎖ＤＮＡの合成の際の条件等について多くの選）
択肢が存在し，また，ｃＤＮＡクローンのライブラリーを作る工程においても，ｃ
ＤＮＡの末端に適当な制限酵素部位を導入するための手法（リンカー法やアダプ
ター法）として何を選択するか，その際の条件，ベクターとして何を選択するか，
ベクターとライゲーションする際の条件等の，多くの選択肢が存在する。
しかるに，本願明細書には，本願発明の核酸を得るために設定すべき上記の具体
的条件等についての記載はないから，当業者が本願明細書の記載に基づいて本願発
明のＡＬＳをコードする核酸を確実にクローニングすることはできないのであり，
したがって，実施可能要件を満たすものではない。
(2)甲第２１号証の１∼１２に示される縮重プローブ，ゲスマープローブ及び
「コドン使用頻度偏位（甲２１の４）は，いずれも本願出願時に知られていた事」
項であるが，縮重プローブやゲスマープローブなどのプローブの設計手法について
は，本願明細書には全く記載されておらず，縮重プローブ及びゲスマープローブの
設計・使用やコドン使用頻度偏位の使用に係る原告の主張は，明細書の記載に基づ
かない主張である。
しかも，本願優先日当時の技術水準においては，縮重プローブやゲスマープロー
ブなどのプローブ設計手法を用いれば，確実にクローニングに成功することが知ら
れていたわけでもない。
すなわち，甲第２１号証の６∼９に示される縮重プローブについての例は，殊に
同号証の７∼９においてＮ末端のアミノ酸配列に基づきプローブを設計していない
ことからも理解できるように，いずれも対応するコドンの選択肢が少ないアミノ酸
。，から構成されるアミノ酸配列を選択して縮重プローブを設計したものであるまた
同号証の２，３，１０及び１１に示されるゲスマープローブについての例は，いず
れも塩基長として充分に長いものを用いており，またプローブ自身が二次構造をと
らず，コドンの選択肢が少ないアミノ酸配列の領域を選択していること等，プロー
ブの設計に際して他に工夫が施されており，単純にＮ末端の配列に基づき，端から
コドン使用頻度偏位データに基づいて設計したものではない。
このように，原告が示す縮重プローブ及びゲスマープローブの例は，本願発明の
ＡＬＳのような高縮重度の，Ｎ末端のわずか１８アミノ酸残基からなるアミノ酸配
列しか決定されていないペプチドに基づきプローブを設計し，これを用いてｃＤＮ
Ａライブラリーから目的遺伝子の全長ｃＤＮＡを取得した例ではない。
(3)また，たとえタンパク質の分子量，及びそのＮ末端ペプチドのアミノ酸配
列が知られていても，Ｎ末端ペプチドの縮重度が高いと，ＤＮＡライブラリーをス
クリーニングする場合に，目的とする遺伝子を同定し得るほど十分に縮重度が低い
（）合成オリゴヌクレオチドを調製することができない場合があるとされている乙１
ところ，本願発明のＡＬＳのＮ末端のアミノ酸配列も高縮重度であり，かつ他の部
分ペプチドのアミノ酸配列等の情報もないのであるから，本願発明の核酸を得るた
め，プローブとして用いるオリゴヌクレオチドを調製し，それを用いてｃＤＮＡラ
イブラリーをスクリーニングすることは，当業者に期待し得る程度を超える試行錯
誤を要求するものである。
さらに，オリゴヌクレオチドプローブ（縮重プローブ）は，しばしば，特定のタ
ンパク質に翻訳される全ての可能なコドンの組合せを含む混合物あるいはプールと
して合成されるが，このプールの中で，ただ一つのオリゴヌクレオチドのみが遺伝
子の正確な配列を含むことから，正確なオリゴヌクレオチドは，プールの中の全分
子の中のごく僅かであり，残りのオリゴヌクレオチドは望まれないｃＤＮＡに結合
し偽陽性となるかもしれないという問題点があるとされるまたゲスマープロー，。，
ブは，その設計のため最も縮重度の低いコドンを含むタンパク質の領域を選択する
必要があるうえ，多くのクローニングの経験の結果，プローブ中のミスマッチヌク
レオチドが，ｃＤＮＡの配列に完全にマッチする１０ないし１２ヌクレオチド長の
いくつかの領域によって分離され，かつ，かたまりとなっているという条件があれ
ば，ヌクレオチドの８３％が正しい配列で，望まれるクローンとのハイブリダイズ
に成功するが，もしミスマッチヌクレオチドがプローブの全長にわたって均等に存
在する場合には，ゲスマープローブは目的のｃＤＮＡにハイブリダイズできないと
（），，いう問題点があると指摘されており乙２縮重プローブもゲスマープローブも
それだけでは確実にスクリーニングできるとは限らないといえる。
したがって，縮重プローブやゲスマープローブを用いたとしても，本願発明のＡ
ＬＳのような高縮重度のＮ末端ペプチドの配列に基いてプローブを設計し，目的の
核酸の全長ｃＤＮＡをクローニングすることは，当業者に期待し得る程度を超える
試行錯誤を要求するものである。
(4)原告は，本願発明の組換えＡＬＳ核酸配列を得る際に最も困難を伴うのは，
当該ＡＬＳの一部のアミノ酸配列に基づいてプローブとなるオリゴヌクレオチド配列
を設計／合成する工程であると主張するが，審決が本願発明について当業者に期待
し得る程度を超える過度な試行錯誤を要求すると認定しているのは，プローブの設
，，計工程のみではなく他の様々な工程を含むクローニング工程全体についてであり
特に目的遺伝子の全長ｃＤＮＡを含むｃＤＮＡライブラリーを取得することは，本
願優先日当時，当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤を要求するものであった
（乙３∼６。）
(5)原告は，本願発明が属する遺伝子工学技術は，セントラルドグマ及びハイ
ブリダイゼーションに依拠するから，因果関係が確実であり，予想された結果が実
際に起こることは明確といえると主張するが，セントラルドグマやハイブリダイ
ゼーションという事象は，結局のところ化学反応により起こる事象であり，化学反
応がどのように進行するかは，各種の条件により左右されることであるから，一般
の化学分野と同様に技術的困難性は存在するものである。
(6)原告は，甲第２２号証のＮ末端アミノ酸配列に基づいて設計したプローブ
を用いてクローニングに失敗した実験は，プローブの設計に縮重プローブやゲス
マープローブの設計技術を適用したものではないから，本願発明の核酸の全長ｃＤ
ＮＡをクローニングすることが当業者に過度の試行錯誤を要求するものであること
を裏付ける例ではないと主張するが上記の実験に使用したプローブは縮重プロー，，
ブやコドン使用頻度偏位を考慮したゲスマープローブの設計技術を用いて設計・合
成されたものであり，実験が失敗したのは，ＡＬＳのＮ末端をコードする塩基配列
において頻度の低いコドンが用いられていたからである。
また，甲第２２号証においてクローニングに成功した実験に使用された２種類の
プローブは，ＡＬＳのＮ末端アミノ酸配列に基づいて設計されたものではない。
したがって，甲第２２号証は，公知のＡＬＳのＮ末端の一部のアミノ酸配列に基
づいてＡＬＳをコード付けする全長ｃＤＮＡをクローニングすることが当業者に期
待される程度を超える試行錯誤を要求するものであることを裏付けるものである。
２取消事由２（特許法３６条４項１号違反とした判断の誤り）に対し
特許法３６条４項１号の記載要件は，特許請求の範囲に対して発明の詳細な説明
による裏付けがあるか否かという問題であり，同条３項の要件と，いわば表裏一体
の要件ということができる。
そして，本願明細書の発明の詳細な説明には，ＡＬＳのＮ末端の１８個のアミノ
酸残基からなるアミノ酸配列が開示されているのみで，ＡＬＳをコード付けする核
酸をクローニングした具体例についての記載はなく，このようなＡＬＳの部分アミ
ノ酸配列と，それをコードするｃＤＮＡのクローニングの一般的な手法を開示すれ
ば，ＡＬＳをコードする全長ｃＤＮＡを提供したも同然であるといえないことは，
取消事由１に対する反論で述べたとおりである。
したがって，本件出願が特許法３６条４項１号の要件を満たさないとした審決の
判断に誤りはない。
第５当裁判所の判断
１本願発明について
(1)本願発明の要旨は，前記第２の２（発明の要旨）のとおり，
「請求項１】配列【
XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−（配列番号：１）
[式中，該最初のアミノ酸ＸａａはＧｌｙまたはＡｌａであってよい]
を有するインスリン様成長因子の酸不安定サブユニット(ＡＬＳ)の部分的なＮ末端
アミノ酸配列を得るために必要な程度まで精製され，さらに，複合体形成しないＩ
ＧＦ−Ｉ，ＩＧＦ−Ⅱ，またはＢＰ−５３に結合するその無能力，およびＩＧＦ−
Ｉと複合体を形成した場合にはＢＰ−５３に結合するその能力によって特徴付けら
れ，ここに該ＡＬＳは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって
測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し，Ｎ−グルカナーゼで処理した後
は６６ｋＤａの分子量を有する該ＡＬＳをコード付けする組換え核酸配列」。
である。
本願発明は，ＡＬＳをコード付けする（コードする」と同義であり，以下，引「
用文を除き，この用語を使用する）組換え核酸に関するものであるところ，上記。
特許請求の範囲の記載中には，本願発明に係る核酸がコードするＡＬＳについて，
複合体形成しないＩＧＦ−ＩＩＧＦ−ⅡまたはＢＰ−５３に結合せずＩ「，，」，「
ＧＦ−Ｉと複合体を形成した場合にはＢＰ−５３」に結合するという特徴を有する
こと，Ｎ末端の１８個のアミノ酸配列，及び，還元及び非還元の条件下での分子量
並びにＮ−グルカナーゼで処理した後の分子量が記載されているが，本願発明に係
る核酸の化学構造である塩基配列については何ら記載がない。
(2)本願明細書の発明の詳細な説明には，以下の記載がある（甲１。）
ア【０００６】
「課題を解決するための手段】本発明の１の態様において，好ましくは，以下【
の部分的Ｎ−末端アミノ酸配列：
XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−配列番号：１[式（）
中，該最初のアミノ酸ＸａａはＧｌｙまたはＡｌａを意味する]を有する，生物学
的に純粋な形態のインスリン様成長因子結合蛋白複合体の酸不安定サブユニットが
（ＡＬＳ）が提供される」。
イ【００１２】
「本発明のなおさらなる態様において，インスリン様成長因子の酸不安定サブユ
ニット（ＡＬＳ）をコード付けする組換え核酸配列が提供される。該組換え核酸配
列は，好ましくは，以下の部分的Ｎ−末端アミノ酸配列：
XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−（配列番号：１）
[式中，最初のアミノ酸ＸａａはＧｌｙまたはＡｌａを意味する]を有する，ポリペ
プチドをコード付けする」。
ウ【００１８】
「・・・ＡＬＳは，機能的に，ＩＧＦが前記定義の酸安定結合蛋白ＢＰ−５３に
結合しまたはそれと連結できる場合に形成される複合体に結合または連結できる酸
不安定ポリペプチドと定義される」。
エ【００２６】
「組換えＡＬＳｃＤＮＡを得るにおいて有用と考えられる方法は，マニアティス
らManiatisetal１９８２モレキュラー・クローニング：ア・ラボラトリー（），，「
・マニュアル（MolecularCloning：ALaboratoryManual，コールドスプリング）
ハーバー研究所，ニューヨーク，１∼５４５頁に含まれている。簡単に言えば，ポ
リアデニル化ｍＲＮＡを肝臓のごとき適当な細胞または組織源から得る。所望によ
り，ｍＲＮＡをアガロースゲル，または密度勾配遠心で分画し，翻訳させ，例えば
免疫沈降によってＡＬＳについて検定する。富化または非富化ｍＲＮＡをｃＤＮＡ
合成の鋳型として使用する。ｃＤＮＡクローンのライブラリーは（ホモポリマーテ
イリング法を用い）ｐＢＲ３２２または他のベクターのごときベクターのＰｓｔＩ
部位に構築し；あるいは（ＥｃｏＲＩリンカーのごとき）リンカーをｃＤＮＡ末端
に結び，次いで該リンカーに相補的な部位を有するベクターにクローン化すること
によって構築される。次いで，ライブラリーにおけるベクター中の特異的ｃＤＮＡ
分子を，ＡＬＳの前記Ｎ−末端アミノ酸に基づく特異的オリゴヌクレオチドを用い
て選択する。別法として，商業的に入手可能なヒト・ラムダライブラリーをオリゴ
ヌクレオチドでスクリーニングできる。別法アプローチにおいて，ラムダｇｔ１１
のごとき発現ベクターにｃＤＮＡを挿入し，精製したＡＬＳに対し生じた特異性抗
体と発現蛋白との反応に基づいて選択する。いずれにせよ，同定したならば，次い
で，ＡＬＳのすべてまたは一部をコード付けするｃＤＮＡ分子を発現ベクターに結
ぶ。さらに遺伝子操作をルーチン的に行って使用する特定の宿主におけるｃＤＮＡ
の発現を最大化することができる」。
オ【００３０】∼【００４１】には，実施例１，２が記載されており，実施例
１は，ＡＬＳ調整のためにヒト血清からＩＧＦ−Ⅰ，ＩＧＦ−Ⅱ，ＢＰ−５３を得
ることに，実施例２は，ＡＬＳを精製することにそれぞれ関するものである。
カ【００４２】∼【００４３】には，以下のとおり，ＡＬＳのアミノ酸末端配
列に関する実施例３が記載されている。
「００４２】標準的なＰＴＨプログラムを用い，１２０ＡＰＴＨアナライザー【
にカップリングしたアプライド・バイオシステムズ（AppliedBiosystems）４７０
Ａ自動気相蛋白シーケンサーを用いて，エドマン分解により，ＡＬＳのＮ−末端配
列をＨＰＬＣ精製物質の３５μｌ試料で決定した。メルカプトエタノールでの還元
およびヨード酢酸でのカルボキシメチル化の後，Ｃｙｓ残基は第２の試料で確認さ
れた」。
「００４３】２の決定において，アミノ末端分析は，分析した調製物は単一提【
供者の血清からのものであったという事実に拘わらず，第１残基についてほぼ等モ
ル量のＧｌｙおよびＡｌａを示した。最初の１８残基の分析により，配列Ｇｌｙ
（Ａｌａ）−Ａｓｐ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｔｈｒ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ａｌａ
−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ｃｙｓ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｃｙｓ−
（配列番号：１）が得られ，１４および１８位における該Ｃｙｓ残基は還元されか
つカルボキシメチル化された試料で確認された。このアミノ酸配列は他のＩＧＦ蛋
白またはレセプターに対し明白な相同性を示さなかった」。
キ【００４４】∼【００５５】には，実施例４∼７が記載されている。実施例
４は，血清のＤＥＡＥ−セファデックス分画及びスーパーローズ１２分画に関する
もの，実施例５は，ＡＬＳの酸不安定性に関するもの，実施例６は，ＡＬＳの機能
についての実験に関するもの，実施例７は，ＢＰ−５３−ＩＧＦ−ⅠへのＡＬＳ結
合の抑制に関するものである。
ク【００５９】
「発明の効果】本発明により，従来知られておらず，特徴付けされたことがな【
いインスリン様成長因子（ＩＧＦ）結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット（ＡＬ
Ｓ）を同定し，それを該ＡＬＳＩＧＦによって占められた５３ｋｄ酸安定蛋白と共
にインキュベートした場合，それをＩＧＦのinvivo形態に対応する高分子複合体
に変換することが分った」。
(3)本願明細書の以上の記載によれば，本願発明に係る核酸は，全長ＡＬＳを
コードする核酸を意味するものと解されるところ，本願明細書にはその塩基配列に
関する記載はなく，段落【００２６】に当該核酸をクローニングするための一般的
手法が記載されているほかには，当該核酸がコードするＡＬＳの分子量，機能及び
Ｎ末端の１８個のアミノ酸配列が記載されているのみである。
２取消事由１（特許法３６条３項違反とした判断の誤り）について
(1)特許法３６条３項は「発明の詳細な説明には，その発明の属する技術の分，
野における通常の知識を有する者が容易にその実施をすることができる程度に，そ
の発明の目的，構成及び効果を記載しなければならない」と規定しているところ，
，（）その趣旨は当業者その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者
が，明細書及び図面に記載された事項と出願時の技術常識とに基づき，請求項に係
る発明を容易に実施することができる程度に，発明の詳細な説明を記載しなければ
ならないことを定めるものであり，当業者が最終的に発明を実施することができた
，，としてもそのために合理的に期待し得る程度を超えた試行錯誤を要する場合には
発明を容易に実施することができる程度の記載がないものとして，同項の要件を満
たさないものと解するのが相当である。
(2)前記１に認定したとおり，本願明細書には，本願発明に係る核酸の塩基配
列に関する記載はなく，段落【００２６】に当該核酸をクローニングするための一
般的手法が記載されているほかには，当該核酸がコードするＡＬＳの分子量，機能
及びＮ末端の１８個のアミノ酸配列が記載されているのみであり，審決は，本願明
細書の記載は特許法３６条３項に規定する実施可能要件を満たしていないと判断し
たが，原告は，段落【００２６】には本願発明に係るＡＬＳをコードする組換え核
酸を得るための周知技術が記載されていると主張するので，以下，検討する。
ア甲第２１号証及び弁論の全趣旨によれば，あるタンパク質をコードする目的
遺伝子（ＤＮＡ）を得るためのクローニングの一般的な手法は，①目的遺伝子から
転写されたｍＲＮＡを含む全ｍＲＮＡを，当該起源生物の細胞又は組織から調製す
る，②ＤＮＡポリメラーゼを用いて全ｍＲＮＡのｃＤＮＡを得る（逆転写，③こ）
のようにして得られたｃＤＮＡを，制限酵素を用いて適当なサイズに断片化した後
にベクターに組み込み，ｃＤＮＡが組み込まれたベクター（クローン）の集合であ
る遺伝子ライブラリーを得る，④目的遺伝子の塩基配列に対応するオリゴヌクレオ
チド（ＤＮＡ）をプローブとして用い，得られたライブラリーの中に目的遺伝子に
対応するｃＤＮＡが存在するか，また存在する場合はどのクローンに存在するかを
，，，同定する⑤同定されたクローンからｃＤＮＡを分離しそのＤＮＡ配列を決定し
これに相補的なＤＮＡ，すなわち目的遺伝子を合成する，というものであり，この
（「」。），ようなクローニングの一般的な手法以下一般的クローニング法というは
本願優先日当時，周知の技術であったことが認められる。
イ本願明細書の段落００２６の記載はその内容に照らすと一般的クロー【】，，
ニング法を概説的に記載したものであると認められ，一般的クローニング法を構成
する各工程，すなわち，(ａ)ポリアデニル化ｍＲＮＡを肝臓などの適当な細胞又は
組織源から得る工程（上記ア①，(ｂ)ｍＲＮＡをｃＤＮＡ合成の鋳型として使用）
する工程（同②，(ｃ)ｃＤＮＡクローンのライブラリーを作る工程（同③，(ｄ)））
プローブとするオリゴヌクレオチドを用意する工程（同④）などが記載されている
が弁論の全趣旨によればこれらの工程における具体的な実験条件例えば(ｂ)，，，，
の工程では，分解しやすいｍＲＮＡからｃＤＮＡを逆転写する際に逆転写プライ
，，マーとしてどのような配列のものを用いるのか逆転写酵素として何を用いるのか
逆転写の条件（酵素の量，温度，インキュベート時間等，第１鎖ｃＤＮＡを鋳型）
とし第２鎖ｃＤＮＡを合成して２本鎖ｃＤＮＡを合成する際の条件等について多く
の選択肢が存在し，(ｃ)の工程では，ｃＤＮＡの末端に適当な制限酵素部位を導入
するための手法（リンカー法やアダプター法）として何を選択するか，その際の条
件，ベクターとして何を選択するか，ベクターとライゲーションする際の条件等に
ついて多くの選択肢が存在することが認められるが，本願明細書には，これらの具
体的な実験条件については全く記載されていない。
しかるに，上記(ｂ)及び(ｃ)のｍＲＮＡからｃＤＮＡライブラリーを作成する工
程において，どのような実験条件を採用すれば，本願発明に係るＡＬＳをコードす
る全長ｃＤＮＡライブラリーを作製することができるかについては，本願優先日当
時の技術常識から明らかであったとの事実を認めるに足りる証拠はなく，また，ど
のような実験条件を採用しても本願発明に係る核酸を取得することができたといえ
る技術常識が存在したことを認めるに足りる証拠もない。
ウまた，前記イ(ｄ)の工程で用いるプローブは，特許請求の範囲の請求項１記
載の配列番号：１で示される１８個のアミノ酸配列に基づき設計・合成されるもの
，，であるところこの１８個のアミノ酸配列の個々のアミノ酸に対応するコドンには
それぞれ，４／４種類，２種類，４種類，４種類，４種類，４種類，４種類，２種
類，４種類，２種類，４種類，４種類，４種類，２種類，４種類，４種類，４種類
及び２種類のものが存在する（争いがない事実）ため，プローブの設計に当たり，
上記１８個のアミノ酸配列をコードするポリヌクレオチド配列を基にする場合はも
ちろん，その一部のアミノ酸配列をコードするポリヌクレオチド配列を基にする場
合であっても，原告の主張する縮重プローブやゲスマープローブという手法及びコ
ドン使用頻度偏位に係るデータの利用を考慮したとしても，極めて多数のプローブ
の選択肢が存在するものと認められる。
他方本願発明に係る核酸のｃＤＮＡと選択的にハイブリダイズしライブラリー，，
のクローンの同定に成功するプローブは，多少のミスマッチのあるプローブであっ
てもハイブリダイズするものがあるということを考慮に入れたとしても，ごく限ら
れた数であると認められる（乙２，弁論の全趣旨。）
エ以上に説示したとおり，本願明細書の段落【００２６】に記載された一般的
クローニング法を用いて本願発明に係る核酸を取得するためには，クローニングの
各工程において，多くの選択肢の中から具体的な実験条件を設定する必要があり，
また，プローブについても極めて多数の選択肢の中からｃＤＮＡクローンの同定に
成功するごく限られた数のプローブを設計する必要があることからすれば，当業者
が本願発明を実施するためには，合理的に期待できる程度を超える試行錯誤を要す
るものと認められるから，上記段落【００２６】には，過度の試行錯誤を要するこ
となく本願発明に係るＡＬＳをコードする核酸を得るための周知技術が記載されて
いるとは認められない。
(3)これに対し，原告は，本願優先日当時，縮重プローブやゲスマープローブ
の設計技術及びコドン使用頻度偏位はいずれも周知であり，コドン使用頻度偏位を
考慮した縮重プローブやゲスマープローブの設計技術を用いれば，過度の実験を要
することなく，タンパク質の一部の公知のアミノ酸配列から精度の高いプローブを
合理的に設計・合成することができたと主張し，縮重プローブを用いたクローニン
グの実例甲２１の６∼９及びゲスマープローブを用いたクローニングの実例甲（）（
２１の２，３，１０及び１１）を挙げるので，以下，この点について検討する。
ア原告の主張する縮重プローブ（甲２１の６∼９）やゲスマープローブ（甲２
，，）（，，１の２３１０及び１１の設計技術及びコドン使用頻度偏位甲２１の２３
５，１１）が本願優先日当時，公知文献に記載されていたことは争いがないが，本
願明細書にはそれらの技術事項が全く記載されておらず，公知文献に記載があると
しても，それをどのように利用して本願発明に係る核酸を得るかについての説明が
本願明細書に記載されていないのであるから，公知文献が存在するからといって直
ちに縮重プローブやゲスマープローブを用いて過度の試行錯誤を要することなく本
願発明に係る核酸を得られたということはできない。
イまた，原告が援用する縮重プローブやゲスマープローブを用いたクローニン
グの実例が，いずれも当業者が過度の試行錯誤を要することなく，本願発明に係る
核酸を得るために利用できたものとは認められないことは，以下に説示するとおり
である。
ウまず，縮重プローブを用いたクローニングの実例について検討する。
(ア)原告が援用する縮重プローブを用いたクローニングの実例は，次のような
ものである。
ａ甲第２１号証の６は，ヒト線維芽細胞インターフェロンのクローニングに関
する論文である同実験においてはコドンの組合せからヒト線維芽細胞インター。，，
フェロンのＮ末端の４つのアミノ酸配列に対応するポリヌクレオチド配列として全
部で２４種類のものが考えられ，これら２４種類のポリヌクレオチド配列をプロー
ブ作製のためのプライマーとして用いたことが記載されている（乙８）が，これら
のポリヌクレオチド配列を縮重プローブとして用いて，ｃＤＮＡライブラリーから
全長ｃＤＮＡのクローニングに成功した実験ではない。
ｂ甲第２１号証の７は，ヒトβ−ミクログロブリンの５アミノ酸残基及び４２
アミノ酸残基に基づいてプローブを設計した実験に関する論文である。同実験にお
いては，Ｔｒｐ−Ａｓｐ−Ａｒｇ−Ａｓｐ−Ｍｅｔ及びＬｙｓ−Ａｓｐ−Ｇｌｕ−
Ｔｙｒの２種類のアミノ酸配列に基づいてプローブが設計・合成されたが，これら
のアミノ酸配列はいずれもＮ末端のアミノ酸配列ではない（乙９。また，上記２）
種類のアミノ酸に対応するコドンの組み合わせから，ポリヌクレオチド配列として
は，前者が全部で２４種類，後者が全部で１６種類のものが考えられ，これに基づ
いて前者については２４種類，後者については８種類の縮重プローブが合成されて
いる（乙９）が，これを用いてｃＤＮＡライブラリーから全長ｃＤＮＡのクローニ
ングに成功した実験ではない（６６１３頁。）
ｃ甲第２１号証の８は，Ｘ連鎖３−ホスホグリセレートキナーゼ（ＰＧＫ）の
アミノ酸２９１−２９６をコードする可能性のある全ての３２種類のポリヌクレオ
チド配列に対して相補的な１６塩基長のプローブを作製し，これを用いて初期スク
リーニングをし，さらに，ＰＧＫの４個のアミノ酸配列をコードする１１塩基長の
プローブでハイブリダイズして，ＰＧＫの第１２１位からＣ末端までをコードする
ｃＤＮＡクローンを得た実験に関する論文である（乙１０。同実験においては，）
初期スクリーニングに使用した縮重プローブを設計する基礎とされたアミノ酸配列
はＮ末端のアミノ酸配列ではなく，また，これとは別の領域の４個のアミノ酸配列
に基づいて作製されたプローブで更にスクリーニングされており，最終的に取得で
きたｃＤＮＡも全長ｃＤＮＡではない。
ｄ甲第２１号証の９は，ヒト第ＩＸ因子のｃＤＮＡをクローニングした実験に
関する論文である。同実験においては，ヒト第ＩＸ因子の５個のアミノ酸配列に基
づいてプローブを設計したが，プローブ設計の基礎となったのはＮ末端のアミノ酸
配列ではない（６４６３頁ＦＩＧ．２。また，このアミノ酸配列に対応するコド）
ンの組み合わせから，ポリヌクレオチド配列としては全部で３２種類のものが考え
られ，これに基づいて１２種類のプローブが作製されているが，その際に，もう１
つのプローブとして，ヒヒの肝臓の第ＩＸ因子に対するｍＲＮＡを富化させ，これ
に対して逆転写酵素によりｃＤＮＡを作製することにより得たものを組み合わせて
使用している（乙１１。）
(イ)以上のとおり，甲第２１号証の６では，Ｎ末端アミノ酸配列に基づくヌク
レオチド配列はプローブを作製するためのプライマーとして使用されており，Ｎ末
端アミノ酸配列に基づいて作製されたプローブを用いてｃＤＮＡのクローニングを
した実験ではないこと，甲第２１号証の７∼９では，Ｎ末端ではない領域のアミノ
酸配列に基づいてプローブを作製した実験であり，しかも，プローブ作製の基礎と
されたアミノ酸配列は縮重度が低いことから，コドンの組合せにより考えられるヌ
クレオチド配列の総数も多くないこと，甲第２１号証の７∼９では，ｃＤＮＡライ
ブラリーのクローニングに用いられたプローブは単一のものではなく，異なる領域
のアミノ酸配列に対応する２種類のプローブを使用したり，ヒヒの肝臓に由来する
プローブを組み合わせて使用していること等の事実に照らすならば，本願発明に係
るＡＬＳのように，Ｎ末端のわずか１８個のアミノ残基からなるアミノ酸配列しか
開示されておらず，しかも，当該アミノ酸配列の縮重度が高いものについては，直
ちに甲第２１号証の６∼９の例を適用することは困難であると認められる。
エ次に，ゲスマープローブを用いたクローニングの実例について検討する。
(ア)原告が援用するゲスマープローブを用いたクローニングの実例は，次のよ
うなものである。
ａ甲第２１号証の２は，ウシ膵臓トリプシンインヒビターの公知のアミノ酸配
列及びコドン使用頻度偏位データに基いて設計した単一の長いプローブを用いてゲ
ノムライブラリーからゲノムＤＮＡをクローニングした実験に関する論文である。
同実験において用いられたプローブは８６塩基長で，自分自身の配列の中で相補的
になる配列を含まないようにコドンを変更して作製したものであり，プローブ作製
の基礎とされたアミノ酸配列はＮ末端のアミノ酸配列ではない。
ｂ甲第２１号証の３は，ウシ第ＩＸ因子の公知のアミノ酸配列及びコドン使用
頻度偏位データに基いて設計した５２塩基長の単一の長いプローブを用いてヒト肝
臓ｃＤＮＡライブラリーから，ヒト抗凝結因子ＩＸのｃＤＮＡをクローニングした
実験に関する論文であるが，同実験では，プローブの設計に当たり，①対応するコ
ドンのあいまいさが最小になるようなアミノ酸配列を選択したこと，②既に配列決
，，定されたウシの肝臓において合成され分泌される蛋白質に対応するコドンの用法
③コロニーハイブリダイゼーションによって，オリゴヌクレオチドでｃＤＮＡライ
ブラリーをスクリーニングする際に，Ｇ：ＴミスマッチがＧ：Ａのそれに比し，安
定であること，及び④オリゴヌクレオチド自身が２次構造を有さないような配列に
すること，以上の４点が考慮されており（２３２５頁８行∼２３２８頁１７行，）
さらに，プローブの設計の基になったアミノ酸配列は，ウシ第ＩＸ因子のアミノ酸
配列から，コドンのあいまいさが最小となり，かつ最長の長さとなるように選択さ
れたものであり（２３２８頁１９∼２９行。乙１４，Ｎ末端のアミノ酸配列では）
ない。
ｃ甲第２１号証の１０は，ヒトインスリン様成長因子−Ⅰ（ＩＧＦ−Ⅰ）の公
知のアミノ酸配列に基づいて設計したオリゴヌクレオチドプローブを用いて，ヒト
ゲノムＤＮＡライブラリーから，ＩＧＦ−Ⅰをコードする遺伝子を単離した実験に
関する論文である。同実験では，プローブ作製の基礎としたアミノ酸配列はＮ末端
のアミノ酸配列に大腸菌プロモーター領域及び開始コドン（ＡＧＴ）を付加したも
のであるが，プローブは１０３塩基長と長く，また，スクリーニングの対象は，ｍ
ＲＮＡから逆転写したｃＤＮＡのクローンであるｃＤＮＡライブラリーではなく，
ヒトゲノムＤＮＡライブラリーである（乙１５。）
ｄ甲第２１号証の１１は，ヒト血漿レシチン−コレステロールアシルトランス
ファーゼ（ＬＣＡＴａｓｅ）の１８個のＮ末端アミノ酸配列及びトリプシン消化ペ
プチドの１１ないし２０残基からなる３つのアミノ酸配列に基づき，哺乳動物遺伝
子のコドン用法を利用し，かつ，プリン−プリンミスマッチを回避するという手法
で，プローブＬＣＡＴ．１，３∼５を作製し，これを用いてヒト肝臓ｃＤＮＡライ
ブラリーをクローニングした実験に関する論文である。同実験では，トリプシン消
化ペプチドの３つのアミノ酸配列に基づき作製したプローブＬＣＡＴ．３∼５にハ
イブリダイズした１９のプラーク領域を別々のプローブで再スクリーニングしたと
ころ，４つのプラーク領域がＮ末端アミノ酸配列に基づき作製したプローブＬＣＡ
Ｔ１と再ハイブリダイズしたと記載されているが当初のスクリーニングでプロー．，
ブＬＣＡＴ．１がプラーク領域とハイブリダイズしたとの記載はない。
(イ)また，ゲスマープローブの有用性に関して，本願優先日以降の１９９２年
に発行された刊行物である”ＲｅｃｏｍｂｉｎａｎｔＤＮＡ［第２版（乙２）”］
には，次の記載がある。
ａ「アミノ酸配列から，オリゴヌクレオチドプローブを得るにはいくつかの問
題点がある（１０７頁左欄４∼５行）。」
ｂ「単一のヌクレオチド配列は，もっとも少ない縮重コドンを含むタンパク質
の領域を選択し，特定の種におけるコドン利用頻度についての知識と，経験に基づ
いた推測によって決定される。それゆえ，このプローブは”ゲスマー（マーはオ”
リゴマーのマー）と呼ばれて来た。多くのクローニングの経験の結果，間違ったヌ
クレオチドがクラスターになり，ｃＤＮＡの配列に完全にマッチする１０∼１２ヌ
クレオチド長のいくつかの領域によって分離されるという場合は，ヌクレオチドの
わずか８３％が正しい配列で，望まれるクローンとのハイブリダイズに成功するこ
とが示されている。もしミスマッチヌクレオチドが，プローブの全長にわたって均
等に存在する場合，ゲスマーは，目的のｃＤＮＡにハイブリダイズできない。この
方法の本来的に有する，短い，混合プローブ法に対する不利な点は，興味のあるタ
ンパク質のより長い部分について，アミノ酸配列についての正確な知識が必要な点
である（１０７頁左欄３４行∼右欄７行）。」
上記各記載によれば，ゲスマープローブを用いてｃＤＮＡライブラリーをクロー
ニングする方法においては，プローブ作製の基礎として最も少ない縮重コドンを含
むタンパク質の領域を選択することが必要であり，もしミスマッチヌクレオチドが
プローブの全長にわたって均等に存在する場合には，ゲスマープローブは，目的の
ｃＤＮＡにハイブリダイズできないという問題点があると指摘されていることが認
められる。
(ウ)以上に認定したところによれば，ゲスマープローブを用いたｃＤＮＡライ
ブラリーのクローニングには，上記(イ)の問題点が指摘されているが，本願発明に
係るＡＬＳは１８個のＮ末端アミノ酸配列のみが開示され，他のアミノ酸配列は開
示されていないことから，プローブの作製に当たり，縮重度の低いアミノ酸配列を
選択する余地はないこと，上記１８個のアミノ酸配列は高縮重度のものが多く含ま
れており，コドン使用頻度偏位に係るデータを考慮したとしても，プローブにミス
マッチヌクレオチドが多く含まれる可能性が高いといえること，原告が援用するゲ
，，スマープローブを用いたクローニングの実例は甲第２１号証の１０の実験を除き
いずれもタンパク質のＮ末端のアミノ酸配列に基づいて作製したプローブによりｃ
ＤＮＡライブラリーのクローニングが成功した実験ではなく，甲第２１号証の１０
の実験もスクリーニングの対象は，生体から得たｍＲＮＡから逆転写したｃＤＮＡ
のクローンであるｃＤＮＡライブラリーではなく，ヒトゲノムＤＮＡライブラリー
であること，本願発明に係るＡＬＳの１８個のアミノ酸配列を全て基礎としてもプ
ローブは５４塩基長に止まるが，上記の実例では，甲第２１号証の３を除き，これ
よりも比較的長い塩基長のプローブが用いられており，甲第２１号証の３では５２
塩基長のプローブが用いられているが，プローブの作製に当たり，コドンのあいま
いさが最小になるようなアミノ酸配列を選択するなど種々の工夫がされていること
等の事実が認められ，これらの事実に照らすならば，本願発明に係るＡＬＳのよう
に，Ｎ末端のわずか１８個のアミノ酸残基からなるアミノ酸配列しか開示されてお
らず，しかも，当該アミノ酸配列の縮重度が高いものについては，直ちに甲第２１
号証の２，３，１０及び１１の例を適用することは困難であると認められる。
オ以上のとおりであるから，原告の前記主張は採用することができない。
(4)原告は，本願明細書の段落【００２６】には「別法として，商業的に入手
。」可能なヒト・ラムダライブラリーをオリゴヌクレオチドでスクリーニングできる
と記載されており，対象から得たｍＲＮＡからｃＤＮＡライブラリーを作製する以
外にも，本願優先日当時に市販されていたヒト・ラムダライブラリーから特異的プ
ローブを用いてスクリーニングすることができることが記載されているから，本願
発明に係る核酸のクローニングを行う際に具体的条件等を設定することは必ずしも
必要ないと主張する。
しかしながら，前記説示のとおり，ｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングする
プローブの設計・合成については，極めて多数の選択肢からｃＤＮＡクローンの同
定に成功するごく限られた数のプローブを設計する必要があることからすれば，当
業者が本願発明を実施するためには，合理的に期待できる程度を超える試行錯誤を
要するものと認められるから，原告の上記主張を採用することはできない。
(5)原告は，セントラルドグマとハイブリダイゼーションに依拠する遺伝子工
学では因果関係が確実であり，本願明細書の記載事項及び本願優先日当時の周知技
術から本願発明に係るＡＬＳの全長ｃＤＮＡを得るためにどのようにすべきかは明
，，確であるから本願明細書に一般的クローニング法しか記載されていないとしても
時間や手間はかかるが，一定の成功率で最終的には確実に発明を実施することがで
きるといえると主張する。
しかしながら，たとえ原告が主張するように，当業者が最終的には本願発明を実
施することができるとしても，そのために当業者において合理的に期待できる程度
を超える試行錯誤を要するとすれば，それはもはや特許法３６条３項の規定する発
明を容易に実施できる程度を超えるものというべきであり，前記説示のとおり，本
願発明の実施には過度の試行錯誤を要するものと認められるのであるから，原告の
上記主張を採用することはできない。
(6)原告は，甲第２２号証に記載された実験では，公知のアミノ酸配列に基づ
いて設計された４種類のプローブを使用し，うち２種類のプローブで目的遺伝子の
クローニングに成功しているから，本願優先日当時に公知のアミノ酸配列に基づい
て目的遺伝子をクローニングすることは，当業者の過度の試行錯誤を要するもので
なく，同様の方法により本願発明を容易に実施し得たことを裏付けるものである一
方，失敗した実験に用いたプローブは，縮重プローブ及びゲスマープローブの設計
技術を使用せずに任意に設計・合成されたものであり，本願優先日当時の周知技術
を十分に適用して合理的に作製したものとはいえないから，審決が，甲第２２号証
は，ＡＬＳの一部のアミノ酸配列に基づいてＡＬＳをコードする全長核酸をクロー
ニングすることが当業者に期待される程度を超える試行錯誤を必要とするものであ
ることを裏付けるものであると判断したことは誤りであると主張する。
しかしながら，原告の上記主張を採用することはできない。その理由は以下のと
おりである。
ア甲第２２号証は，本願発明に係るＡＬＳのＮ末端及び３種類のトリプシン分
解ペプチド（Ｔ１６，Ｔ２５及びＴ６４）のアミノ酸配列に基づいて作製した４種
類のオリゴヌクレオチドプローブを用いて，ヒト肝臓ｃＤＮＡライブラリーから本
願発明に係るＡＬＳをコードするｃＤＮＡクローンをスクリーニングした実験に関
する論文であるが，同実験では，Ｎ末端及びＴ６４のアミノ酸配列に基づいて作製
したプローブを用いたクローニングには失敗し，Ｔ１６及びＴ２５のアミノ酸配列
に基づいて作製したプローブを用いたクローニングに成功したことが記載されてい
る（８７０頁∼８７２頁。）
また，４種類のプローブの作製について「４つのペプチドを配列決定に選び，３
つ（Ｔ１６，Ｔ２５及びＴ６４；表１）が明確な配列を示した。蛋白質配列データ
表１からのコドン用法考慮３７に基づいて４つのオリゴヌクレオチドプロー（）（）
ブを合成した；ａｌｓ−１／２（残基１におけるＧおよびＡ双方をコードするＮ−
末端１８アミノ酸，５’Ｇ（Ｃ／Ｇ（Ｔ／Ｃ）ＧＡＣＣＣＴＧＧＣＡＣＣＣＣＴ））
ＧＧＣＧＡＧＧＣＴＧＡＧＧＧＣＣＣＴＧＣＣＴＧＣＣＣＴＧＣＴＧＣＣＴＧＣ
：８７３頁と記載されているがここに引用されているコドン用法考慮３」（），「（
７」とは，コドン使用頻度偏位データを考慮したゲスマープローブの設計技術に）
関する論文（甲２１の４）であるから，甲第２２号証の実験においては，コドン使
用頻度偏位データを考慮したゲスマープローブが用いられたことが認められる。
さらに，上記記載中の「ａｌｓ−１／２」は，合成された４種類のプローブのう
ちの１つであるがその配列の冒頭のＧＣ／ＧＴ／Ｃとの記載からａｌ，「（）（）」，
ｓ−１／２は冒頭のコドンが，ＧＣＴ，ＧＣＣ，ＧＧＴ及びＧＧＣである４種類の
プローブの混合物であることが認められ，これは１つのアミノ酸に対応する複数の
コドンを用いた縮重プローブに当たるから，甲第２２号証の実験においては，縮重
プローブも用いられている。
，，以上によれば甲第２２号証のクローニングに失敗した実験に用いたプローブは
縮重プローブ及びゲスマープローブの設計技術を使用せずに任意に設計・合成され
たものであり，本願優先日当時の周知技術を十分に適用して合理的に設計したもの
とはいえないとする原告の主張は，失当である。
イまた甲第２２号証にはＮ末端及びＴ６４のアミノ酸配列に対応するプロー，，
ブを用いたクローニングが失敗した理由として「ほとんど使用されていないコド，
ンがこれらの領域に認められたので，Ｎ-末端配列およびＴ６４に対するプローブ
はハイブリダイズしなかった」と記載され，ＡＬＳのＮ末端及びＴ６４のアミノ。
酸配列をコードする塩基配列に頻度の低いコドンが用いられていたことがクローニ
ングの失敗の原因であるとされていることからすれば，Ｔ１６及びＴ２５を基礎と
する２種類のプローブでクローニングに成功したからといって，直ちに，本願優先
日当時に公知のアミノ酸配列に基づいて目的遺伝子をクローニングすることは当業
者の過度の試行錯誤を要するものではなかったと認めることは困難であり，したが
って，甲第２２号証が本願発明を容易に実施し得たことを裏付けるものであると認
めることもできない。
ウよって，原告の上記主張を採用することはできない。
(7)以上によれば，本願明細書の発明の詳細な説明には，当業者が容易にその
実施をすることができる程度に，本願発明の構成が記載されていると認めることは
できず，本件出願が特許法３６条３項所定の要件を満たしていないとした審決の判
断に誤りはない。
３取消事由２（特許法３６条４項１号違反とした判断の誤り）について
原告は，本願明細書にＡＬＳをコードする核酸をクローニングした具体例の記載
がないとしてもＡＬＳの部分アミノ酸配列とそれをコードするｃＤＮＡのクロー，，
ニングの一般的な手法を開示すれば，ＡＬＳをコードする全長ｃＤＮＡを提供した
も同然であるから，本願発明は発明の詳細な説明に記載したものではないとした審
決の判断は誤りであると主張する。
しかしながら，前記２で説示したとおり，本願明細書の発明の詳細な説明には，
当業者が容易にその実施をすることができる程度に，本願発明の構成が記載されて
おらず，当業者が本願発明を実施するためには合理的に期待し得る程度を超える試
行錯誤を要するものと認められるから，本願明細書の発明の詳細な説明の記載が本
願発明に係るＡＬＳをコードする全長ｃＤＮＡを提供したも同然であるとは到底認
められない。
したがって，原告の上記主張を採用することはできず，本件出願が特許法３６条
４項１号所定の要件を満たしていないとした審決の判断に誤りはない。
４以上の次第であるから，審決取消事由はいずれも理由がなく，他に審決を違
法とする事由もないから，審決は適法であり，本件請求は理由がない。
第６結論
よって，本件請求を棄却することとし，主文のとおり判決する。
知的財産高等裁判所第４部
裁判長裁判官
田中信義
裁判官
榎戸道也
裁判官
浅井憲

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