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平成１１年(行ケ)第２８５号審決取消請求事件
平成１４年３月２７日口頭弁論終結
判決
　　原　　　　　　告エフ・ホフマン-ラロシュアーゲー
訴訟代理人弁理士浅村皓
同浅村肇
同小池恒明
同長沼暉夫
同岩井秀生
同池田幸弘
　　　　　　被　　　　　　告住友製薬株式会社
訴訟代理人弁理士高島一
同加藤敬子
主文
　原告の請求を棄却する。
　訴訟費用は原告の負担とする。
　この判決に対する上告及び上告受理の申立てのための付加期間を３０日
と定める。
事実及び理由
第１　当事者の求めた裁判
１　原告
　平成９年審判第７９１１号事件について特許庁が平成１１年４月２７日にし
た審決を取り消す。
　訴訟費用は被告の負担とする。
２　被告
（本案前の申立て）
　原告の訴えを却下する。
　訴訟費用は原告の負担とする。
（本案の申立て）
　原告の請求を棄却する。
　訴訟費用は原告の負担とする。
第２　当事者間に争いのない事実
１　特許庁における手続の経緯
　原告は，１９７８年（昭和５３年）１１月２４日，１９７９年（昭和５４
年）７月３１日及び同年９月２１日にアメリカ合衆国においてした特許出願に基づ
く優先権を主張して，昭和５４年１１月２２日に特許出願をし，昭和５８年２月２
５日，これを分割してその一部について新たに特許出願をし，さらに，昭和６２年
１２月８日，これを分割してその一部について，発明の名称を「ヒト白血球インタ
フェロン」とする新たな特許出願し，これにつき，平成８年６月１０日，特許第２
０６１５５６号として設定登録を受けた（以下，この特許を「本件特許」といい，
その発明を「本件発明」という。）。本件特許の特許期間は，平成１１年１１月２
２日に満了した。
　被告は，平成９年５月７日，本件特許を無効とすることについて審判を請求し
た。特許庁は，これを同年審判第７９１１号事件として審理し，その結果，平成１
１年４月２７日，「特許第２０６１５５６号発明の特許を無効とする。」との審決
をし，同年５月１２日，その謄本を原告に送達した。
２　本件発明に係る特許請求の範囲
「(1)(a)ドデシル硫酸ナトリウムを含まず；
(b)順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球
インタフェロン活性に合致するピークを示し；
(c)分子量約１６２００±１０００～約２１０００±１０００であり；
(d)次の工程
Ａ　ヒト白血球インタフェロンを含む水溶液を，緩衝液で平衡化した，シクロ
ヘキシル，フェニル，オクチル，またはオクタデシル基が結合した，シリカマトリ
クスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンをカラ
ムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロパノールの濃度を増加させる勾配
のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてインタフェロンを溶出液の選定フラ
クション中に高純度の状態で得，
Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化した，グリセリル基
が結合した，シリカマトリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件下に通
してインタフェロンをカラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロパノー
ルの濃度を減少させる勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてインタフ
ェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得，および
Ｃ　工程Ａを反復し，ならびに，所望により工程Ａ）および／または工程Ｂ）
を繰り返すことにより最終的に均質性を得る，
を組み合わせることからなる方法により得ることができ；
(e)ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍ
ｇ蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．
０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値を有する；
均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン。」
３　審決の理由
　審決の理由は，別紙審決書の写しのとおりである。要するに，本件発明は，
Ａｂｓｔｒａｃｔｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｎｎｕａｌ　Ｍｅｅｔｉｎｇ　ｏｆ　ｔｈ
ｅ　Ａｍｅｒｉｃａｎ　Ｓｏｃｉｅｔｙ　ｆｏｒ　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ，Ｓ
２０２（ＬａｓＶｅｇａｓ，Ｎｅｖａｄａ　１４－１９　Ｍａｙ　１９７８）
（「第７８回アメリカ微生物学会年会講演要旨集」第Ｓ２０２講演，ネバタ州　ラ
スベガス，１９７８年５月１４－１９日。審決の甲第１号証，本訴の甲第３号証。
以下「引用刊行物」という。）に記載された技術（以下「引用発明」という。）と
同一である，というものである。
第３　本案前の主張
１　被告（訴えの利益の欠如）
(1)原告と被告は，本件発明及び特許１６５２１６３号（本件特許に係る出願
の親出願に係る特許である。）の発明の特許権に関する実施許諾契約（以下「本件
許諾契約」という。）を締結した。
原告と被告とは，本件許諾契約の中で，その対象となっている特許のすべ
てについて，特許庁の手続において特許無効の審決がなされた場合には，被告はそ
の時点から特許料の支払いを中止する権利を有すること，その後の特許庁又は裁判
所での手続によって，特許を無効とすることはできないとの判断が下された場合に
は，その時点において特許料を支払うべき被告の義務は復活すること，しかし当該
支払義務が支払が中止されていた期間にまで遡及することはないこと，特許権の存
続期間が満了することにより被告の特許料支払義務は終了すること，いかなる場合
にも既に支払われた特許料は返還されないこと，を取り決めている。
上記取り決めによれば，本訴において，本件特許を無効とした審決が取り
消されたとしても，本件特許の特許権の存続期間が平成１１年１１月２２日に満了
している以上，被告は，原告に対して，取消時以後，何らの特許料支払義務を負う
こともなく，逆に，原告は，本訴により審決の取消しを求めなかったとしても，既
に支払われた特許料を返還する必要はない。
本件許諾契約に関し，原告と被告との間で，平成１１年１月１日から平成
１１年５月１２日（審決書の謄本が原告に送達された日である。）までの特許料支
払債務の存否が争われているのは，事実である。しかし，この争いは，本件特許の
有効性を巡るものではなく，原告が平成１１年８月２日に被告に送付した書簡（乙
第７号証）の解釈を巡って生じているものである。したがって，本訴の帰結がこの
紛争の帰結に影響を及ぼすことはない。
上記のとおり，原告と被告との間には，本件特許の有効性を巡っての特許
料支払義務の存否に関する争いは存在せず，かつ，本件特許の特許権の存続期間が
平成１１年１１月２２日に満了しているのであるから，原告は，本訴の提起によっ
て利益を受けることがない。本訴は，訴えの利益を欠くものというべきである。
(2)原告は，我が国の試薬メーカーの中に，本件発明に係るヒト白血球インタ
ーフェロンを本件特許の特許権の存続期間中に製造販売していた者があり，原告は
これに対して損害賠償請求権を有している，と主張する。
しかし，原告は，確かな証拠を示すこともなく，単に，試薬メーカーの中
のある者に対して損害賠償請求権を有している，といっているにすぎない。
本件発明は，医薬品に関するものであって，被告以外で，原告との間に，
特許期間満了後に，本件特許を無効とすることはできないとすることにより影響を
受けるような関係がある可能性のあるのは，現在認可を受けてヒト白血球インター
フェロン製剤を日本国内で製造又は販売している三つのグループのみである。被告
は，原告とこれらのグループとの間における実施許諾契約の有無及び内容に関し
て，知り得る立場にはない。しかし，様々な状況からみて，原告と上記各グループ
との間には，本件特許につき，その特許期間満了後になって無効とすることはでき
ないとされることにより影響を受けるような関係はない，ということができる。
２　原告（反論）
(1)原告は，本件発明の特許権者であった者であり，審決が確定すると本件特
許は遡及して存在しなかったものとみなされるのであるから，原告に訴えの利益が
あることは，明らかである。＜原告準備書面(2)＞
　原・被告間に被告のいう内容の契約（本件許諾契約）が存在することは，事実で
ある。しかし，原告と被告との間には，本件特許の有効性を巡って，平成１１年１
月１日から平成１１年５月１２日までの特許料支払債務の存否につき，具体的な争
いがある。したがって，原告には，本訴につき訴えの利益がある。
(2)日本の試薬メーカー中に，本件特許の特許権の存続期間中に，本件発明に
係るインターフェロンを製造販売していた者があり，原告は，同試薬メーカーに対
して損害賠償請求権を有している。原告に訴えの利益があることは，この点からも
明らかである。
第４　原告主張の審決取消事由の要点
　審決中，Ⅰ（手続の経緯・本件特許発明），Ⅱ（当事者の主張），Ⅲ（甲各
号証、乙各号証等の記載事項）を認め，Ⅳ（対比及び当審の判断），Ⅴ（むすび）
を争う。
　審決は，引用発明が特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載され
た発明」に当たるものと誤認し（取消事由１），また，そうでないとしても，引用
発明が，本件発明の「均質な蛋白質としてのヒト白血球インターフェロン」との構
成を具備するものと誤認し（取消事由２），その余の相違点についても実質的に差
異がないと誤認した（取消事由３）。審決の犯したこれらの誤りが，その結論に影
響を及ぼすこと明らかであるから，審決は，違法なものとして，取り消されなけれ
ばならない。
１　取消事由１（引用発明が特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載
された発明」に当たる，との誤認）
　審決は，引用刊行物に，「比活性が３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質，分子量が２
１，０００ｄ又は１５，０００ｄであり，二次元ゲル電気泳動分析により，純粋で
あるドデシル硫酸ナトリウムを含まないヒト白血球インタフェロン」（審決書１６
頁１４行～１８行）が開示されていると認定し，これに基づいて論を進めて結論を
導いた。しかし，審決は，引用発明を，特許法２９条１項３号に規定される「刊行
物に記載された発明」に当たるとしている点で，出発点において既に誤っている。
(1)引用刊行物には，Ｋ．カンテル（以下「カンテル」という。）から供与さ
れたＨｕＬｅＩＦ調製物（以下「カンテル調製物」という。）を過ヨウ素酸ナトリ
ウムにより酸化し，次いでセファクリルＳ２００のクロマトカラムに掛けて,３×１
０
８
単位/ｍｇ蛋白の比活性を有し，二次元ゲル電気泳動分析により純粋なインタフ
ェロンが得られたことが単に箇条書きの形で記載されているだけである。原料とな
るカンテル調製物の入手方法等，特定の分離精製条件，具体的検定方法等は記載さ
れていない。
特許法２９条１項３号は，既に公知で公衆の共有財産となっている発明を
基準とし，これとの対比において，新規な発明に対しては特許権を付与し，新規で
ない発明に対しては付与しないことにしようとするものであるから，たとい刊行物
に記載されていたとしても，当業者が容易に実施できる程度には記載されておら
ず，したがって，未だ公衆の共有財産になっているとはいうことのできない発明
は，特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載された発明」には該当しな
いというべきである。これを物の発明についていえば，公知の刊行物に記載された
が特許法２９条１項３号にいう「刊行物に記載された発明」となるためには，その
刊行物に，当該物と対比されるべき構成が記載されているだけでは足りず，その製
造法も，容易に実施できる程度に記載されている必要があるというべきである。公
知の刊行物に当業者が容易に製造することができる程度に記載されていない場合に
は，当業者は，その発明を再現することができず，このように再現性のない発明
は，むしろ，未完成の発明というべきであって，これを既に公衆の共有財産になっ
ている発明とすることはできないからである。
本件においては，上記のとおり，引用刊行物には，原料となるカンテル調
製物の入手方法等，特定の分離精製条件，具体的検定方法等が記載されていないの
で，同刊行物に接した当業者は，そこに記載されたヒト白血球インターフェロンを
容易には得ることができない。したがって，引用発明は，特許法２９条１項３号に
規定される「刊行物に記載された発明」に当たらないというべきである。
(2)原料となるカンテル調製物の入手方法等の不開示
　引用刊行物には，原料となるカンテル調製物を第三者がどのようにして入
手できるのか，その調製物は具体的にどのようなものかについて，具体的記載がな
されていない。したがって，当業者は，引用刊行物の記載をみても，まず，カンテ
ル調製物をカンテルから入手できるのかどうか自体，知ることができず，まして，
入手できるとして具体的にどのようにすれば入手できるのかを知ることはできな
い。引用刊行物の記載がこのようなものであるとき，そこに当業者が容易に実施で
きる程度に当該発明が記載されている，ということはできない。
(3)特定の分離精製条件の不開示
　引用刊行物には，単に，過ヨウ素酸酸化，セファクリルＳ２００のクロマ
トカラム等の一般的処理手段の名称が記載されているのみであり，過ヨウ素酸酸化
の条件（過ヨウ素酸ナトリウムのモル濃度，処理時間についての記載等），セファ
クリルＳ２００のクロマトカラムの条件（例えば，カラムサイズ，リン酸緩衝液の
種類及び濃度，流速等）は全く記載されていない。
　過ヨウ素酸塩酸化，セファクリルＳ２００のクロマトカラム等の処理自体
は，引用刊行物が頒布された当時，蛋白質の分離精製手段として既に常套手段とな
っていたとしても，当時その精製が困難であったインターフェロンの分野におい
て，特にヒト白血球インターフェロンを精製するためのものとして，これを使用し
ようとすれば，上記分離精製手段を単にインターフェロンに適用するだけでは足り
ず，それら分離精製手段を用いた特定の分離精製条件が必要であったから，これら
具体的な分離精製条件の記載のない刊行物に基づいてヒト白血球インターフェロン
を精製しようと試みる場合，当業者は，特定の分離精製条件を見いだすために過度
の実験を要するものといわざるを得ない。
　そうである以上，引用刊行物には，純粋なインターフェロンは，当業者が
容易に実施できる程度には，記載されていないというべきである。
(4)生物学的検定法及び蛋白質測定に関する具体的手段の不開示
　引用発明においては，得られた蛋白が比活性３×１０
８
単位/ｍｇであるこ
とは，生物学的検定法及び蛋白質測定を用いて確認されるものとされている。とこ
ろが，引用刊行物には，使用された生物学的検定法及び蛋白質測定に関する具体的
手段が全く記載されていない。また，二次元ゲル電気泳動分析データの結果につい
ても具体的記載がなされていない。このように，引用刊行物においては，実際に，
純粋なヒト白血球インタフェロンを製造することができたのか否かが，明らかとな
っていないのである。
２　取消事由２（相違点(4)について実質的な差異がないとした判断の誤り）
　審決は，本件発明と引用発明とを対比して，本件発明では，ヒト白血球イン
タフェロンが「均質」な蛋白質であるのに対し，引用発明では，得られたインタフ
ェロンが「均質」であると明記されていない点で相違する（相違点(4)）と認定した
上，引用刊行物には，「約１０
６
単位／ｍｇ蛋白のインタフェロンを精製することに
より比活性が３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白のインタフェロン調製物が得られ，二次元ゲ
ル電気泳動分析による分析でそれが純粋なインタフェロンであることが示されたと
記載されており，比活性，電気泳動分析の結果を明確に述べているということは蛋
白質としての電荷及びサイズが均質であること，比活性が約３×１０
８
単位／ｍｇ蛋
白質であることが確認されているということであるから，高度に精製された均質な
蛋白質であると解される。したがって，甲第１号証（判決注・引用刊行物）に記載
の精製されたインタフェロンは本件特許発明のインタフェロンと同程度に純度なも
のであり均質な蛋白質であるといえる。よって，この点に実質的な差異があるとは
認められない。」（審決書２２頁７行～２３頁２行）と判断した。
　しかし，　本件発明のヒト白血球インターフェロンは，本件出願の願書に添
付した図面（以下「本件図面」という。）中の第１図及び第２図にデータをもって
具体的に明らかにされているように，高速液体クロマトグラフィーにおいて単一ピ
ークを示し，電気泳動において単一のバンドを示すものである。そして，このヒト
白血球インターフェロンは，それ以上精製する必要がなく，そのまま医薬品として
用いることができる，というものである。
　本件発明にいう均質なヒト白血球インターフェロンとは，このように高速液体ク
ロマトグラフィー及び電気泳動分析において単一の蛋白質であることを示し，物質
としての化学的特徴付けを可能にし，少なくとも９種の分子亜種に分類でき，蛋白
質を含まないという意味で均質な蛋白質であり，いわば，純粋なヒト白血球インタ
ーフェロンなのである。一方，引用発明のヒト白血球インターフェロンは，本件発
明のように純粋なものではない。したがって，審決の上記判断は，誤りである。
(1)本件発明にいうヒト白血球インターフェロンの「均質」性
そしてそのまま医薬品として用いることができる程度に精製された，純粋な
ヒト白血球インターフェロンのことなのである。逆にいえば，この程度に純粋でな
いヒト白血球インターフェロンは，本件発明にいう「均質」なヒト白血球インター
フェロンとはいえないのである。
　本件出願の願書に添付した明細書（以下「本件明細書」という。）には，「イン
ターフェロンはフラクション３１（３２％，Ｖ／Ｖ，プロパノール）中に溶出され
た（第１図参照）。このフラクションの比活性は牛血清アルブミンに関して４×１
０
８
単位／ｍｇであると計算された。この物質（フラクション３１）はさらに以下に
述べるアミノ酸分析等に使用した。この高速液体クロマトグラフィーのパターンを
蛍光検出にかけたところ，その再現性は顕著で，そのパターンの同一性を証明する
ことができた。精製の結果を表１に要約する。最初の培地から第２のＲ．Ｐ－８カ
ラムまでの全体の精製度は６００００～８００００倍であった。工程１からジオー
ル工程を通じた累積収率は３０～５０％の範囲であった。この工程以降は，インタ
ーフェロンの３つのピークの各々は別々に精製した。」（甲第２号証７頁１３欄７
行～１４欄１１行）と記載されているとおり，高速液体クロマトグラフィーで第１
図に示すフラクション３１中にヒト白血球インターフェロンが溶出され，そのフラ
クション３１の物質を更にアミノ酸分析に付したことが記載されており，図面の第
１図には，フラクション３１に相当する鋭い単一のピークが現われており，表１
（同７頁１３欄～１４欄）には，精製度６００００から８００００で蛋白質が回収
されたことが示されている。これらの記載から，本件明細書において，高速液体ク
ロマトグラフィーで単一のピークを示すヒト白血球インターフェロンを精製し回収
したことが具体的な裏付けを伴って記載されていることが明らかである。
　本件図面中の第１図（別紙参照）は､ヒト白血球から、後述の特定要件(d)
の精製方法によって得たヒト白血球インターフェロンのサンプルを，逆相高速液体
クロマトグラフィーに付したときに､フラクション３１中に単一ピークのヒト白血球
インターフェロンが溶出されたことを示している同図の左側の縦軸は､相対蛍光強
度測定による蛋白濃度を示し､曲線は，サンプルの蛋白濃度の測定値を表し，右側
の縦軸は､ウイルスの細胞変性効果に基づく抗ウイルス活性測定によるインターフ
ェロン活性値を示し､棒グラフは，インターフェロン活性値を示す。上記フラクシ
ョン３１は，逆相高速液体クロマトグラフィーにおいて，本件発明にいう均質で純
粋なヒト白血球インターフェロンを得たことを示している。したがって，同図は、
本件特許発明のヒト白血球インターフェロンが単一のピークを示すことを開示して
いるといい得るのである。
　また，本件発明の特許請求の範囲の
「(d)次の工程
Ａ　ヒト白血球インタフェロンを含む水溶液を，緩衝液で平衡化した，シ
クロヘキシル，フェニル，オクチル，またはオクタデシル基が結合した，シリカマ
トリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンを
カラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロパノールの濃度を増加させる
勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてインタフェロンを溶出液の選定
フラクション中に高純度の状態で得，
Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化した，グリセリ
ル基が結合した，シリカマトリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件下
に通してインタフェロンをカラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロパ
ノールの濃度を減少させる勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてイン
タフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得，および
Ｃ　工程Ａを反復し，ならびに，所望により工程Ａ）および／または工程
Ｂ）を繰り返すことにより最終的に均質性を得る，
を組み合わせることからなる方法により得ることができ；」
との記載により示される要件（以下「特定要件(d)」という。）は，その末尾
が「・・・得ることができる」と表現されていることから分かるとおり，製造法を
特定することによって本件発明のヒト白血球インターフェロンの均質性・純粋性を
特定している要件である。このように「得ることができる」と物質を製法限定した
構成要件は，その製造法で製造されること自体を要求するものではないものの，そ
の製造法で製造された物と物としての同一性があることを要求する要件と解すべき
である。そして，本件発明の特定要件(d)に規定される特定の精製法によって初めて
得ることができる程度に精製された純粋性，とは何であるかを，上に述べたところ
に照らしてより具体的にいうと､高速液体クロマトグラフィーにおいて単一ピーク
を示し､かつ，本件図面の第２図に示されるように電気泳動において単一のバンド
を示す，という性質である，ということになるのである｡
(2)引用発明のヒト白血球インタフェロンの非「均質」性
(ｱ)引用刊行物には，ヒト白血球インターフェロンが３×１０
８
単位/ｍｇ蛋
白の比活性を有すること，すなわち，引用発明のヒト白血球インターフェロンが，
本件発明の「均質」なヒト白血球インターフェロンと同様の比活性値を有すること
が記載されている。しかしながら，比活性値が同じであることをもって，本件発明
の「均質」なヒト白血球インターフェロンと同様の純粋性を有するということはで
きない。
　ヒト白血球インターフェロンは，一般に，見掛け上，精製されたと考えられてい
るものでも，その中に，例えば，ヒト繊維芽インターフェロンなどの蛋白質，変性
されたヒト白血球インターフェロンなどといったヒト白血球インターフェロンと同
様の抗ウイルス活性を有する蛋白質が含まれており，しかも，このような場合，こ
れらのヒト白血球インターフェロンではない蛋白質も，見掛け上，ヒト白血球イン
ターフェロンの比活性値として測定されてしまう。そのため，純粋な均質ヒト白血
球インターフェロンが得られたことを確認するためには，比活性値の測定だけでは
足りず，本件発明におけるように，高速液体クロマトグラフィー，電気泳動等によ
り確認する必要がある。ところが，引用刊行物には，単に，二次元ゲル電気泳動分
析により純粋なインターフェロンが得られたと記載されているのみであり，その分
析結果のデータは示されていない。また，引用発明においては，高速液体クロマト
グラフィー分析も行われておらず，本件発明のような精製度６０，０００から８
０，０００で回収されたことも明らかにされていない。とりわけ，引用刊行物に，
二次元ゲル電気泳動による具体的な分析結果が示されていないというのでは，そこ
に示された方法により，精製されたヒト白血球インターフェロンが実際に製造され
得たのかどうかさえも，明らかではないということができる。
以上のとおりであるから，引用発明のヒト白血球インターフェロンを，
本件発明のそれのように純粋なものということはできない。
(ｲ)引用発明のヒト白血球インターフェロンを本件発明のそれと同程度に純
粋で「均質」な蛋白質とすることができないことは，甲第４ないし第６号証からも
明らかである。
　甲第４号証（審決の乙第１号証）によれば，引用刊行物の著者は，引用刊行物の
ヒト白血球インターフェロンは過ヨウ素酸塩酸化によって化学的に変性されたもの
であり均質ではないことを自ら認めていることが明らかである。
甲第５号証（審決の乙第２号証）によれば，本件発明に係る技術分野の
専門家の一人である化学者により，引用刊行物の過ヨウ素酸塩酸化により得られる
ヒト白血球インターフェロンが化学的に変性されたものであり均質ではない，とい
う見解が示されていることが認められる。
　甲第６号証（「マルツェンナ・ヴィラノウスカ博士の宣誓供述書に添付
された｢ジインターフェロンシステム(増訂第２版)｣（審決の乙第３号証の３））
によれば，引用刊行物の著者自身，引用発明のインターフェロンを，その後二次元
ゲル電気泳動で分析したところ，夾雑物を含んでいることが明らかになり，更に引
き続いてＳＤＳ－ポリアクリルアミドゲルで精製することによって，非活性値が更
に上昇し，純粋なヒト白血球インターフェロンが初めて得られたことを記載してい
ることが認められる。このことは，引用発明のインターフェロンは純粋なものでは
なく，依然として夾雑物を含んでいることを如実に示すものである。
３　取消事由３（相違点(1)～(3)について実質的な差異がないとした判断の誤
り）
(1)審決は，本件発明と引用発明とを対比して，「(1)本件特許発明では、順相
および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球インタフェロ
ン活性に合致するピークを示すが甲第１号証にはこのことが記載されていない
点。(2)本件特許発明では、ヒト白血球インタフェロンが「(d)次の工程　Ａ　ヒト
白血球インタフェロンを含む水溶液を、緩衝液で平衡化した、シクロヘキシル、フ
ェニル、オクチル、またはオクタデシル基が結合した、シリカマトリクスカラム
に、高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンをカラムに吸着さ
せ、その後インタフェロンをｎ－プロパノールの濃度を増加させる勾配のｎ－プロ
パノール水性溶液で溶離し、そしてインタフェロンを溶出液の選定フラクション中
に高純度の状態で得、　Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化
した、グリセリル基が結合した、シリカマトリクスカラムに、高速液体クロマトグ
ラフィー条件下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ、その後インタフェロ
ンをｎ－プロパノールの濃度を減少させる勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離
し、そしてインタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得、お
よび　Ｃ　工程Ａを反復し、ならびに、所望により工程Ａ）および／または工程
Ｂ）を繰り返すことにより最終的に均質性を得る、を組み合わせることからなる方
法により得ることができ」る（以下「特定要件(d)」と言う。）ものであるのに対
し、甲第１号証では過ヨウ素酸酸化処理とセファクリルＳ２００のクロマトカラム
にかける処理とを行うヒト白血球インタフェロンの精製法が示されるのみであり、
「特定要件(d)」に規定したような精製法で製造できるということが記載されていな
い点。(3)本件特許発明では、ヒト白血球インタフェロンの比活性値が「ウシ細胞Ｍ
ＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質、ヒト細胞
系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質」であ
るのに対し、甲第１号証では「およそ３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白」とのみ記載され、
用いた細胞系が何か記載されておらず、「単位」について国際単位かどうか明確に
記載されていない点。（４）本件特許発明ではヒト白血球インタフェロンが均質な
蛋白質であるのに対し、甲第１号証（判決注・引用刊行物）では得られたインタフ
ェロンが「均質」であると明記されていない点。」（審決書１７頁１２行～１９頁
１８行）で相違する，として，上記相違点(1)～(４）を認定した。
本件発明の「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン」が，特許
請求の範囲に記載されているとおり，(a)ないし(e)の各構成要件をすべて具備した
ヒト白血球インターフェロンをいうものであることは，当然である。そうである以
上，上記(a)ないし(e)の各構成要件につき逐一対比検討しない限り、引用発明が本
件発明と同様に「均質」なヒト白血球インターフェロンであるか否かを認定し得な
いはずである。ところが，審決は，事実上，相違点(1)ないし(3)，とりわけ，本件
発明の「均質」の意味内容について重要な意義を有する相違点(1)及び(2)を無視
し，相違点(4)だけを検討に値する問題としている。換言すると，審決は，まず，
「均質」性に関する相違点(4)において，本件発明と引用発明とは実質的に差異はな
いと判断し，その後で，相違点(4)において差異はないから当然に相違点(1)及び(2)
においても差異はないと判断したのである。このような相違点(1)及び(2)を無視し
た判断が誤りであることは，明らかである。
　重要なことは，本件発明と引用発明との比活性の数値が一致するからといって、
直ちに両者が同じ純度を有するとはいえない，ということである。比活性値は，抗
ウイルス活性に基づいて測定した値であり、不純物が含まれている場合であって
も，それが抗ウイルス活性を有するものであれば，その比活性値も，ヒト白血球イ
ンターフェロンの比活性値として測定されてしまうのである。引用発明は，単に
「比活性が３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質」とされているだけであるから、その値のみ
を根拠に引用発明が本件発明の「均質」性を具備しているということはできない。
本件発明の「均質」性の問題は，単に記載上の字面だけから判断することのできる
ものではない。
(2)相違点(1)における判断の誤り
　審決は，相違点(1)について，「上記したように甲第１号証（判決注・引用
刊行物）の精製したインタフェロンは本件特許発明と同程度に均質なタンパク質で
あると認められるので当然に順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィー
ではインタフェロン活性に合致するピークを示すものと認められる。」（審決書２
８頁１２行～１７行）と判断した。
　しかし，審決の上記判断は，本件発明のヒト白血球インターフェロンと引
用発明とのヒト白血球インターフェロンとが同程度に均質な蛋白質であることを前
提にしてなされたものである。ところが，その前提が誤りであることは，取消事由
２で述べたとおりである。
　したがって，審決は，相違点(1)についての判断を誤っている。
(3)相違点(2)における判断の誤り
　審決は，相違点(2)について，「本件明細書の特許請求の範囲記載の上記
「特定要件(d)」はその記載の末尾が「・・・得ることができる」という表現である
ので本件特許発明のインタフェロンは「特定要件(d)」で規定される方法で製造され
たものに限られない。」（審決書２８頁１８行～２９頁３行），「「特定要件(d)」
が構成要件として示されても本件特許発明と甲第１号証（判決注・引用刊行物）の
インタフェロンを実質的に相違するものとすることはできない。」（３０頁５行～
８行）と判断した。しかし，この判断は，誤りである。特定要件(d)は，本件発明の
ヒト白血球インターフェロンの均質性の程度を特定する要件なのである。
　特定要件(d)は，その記載の末尾が｢・・・得ることができる｣という表現で
あるので，本件特許の権利範囲を考えるとき，本件発明のヒト白血球インターフェ
ロンが特定要件(d)で規定される方法で製造されたものに限られないことは，確かで
ある。
　しかしながら，本件発明の均質なヒト白血球インターフェロンは，特定要件(d)に
規定される特定の精製法によって得ることができる，そのような特性を有するこ
と，つまり，特定要件(d)の精製法で精製される程度の純粋性を有する均質ヒト白血
球インターフェロンであることを，特定要件(d)によって特定しているものである。
　特許庁の「物質特許制度及び多項制に関する運用基準」（昭和５０年１０月特許
庁）によれば，｢化合物名，構造式又は物性のみでは物質を十分特定できないとき
に，さらに製造方法を加えることによって特定できる場合に限り，特定手段の一部
として製造方法を示してよい。｣とされており，この運用基準によれば，製造方法を
示すことが許されるのは，製造方法を示さなければ物質の特定が十分にできない場
合だけということになる。そして，現に，特定要件(d)は，本件出願に対する拒絶査
定で，本件発明のヒト白血球インターフェロンは物質として特定が不十分であると
されたため，この拒絶査定を考慮して，特許請求の範囲に特定要件(d)を追加したと
いう経緯があるのである。
　また，｢得ることができ｣という文言を用いて，発明の対象である物を製法で限定
した構成は，その製造方法で製造されること自体を要求する趣旨ではなく，その製
造方法で製造された物と，物としての同一性があることを要求する趣旨の要件と解
すべきである。
　以上のとおり，本件発明の特定要件(d)は，その記載の末尾が｢・・・得ることが
でき｣という表現ではあるものの，本件発明のヒト白血球インターフェロンが，同要
件で規定される精製法で精製されたものと同一性を有すること，換言すれば，同要
件で規定される特定の精製法によって精製されるものと同じ程度の純粋性を有する
均質ヒト白血球インターフェロンであることを，要求している趣旨と解すべきであ
る。
(4)相違点(3)における判断の誤り
　審決は，相違点(3)について，「甲第１号証（判決注・引用刊行物）には比
活性を規定する「単位」が国際単位であるかどうかは記載されていないが，この分
野において測定値を国際単位に換算して表すことがこの分野の技術常識であったか
ら甲第１号証においても換算して表されていると解される。該甲号証に記載がない
からそのことによって比活性を規定する「単位」が同一でないということにはなら
ない。」と判断した。
　しかしながら，この判断は，本件発明のヒト白血球インターフェロンであ
れ引用発明のそれであれ，比活性値が同じであれば同様の純粋性を有するとの見解
に立ってなされたものであり，本件発明のヒト白血球インターフェロンの純粋性を
無視するものであって，明らかに誤りである。
第５　被告の反論の要点
　審決の認定判断は，すべて正当であり，審決を取り消すべき理由はない。
１　取消事由１（引用発明が特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載
された発明」に当たる，との誤認）について
(1)本件発明は，物質特許発明であるから，対比される刊行物の記載に当該物
の構成が開示されておれば十分である。したがって，引用発明に，原料となるカン
テル調製物の入手方法等，特定の分離精製条件，具体的検定方法等が記載されてい
る必要はない。
原告は，特許法２９条１項３号は，既に公知で公衆の共有財産となっている発明を
基準とし，これとの対比において，新規な発明に対しては特許権を付与し，新規で
ない発明に対しては付与しないことにしようとするものであるから，たとい刊行物
に記載されていたとしても，当業者が容易に実施できる程度には記載されておら
ず，したがって，未だ公衆の共有財産になっているとはいうことのできない発明
は，特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載された発明」には該当しな
いというべきである，これを物の発明についていえば，公知の刊行物に記載された
が特許法２９条１項３号にいう「刊行物に記載された発明」となるためには，その
刊行物に，当該物と対比されるべき構成が記載されているだけでは足りず，その製
造法も，容易に実施できる程度に記載されている必要があるというべきである，公
知の刊行物に当業者が容易に製造することができる程度に記載されていない場合に
は，当業者は，その発明を再現することができず，このように再現性のない発明
は，むしろ，未完成の発明というべきであって，これを既に公衆の共有財産になっ
ている発明とすることはできないからである，（原告は，物の発明においては，公
知の刊行物に，当該物と対比されるべき構成が記載されているだけでは足りず，そ
の製造法も，容易に実施できる程度に記載されている必要がある，公知の刊行物に
当業者が容易に実施できる程度に記載されていない場合には，当業者は，その発明
を再現することができず，このように再現性のない場合，当該刊行物に記載された
発明は，未完成の発明というべきであると主張する。）と主張する。
原告の主張するとおり，刊行物に記載された発明である化学物質を当業者
が製造することができない場合，すなわち，当業者にとってその発明の実施が不能
である場合には，同発明が特許法２９条１項３号にいう「刊行物に記載された発
明」とならないことは明らかである。しかし，それは，実施できるかどうかの問題
であって，「当業者が容易に実施できる」かどうかという問題ではない。当業者に
とって実施可能の発明であれば，「当業者が容易に実施できるか否か」については
問題にならないのである。
(2)原料となるカンテル調製物の入手方法等の不開示について
　世界各国の研究者らは，１９７７年当時，もっぱら，カンテルの提供する
カンテル調製物を用いて研究を行っており，このことは当業者の間で周知となって
いた。乙第４号証には，カンテルらのグループが，引用刊行物の頒布された１９７
８年５月よりも前に，既に約１０
６
単位／ｍｇ蛋白にまで精製されたインターフェロ
ン調製物の製法を複数の学術論文に発表していたことが記載されている。また，乙
第６号証によれば，引用刊行物が頒布される以前に，カンテルが，論文で，粗イン
ターフェロンのバッチをｐＨ３．５でチオシアン酸カリウム沈殿させ，ｐＨ４．２
で９４％エタノールに溶解した後，ｐＨを徐々に上げながら不活性な蛋白質を沈降
除去し，ｐＨ６～７で沈殿する蛋白質からインターフェロンを回収することによ
り，ごく普通に１～６×１０
６
単位／ｍｇ蛋白の比活性を有するインターフェロンを
得ることができることを発表している，との事実も認められる。
　このように，カンテルらのグループは，１９７０年代，ヒト白血球インタ
ーフェロン精製の研究で他をリードしていたことが明らかであり，当業者であれ
ば，このことを当然に熟知していたはずである。したがって，当業者が，引用刊行
物に「Ｋ．カンテルより供与されたＨｕＬｅＩＦ調製物（ＰＩＦという）（約１０
６
インターフェロン単位／ｍｇ蛋白）」という記載があるのを見れば，カンテルらに
よって精製され，実験に使用されたヒト白血球インターフェロン調製物であること
を当然に理解し，引用発明を実施するに当たって，カンテルの居所宛てにカンテル
調製物の供与を求める依頼状を送ることができたものであり，さらに，乙第６号証
の記載に従って自らカンテル調製物を調製することもできたのである。したがっ
て，引用刊行物に，カンテル調製物の具体的な入手方法が記載されていなくても，
当業者であれば，容易に，当該調製物を入手することができたのである。
(3)特定の分離精製条件の非開示について
　引用発明は，当業者が容易に実施できる程度に記載されている。
　原告自身も認めるとおり，過ヨウ素酸塩酸化及びセファクリルＳ２００によるク
ロマト処理の分離精製手段は，その具体的な記述がなくても当業者が容易に実施で
きる程度の技術であった。引用発明は，インターフェロン精製に関し，数多くの公
知の分離精製手段の中から，過ヨウ素酸塩酸化及びセファクリルＳ２００の分子篩
クロマト処理を組み合わせるという精製技術を開示しているのであり，上記組合せ
が分かれば，細部の精製条件は，当業者が実施に当たり適宜決定する程度のことに
すぎない。
(4)生物学的検定法及び蛋白質測定に関する具体的手段の不開示について
　引用刊行物には，最終的に精製されたヒト白血球インターフェロンの比活
性が約３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白であるという具体的データが開示されており，ま
た，二次元ゲル電気泳動で純粋なインターフェロンが得られたことが記載されてい
る。
　しかも，二次元ゲル電気泳動分析は，電荷と分子量という２つのパラメータに基
づく分離法であり，電気泳動分析の中でもとりわけ分解能に優れているものである
から，二次元ゲル電気泳動分析により純粋であると示されれば，高速液体クロマト
グラフィーにおいても単一のピークを示すことは，当業者にとって容易に予想され
るところである。
２　取消事由２（相違点(4)について実質的な差異がないとした判断の誤り）につ
いて
(1)本件発明にいうヒト白血球インタフェロンの「均質」性について
　原告は，本件図面中の第１図及び第２図のデータを根拠に，本件発明のヒ
ト白血球インターフェロンは，高速液体クロマトグラフィーにおいて単一ピークを
示し，電気泳動において単一のバンドを示すものである，そして，このヒト白血球
インターフェロンは，それ以上精製する必要がなく，そのまま医薬品として用いる
ことができる，というものである，（本件発明にいう均質なヒト白血球インターフ
ェロンとは，このように高速液体クロマトグラフィー及び電気泳動分析において単
一の蛋白質であることを示し，物質としての化学的特徴付けを可能にし，少なくと
も９種の分子亜種に分類でき，　原告は，本件図面の第１図及び第２図のデータを
根拠に，本件発明のヒト白血球インターフェロンは，高速液体クロマトグラフィー
において単一ピークを示し，電気泳動において単一のバンドを示すものである，そ
して，このヒト白血球インターフェロンは，それ以上，精製する必要がなく，その
まま医薬品として用いることができるというものである）と主張するが，失当であ
る。
　本件図面中の第１図をみると，フラクション３１の近傍にいくつかの小さ
なピークが認められることからすると、同図をもって，直ちに，本件発明のヒト白
血球インターフェロンが逆相高速液体クロマトグラフィーにおいて単一のピークを
示す，とすることはできない。フラクション３１が逆相高速液体クロマトグラフィ
ーにおいて単一のピークを示す，というためには、第１図に記載されたフラクショ
ン３１を再度クロマトグラフ処理して単一のピークを示すことを開示しなければな
らない。ところが，本件明細書には，そのような再度のクロマトグラフ処理の結果
は開示されていない。したがって，本件発明のヒト白血球インターフェロンは、高
速液体クロマトグラフィーで単一のピークを示している，ということについては，
結局のところ，証明がないのである。
　また，第２図において「単一の」ピークが得られたのは，第１図における鋭いピ
ークのフラクションについてドデシル硫酸ナトリウム（ＮａＤｏｄＳＯ４）ポリア
クリルアミドゲル電気泳動を行い，見掛け上単一のバンドを示すゲルを１ｍｍずつ
の薄片に切って各薄片を抽出したものについてインターフェロン活性の測定を行っ
たからである。上記調製物は，ドデシル硫酸ナトリウムを含んでいるから，本件発
明のヒト白血球インターフェロンの要件(a)を満たしていない。しかも，それ以前
に，もともと，第２図は，高速液体クロマトグラフィーの結果を示すものではな
い。
　そもそも，本件発明において，高速液体クロマトグラフィーにおいて単一ピーク
を示すことは，構成要件ではない。本件発明のヒト白血球インターフェロンの純粋
性とは，およそ１～４×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性を有し，かつ，電気泳動に
おいて単一のバンドを示す程度に純粋であることを意味するにすぎないのである。
(2)引用発明のヒト白血球インタフェロンの非「均質」性について
(ｱ)引用発明のヒト白血球インターフェロンは，約３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白
の比活性を有する，及び，二次元ゲル電気泳動分析が，純粋なインターフェロンが
得られたことを示している，との２点に基づいて，少なくとも本件発明のヒト白血
球インターフェロンと同程度に均質であったと認められる。
　前述したとおり，二次元ゲル電気泳動分析は，電気泳動分析の中でもとりわけ分
解能に優れており，二次元ゲル電気泳動分析により純粋であると示されれば，当業
者は，そのことから，高速液体クロマトグラフィーにおいても単一のピークを示す
ことを容易に予想することができる。したがって，高速液体クロマトグラフィーの
データが示されていないからといって，引用発明のヒト白血球インターフェロンが
本件発明のそれに比べて純度が低いといえないことは，明らかである。
　原告は，比活性値が同じであることをもって，本件発明の「均質」なヒト白血球
インターフェロンと同様の純粋性を有するということはできない，ヒト白血球イン
ターフェロンは，一般に，見掛け上，精製されたと考えられているものでも，その
中に，例えば，ヒト繊維芽インターフェロンなどの蛋白質，変性されたヒト白血球
インターフェロンなどといったヒト白血球インターフェロンと同様の抗ウイルス活
性を有する蛋白質が含まれており，このような場合，これらのヒト白血球インター
フェロンではない蛋白質も，見掛け上，ヒト白血球インターフェロンの比活性値と
して測定されてしまう，と主張する。
　しかしながら，引用発明のヒト白血球インターフェロンの場合，カンテルより提
供された粗製のヒト白血球インターフェロン（カンテル調製物）を出発材料とし
て，これを更に精製することによって，約３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白の比活性値を有
するヒト白血球インターフェロンを得たのであるから，原告が憶測するようなヒト
繊維芽インターフェロン等が含まれることは考え難い。また，変性したヒト白血球
インターフェロンは，抗ウイルス活性を失っているはずであり，このような変性蛋
白の存在は当然比活性の低下をもたらすはずである。しかも，上述したとおり，二
次元ゲル電気泳動により純粋な蛋白質であることが確認されているのであるから，
約３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白という高い比活性値にヒト白血球インターフェロン以外
の他の蛋白質が寄与する，との合理的な疑念が生じる余地はない。
(ｲ)　原告は，甲第４号証によれば，引用刊行物の著者は，引用刊行物のヒト
白血球インターフェロンは過ヨウ素酸塩酸化によって化学的に変性されたものであ
り均質ではないことを自ら認めていることが明らかである，と主張する。しかし，
甲第４号証（原審乙第１号証）で原告が「変性」と訳している部分は，原文では
“ｄｅｎａｔｕｒｅｄ”ではなく“ｍｏｄｉｆｉｅｄ”（修飾された）となってお
り，むしろ，引用発明のヒト白血球インターフェロンが変性していないことを裏付
けている。同等の比活性を保持し，かつ，二次元ゲル電気泳動により純粋であると
認められる引用発明のヒト白血球インターフェロンは，たとい糖鎖部分が修飾され
ていたとしても，本件発明の均質ヒト白血球インターフェロンから除外されるもの
ではない。
　原告は，甲第６号証の記載を根拠に，引用発明のヒト白血球インターフェ
ロンが純粋なものでないと主張する。しかし，日進月歩の自然科学の分野において
は，純度１００％のものでない限り，更に精製して純度のより高いものがその後得
られることは，むしろ当然のことであり，たとい引用発明のヒト白血球インターフ
ェロンが後に更に精製されより純度の高いものになったとしても，少しも不思議な
ことではない。引用発明のヒト白血球インターフェロンの純度につき本件で問題と
なるのは，本件発明のそれと同程度に純粋なものであるかどうか，ということに尽
きるのであり，しかも，この程度に純粋であることは，当業者が引用刊行物の記載
から当然に理解し得る事項なのである。
３　取消事由３（相違点(1)～(3)について実質的な差異がないとした判断の誤
り）について
(1)原告は，審決が，まず，「均質」性に関する相違点(4)において，本件発明
と引用発明とは実質的に差異はないと判断し、その後で、相違点(4)において差異は
ないから当然に相違点(1)及び(2)においても差異はないと判断しており，このよう
な相違点(1)及び(2)を無視した判断が誤りであることは明らかである，と主張す
る。
　しかしながら，本件発明の構成要件(b)及び(d)は，あくまで相違点(4)における
「均質」性を定義づける条件の一つなのであって、それ自体が「均質性」と乖離し
て特別の意味を持つというものではない。ヒト白血球インターフェロンの均質性を
定義づける指標は一つではないのである。引用発明のヒト白血球インターフェロン
の「均質」性が、本件発明の特許請求の範囲に記載された各構成要件により定義づ
けられた「均質」性と同程度のものであれば、前者は，後者のヒト白血球インター
フェロンの構成要件(b)及び(d)を当然に具備することになるのである。相違点(4)に
ついて検討するということは、必然的に相違点(1)及び(2)についても検討すること
にほかならない。
(2)相違点(1)についての判断の誤りについて
　上述したとおり，相違点(4)についての審決の判断に誤りがない以上，相違
点(1)についての判断の誤りをいう原告の主張は，理由がない。
(3)相違点(2)についての判断の誤りについて
　本件発明の特定要件(d)で規定される精製法によって精製される程度の純粋
性は，原告の主張によれば，高速液体クロマトグラフィーにより単一ピークを示
し，二次元の電気泳動分析により単一のバンドを示すことにより特徴づけられるも
のである。これが正しいとしても，そのような純粋性を有するヒト白血球インター
フェロンは，二次元電気泳動により単一スポットを与える程度の純粋性を有する引
用例のヒト白血球インターフェロンよりも低純度であることはあっても，高純度で
あることはない。しかも，特定要件(d)で規定される精製法によって精製されるヒト
白血球インターフェロンが，高速液体クロマトグラフィーで単一のピークを示すこ
とについては，本件明細書によって具体的に裏付けられていないのである。
　本件発明のヒト白血球インターフェロンの純粋性とは，およそ１～４×１０
８
単位
／ｍｇ蛋白質の比活性を有し，かつ，電気泳動において単一のバンドを示す程度に
純粋であることを意味するにすぎないのである。
(4)相違点(3)における判断の誤りについて
　審決は，比活性値だけをもって同様の純粋性を有すると判断したわけでは
なく，二次元電気泳動で純粋であることと合わせて総合的に判断した結果，同程度
に純粋であると認定したものである。原告の主張は，失当である。
第６　当裁判所の判断
１　本案前の主張（訴えの利益の有無）について
(1)原告が本件発明の特許権者であったこと，被告が本件特許を無効とするこ
とについて審判の請求をし，特許庁が本件特許を無効とするとの審決をしたこと，
本件特許の特許権の存続期間が平成１１年１１月２２日に満了したことは，当事者
間に争いがない。
　原告と被告とが，本件発明及び特許１６５２１６３号（本件特許に係る出願の親
出願に係る特許である。）の発明の特許権に関する実施許諾契約（本件許諾契約）
を締結していたことは，当事者間に争いがない。この争いがない事実及び弁論の全
趣旨によれば，本件発明は，ヒト白血球インターフェロン製剤を製造又は販売し，
あるいは，製造又は販売しようとしている者にとって，少なからぬ影響を受け，関
心を持たざるを得ないものであったことを認めることができる。そして，現に，原
告・被告間に特許料支払債務の存否を巡って紛争があることについても，当事者間
に争いがない。
　そうすると，原告と被告あるいは第三者との間において，本件特許の有効か無効
かが前提問題となり，無効ということになればそれにより紛争が解決されてしまう
という関係が存在する可能性も，一概には否定することができない。
　本件特許は，存続期間が満了しているとしても，無効審決が確定すれば遡及して
存在しなかったものとみなされ（特許法１２５条），その効果は，原告と被告との
間のみならず第三者にも及ぶのであるから，審決の確定が本件特許が有効であるこ
とを前提とする法律関係に影響を及ぼすことは，明らかである。
　被告は，特許料支払債務の存否の争いは，本件特許の有効性を巡るものではな
く，原告が平成１１年８月２日に被告に送付した書簡（乙第７号証）の解釈を巡っ
て生じているものであるから，原告と被告との間には，本件特許の有効性を巡って
の特許料支払義務の存否に関する争いは存在しないと主張する。
　しかしながら，特許料支払債務の存否の争いは，基本的には本件特許の有効性を
前提とするものであるから，紛争の展開次第では，本件特許を無効とする審決が取
り消されるかどうかが直接に紛争に影響を及ぼすこともあり得るものというべきで
ある。
　以上によれば，原告に訴えの利益があることは，明らかというべきである。原告
に訴えの利益がないとする，被告の本案前の主張は，理由がない。
２　取消事由１（引用発明が特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載
された発明」に当たる，との誤認）について
(1)引用刊行物（本訴の甲第３号証，審決の甲第１号証）に，「比活性が３×
１０
８
単位／ｍｇ蛋白質，分子量が２１，０００ｄ又は１５，０００ｄであり，二次
元ゲル電気泳動分析により，純粋であるドデシル硫酸ナトリウムを含まないヒト白
血球インタフェロン」（審決書１６頁１４行～１８行）が記載されていることは，
当事者間に争いがない。
(2)原告は，引用刊行物には，原料となるカンテル調製物の入手方法等，特定
の分離精製条件，具体的検定方法等が記載されていないので，引用刊行物に接した
当業者は，同刊行物に記載されたヒト白血球インターフェロンを容易に得ることが
できないから，引用発明は，特許法２９条１項３号に規定される「刊行物に記載さ
れた発明」に当たらない，と主張する。
(ｱ)特許法２９条は，その１項で，「産業上利用することができる発明をし
た者は，次に掲げる発明を除き，その発明について特許を受けることができ
る。・・・３　特許出願前に日本国内又は外国において，頒布された刊行物に記載
された発明」と規定し，また，同法３６条は，発明の詳細な説明には，「その発明
の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易にその実施をすることが
できる程度に、その発明の目的、構成及び効果を記載しなければならない。」（平
成６年法律第１１６号による改正まで。同改正以後は，「その発明の属する技術の
分野における通常の知識を有す者がその実施をすることができる程度に明確かつ十
分に、記載しなければならない。」）と規定している。
　特許法２９条と３６条の上記各規定を対比すれば，特許法は，特許を受けようと
する発明について，その明細書に，当業者が容易に実施できるように記載していな
ければならないとしているものの，特許を受けようとする発明と対比される「頒布
された刊行物に記載された発明」については，そのようなことを求めていないこと
が明らかである。このように，特許法が，特許を受けようとする発明について厳し
い要件を要求しているのは，特許制度が，発明を公開した者にその代償として一定
期間一定の条件で独占権を付与するものであり，発明の詳細な説明の記載が明確に
なされていないときは，発明の公開の意義も失われ，ひいては特許制度の目的も失
われてくることになるからである。
　一方，「頒布された刊行物に記載された発明」においては，特許を受けようとす
る発明が新規なものであるかどうかを検討するために，当該発明に対応する構成を
有するかどうかのみが問題とされるのであるから，当業者が容易に実施できるよう
に記載されているかどうかは，何ら問題とならないものというべきである。むろ
ん，当該発明が，未完成であったり，何らかの理由で実施不可能であったりすれ
ば，これを既に存在するものとして新規性判断の基準とすることができないのは当
然というべきであるから，その意味で，「頒布された刊行物に記載された発明」と
なるためには，当該発明が当業者にとって実施され得るものであることを要する，
ということはできる。しかし，容易に実施し得る必要は全くないものというべきで
ある。このことは，例えば，当業者であっても容易に実施することができないほど
極めて高度な発明がなされたとき，当業者が容易に実施することができないからと
いって，新規性判断の資料とすることができないといえないことからも，明らかで
ある。要するに，特許法２９条１項３号の「頒布された刊行物に記載された発明」
に求められるのは，公知技術であるということに尽き，その実施が容易かどうかと
は関係がないものというべきである。
　原告は，物の発明については，公知の刊行物に記載された発明が特許法２９条１
項３号にいう「刊行物に記載された発明」となるためには，その刊行物に，当該物
と対比されるべき構成が記載されているだけでは足りず，その製造法も，容易に実
施できる程度に記載されている必要があるというべきである，公知の刊行物に当業
者が容易に製造することができる程度に記載されていない場合には，当業者は，そ
の発明を再現することができず，このように再現性のない発明は，むしろ，未完成
の発明というべきであって，これを既に公衆の共有財産になっている発明とするこ
とはできないからである，と主張する。
　しかしながら，公知の刊行物に記載された物の技術的思想が，当業者が容易に実
施できる程度に記載されていないからといって，当業者が当該発明を再現すること
ができないとか，当該発明は公衆の共有財産となっていないとかいえないことは，
論ずるまでもないことである。むろん，当業者にとって発明が実施不能である場合
には，その発明が「刊行物に記載された発明」となり得ないことは明らかである。
しかし，この場合に，当業者にとって実施不能かということと，当業者が容易に実
施できる程度に開示されているか，とは別問題である。原告は，実施容易性の問題
と実施可能性の問題とを取り違えて議論しているものであり，失当である。
(ｲ)上記の観点に立って，引用刊行物を検討する。
　引用刊行物（甲第３号証）が，「ヒト白血球インターフェロンの見かけ上均質な
状態までの精製：純粋であることの判断基準」と題する講演要旨（講演要旨の著
者：Ｌ．Ｓ．リン，Ｍ．ウィラノフスカ－スチュワート及びＷ．Ｅ．スチュワート
Ⅱ世）であって，そこに，
①　「ヒト白血球インターフェロン（ＨｕＬｅＩＦ）調製物は，２つの分
子サイズの異なる群を含んでおり，それらはドデシル硫酸ナトリウム／ポリアクリ
ルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ／ＰＡＧＥ）により分析すると，２１，０００およ
び１５，０００ダルトン(d)に抗ウイルス活性のピークとともに移動する。」（同号
証の訳文９行～１２行），
②　「Ｋ．カンテルより供与されたＨｕＬｅＩＦ調製物（ＰＩＦという）
（約インターフェロン単位／ｍｇ蛋白）は，ＳＤＳ／ＰＡＧＥで測定すると，約６
７，０００および２５，０００の分子量を有する２つの主要な夾雑蛋白質を含んで
いる。」（同１２行～１５行），
③　「ＰＩＦ調製物を過ヨウ素酸ナトリウム緩衝液により穏やかに酸化さ
せ，５０％エチレングリコールで希釈した後，沈澱した蛋白質を遠心分離して除去
した。凍結乾燥により上清を濃縮し，元の容積にまで再水和した後，セファクリル
Ｓ２００のクロマトカラムに掛け，リン酸緩衝液にて溶出させた。蛋白質および活
性プロファイルから，過ヨウ素酸酸化により２５０００ｄの夾雑蛋白質が選択的に
沈澱する一方，分子篩カラムによって６７０００ｄの夾雑物がより小さいインター
フェロン蛋白質から効率よく分離して，およそ３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白の比活性を
有するインターフェロン調製物が得られることが明らかとなった。」（同１５行～
２３行），
④　「その後のこのインターフェロン調製物の二次元ゲル電気泳動分析に
より，純粋なインターフェロンが得られていたことが示されている。」（同２３行
～２５行）
との記載があることは，当事者間に争いがないところである。
(3)原料となるカンテル調製物の入手方法等の記載がないことについて
　乙第４号証によれば，１９８１年発行「Ｗｉｌｌｉａｍ　Ｅ．Ｓｔｅｗａ
ｒｔ　Ⅱ　Ｔｈｅ　Ｉｎｔｅｒｆｅｒｏｎ　Ｓｙｓｔｅｍ」には，「ヒト白血球イ
ンターフェロンの製造は，実質上専らカリ・カンテル博士とヘルシンキの彼の協力
者によって発展してきており，この材料の大量生産における１０年の経験の間に，
彼等は数百万単位／日の投与量で患者に注射することが許容される程度に大量精製
するのに適した方法を開発してきた（Ｃａｎｔｅｌｌ，Ｐｙｈａｌａ及びＳｔｒａ
ｎｄｅｒ，１９７４年；Ｍｏｇｅｎｓｏｎ及びＣａｎｔｅｌｌ，１９７７年）。実
際に，他の研究室から報告されたヒト白血球インターフェロンの精製及び特性解析
の研究はすべて，一般に“カンテルＰ－ＩＦ”と呼ばれる段階－すなわち，彼の研
究室から提供されるような１０
６
単位／ｍｇ蛋白の－まで既に精製されたインターフ
ェロン調製物を用いて始まる。ヒト白血球インターフェロンの精製のための図１１
に示したスキームを，Ｐ－ＩＦとしてカンテル博士の研究室を出たインターフェロ
ンを用いて実施した。」との記載があることが認められる。
　乙第６号証によれば，１９７４年に頒布されたカンテルらの論文（Ｊ．ｇｅｎ．
Ｖｉｒｏｌ．（１９７４），２２，９５－１０３）に，「粗インターフェロンのバ
ッチを，ＰＨ３．５にてチオシアン酸カリウム沈降により濃縮した（カンテル及び
ピハラ，１９７３）。９４％エタノール，ｐＨ４．２中に溶解し，ｐＨを上げなが
ら不活性な蛋白質を選択的に沈澱させて除去した（Ｋ．カンテルら，未発表の知
見）。ｐＨ６～７の間で沈澱した蛋白質からインターフェロンを回収した。本法に
より，比活性１～６×１０
６
単位／ｍｇ蛋白（ローリーら，１９５１）のインターフ
ェロンがごく普通に得られる。このような調製物をリン酸緩衝生理食塩水，ｐＨ
７．３（ＰＢＳ）に対して透析し，更なる使用に先だって２５０００ｇで６０分間
遠心した。特に言及しなければ，実験はすべてこのようなインターフェロンを用い
て実施し，異なるバッチを用いて繰り返した。」（９６頁７行～１５行の訳文）と
の記載があることが認められる。
　弁論の全趣旨（被告提出の参考資料１参照）によれば，昭和５６年９月毎日新聞
社発行「インターフェロン」には，「ヒト白血球インターフェロンの生産は，主と
してフィンランドのカンテルと，同国赤十字ネバンリンナ所長の努力によって，ま
たそれを学んだユーゴ，デンマーク，フランス，日本，アメリカの研究者たちによ
って，年々その量を増している。・・・デンマークのニールセンは，カンテルのイ
ンターフェロン研究に感激して，インターフェロソ生産を自分の天職にしようと誓
った人である。」（１９８頁４行～１０行）との記載があることが認められる。
　上記各文書の上記認定の記載を総合すれば，カンテルは，最も早い段階で，ヒト
白血球インターフェロンの大量生産を実現した研究者の一人であり，カンテルの下
で，多数の研究者がヒト白血球インターフェロンの研究に従事していたこと，１９
７４年ころから１９８１年ころまでの間に，ヒト白血球インターフェロンの精製及
び特性解析の研究の多くは，カンテル博士の研究室から提供されるある程度まで精
製されたインターフェロン調製物を用いて行っていたことが認められる。そして，
前述したとおり，引用刊行物の著者であるリン及びスチュワートも，同様に，カン
テルから供与されたヒト白血球インターフェロン調製物を用いてヒト白血球インタ
ーフェロンの精製を行った，と述べているのである。
　このように，本件特許に係る優先権主張日（以下「本件優先権主張日」とい
う。）当時，カンテル調製物は現に存在し，不特定多数の研究者が，カンテルから
供与されたカンテル調製物を利用して研究していたのである。このようなカンテル
調製物を出発原料とすることが，引用発明を特許法２９条１項３号の「頒布された
刊行物に記載された発明」に該当することを何ら妨げるものではないことは，いう
までもないところである。
(4)特定の分離精製条件の開示について
(ｱ)原告は，引用刊行物には，過ヨウ素酸酸化，セファクリルＳ２００のク
ロマトカラム等の一般的処理手段の名称が単に記載されているのみであり，過ヨウ
素酸酸化の条件（過ヨウ素酸ナトリウムのモル濃度，処理時間についての記載
等），セファクリルＳ２００のクロマトカラムの条件（例えば，カラムサイズ，リ
ン酸緩衝液の種類及び濃度，流速等）ならびに比活性の決定に使用された生物学的
検定法及び蛋白質測定に関する具体的手段が全く記載されていない，と主張する。
　しかしながら，本件発明は，方法の発明ではなくて物の発明であることからする
と，物としての同一性を判断するに当たって，これと対比される発明となるために
は，刊行物に，物の構成が開示されている必要があることは明らかであるものの，
その物を製造する方法が開示されていることは，必ずしも必要があるとはいえな
い。その物が未完成であったり実施不可能であったりすることがないように，その
物が完成し，実施可能な技術的思想であることを担保するために，そのために必要
とされる限度で，その物を製造する方法を記載することが必要な場合があるとして
も，それ以上に記載されていることが要求されるものではない。
(ｲ)過ヨウ素酸酸化，セファクリルＳ２００のクロマトカラム等の処理自体
が，蛋白質の分離精製手段として引用刊行物が頒布された当時既に常套手段となっ
ていたことは，当事者間に争いがない。
　引用刊行物には，前述したとおり，「ＰＩＦ調製物を過ヨウ素酸ナトリウム緩衝
液により穏やかに酸化させ，５０％エチレングリコールで希釈した後，沈澱した蛋
白質を遠心分離して除去した。凍結乾燥により上清を濃縮し，元の容積にまで再水
和した後，セファクリルＳ２００のクロマトカラムに掛け，リン酸緩衝液にて溶出
させた。蛋白質および活性プロファイルから，過ヨウ素酸酸化により２５０００ｄ
の夾雑蛋白質が選択的に沈澱する一方，分子篩カラムによって６７０００ｄの夾雑
物がより小さいインターフェロン蛋白質から効率よく分離して，およそ３×１０
８
単
位／ｍｇ蛋白の比活性を有するインターフェロン調製物が得られることが明らかと
なった。」と記載されている。
　そうすると，引用発明は，基本的には，蛋白質の分離精製手段として常套手段で
あった過ヨウ素酸酸化，セファクリルＳ２００のクロマトカラム等の処理を，同じ
蛋白質の一種であるヒト白血球インターフェロン（比活性１０
６
単位/ｍｇ蛋白を有
し，ＳＤＳ／ＰＡＧＥで測定して約６７，０００及び２５，０００の分子量を有す
る２つの主要な夾雑蛋白質を含んでいるものである。）に適用したものであること
が明らかである。
　その他，本件全証拠によっても，分離精製条件の開示について，引用発明が，特
許法２９条１項３号の「頒布された刊行物に記載された発明」に該当することを妨
げる格別の事情を見いだすことはできない。
(5)原告は，引用刊行物には，比活性３×１０
８
単位/mg蛋白の決定に使用され
た生物学的検定法及び蛋白質測定に関する具体的手段が全く記載されておらず，ま
た，二次元ゲル電気泳動分析データの結果についても具体的記載がなされていない
から，純粋なヒト白血球インタフェロンが実際に製造できたかどうかは明らかでな
い，と主張する。
　しかしながら，前述したとおり，引用刊行物には，「およそ３×１０
８
単位／ｍｇ
蛋白の比活性を有するインターフェロン調製物が得られることが明らかとなっ
た。」と記載されているのであるから，引用発明は，「比活性３×１０
８
単位／ｍｇ
蛋白」であることが認められるのであり，本件全証拠によっても，この認定を妨げ
るものはない。原告自身も，この点は争っていない。
　そうである以上，物の具体的な検査方法や測定方法が記載されている必要はない
というべきである。
２　取消事由２（相違点(4)について実質的な差異がないとした判断の誤り）につ
いて
(1)本件発明にいうヒト白血球インタフェロンの「均質」性について
(ｱ)本件発明は，化学物質に係る物の発明であるから，その物自体が特許請
求の範囲に特定されて記載されていなければならないことは，当然である。
　本件発明の特許請求の範囲には，「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェ
ロン」との記載がある。甲第２号証によれば，本願明細書中には，上記記載におけ
る「均質」を定義づける格別な記載は存在しないことが明らかである。
　「均質」という語は，通常の用語法に従えば，「性質の同じなこと。一つの物体
中のどの部分をとっても，成分・性質の一定していること。等質。」（広辞苑第４
版）などといった意味を有するものである。これを機械的に本件発明に当てはめれ
ば，どの部分をとっても成分・性質が一定していることをいっているだけで，純度
の高さ自体は何ら問題とするものではない，ということになる。しかし，本件発明
が純度の高いヒト白血球インターフェロンに係るものであることを考えると，この
ように機械的に当てはめて理解するのは合理的でなく，本件発明においては，ヒト
白血球インターフェロンが，非常に純度が高いことを意味していると理解するのが
合理的である。なお，本件発明を特定する「均質」の語が上記のような意味を有す
るとしても，本件発明のヒト白血球インタフェロンが，蛋白質であり，精製によっ
て得られるものであることからすれば，「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタ
フェロン」の語は，他の蛋白質を全く含まない１００％純粋なヒト白血球インター
フェロンを意味するものでなく，広いか狭いかはともかく，純度にある程度幅を持
ったヒト白血球を意味する語であるというべきである。
(ｲ)本件明細書の特許請求の範囲の欄に，
「(a)ドデシル硫酸ナトリウムを含まず；
(b)順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト
白血球インタフェロン活性に合致するピークを示し；
(c)分子量約１６２００±１０００～約２１０００±１０００であり；
(d)次の工程
Ａ　ヒト白血球インタフェロンを含む水溶液を，緩衝液で平衡化した，
シクロヘキシル，フェニル，オクチル，またはオクタデシル基が結合した，シリカ
マトリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロン
をカラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロパノールの濃度を増加させ
る勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてインタフェロンを溶出液の選
定フラクション中に高純度の状態で得，
Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化した，グリセ
リル基が結合した，シリカマトリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件
下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロ
パノールの濃度を減少させる勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてイ
ンタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得，および
Ｃ　工程Ａを反復し，ならびに，所望により工程Ａ）および／または工
程Ｂ）を繰り返すことにより最終的に均質性を得る，
を組み合わせることからなる方法により得ることができ；
(e)ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単
位／ｍｇ蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値を有する；均質な蛋白質としてのヒト
白血球インタフェロン。」
と記載されていることは，前記のとおりである。
　上記「(a)ドデシル硫酸ナトリウムを含まず；」（以下「特定要件（a）」とい
う。），「(b)順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト
白血球インタフェロン活性に合致するピークを示し；」（以下「特定要件（b）」と
いう。），「(c)分子量約１６２００±１０００～約２１０００±１０００であ
り；」（以下「特定要件(c)」という。），「(d)次の工程・・・を組み合わせるこ
とからなる方法により得ることができ；」（特定要件(d)），「(e)ウシ細胞ＭＤＢ
Ｋにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値およ
びヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋
白質の比活性値を有する；」（以下「特定要件(e)」という。）は，いずれも，「均
質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン」に掛かっていることが，特許請求
の範囲の文脈自体から明らかである。
　既に述べたとおり，本件発明は，化学物質に係る物の発明である。そして，弁論
の全趣旨によれば，特許庁の「物質特許制度及び多項制に関する運用基準（昭和５
０年１０月）」には，「物質特許に関する運用基準」の部の「第１　化学物質発明
に関する運用」の「Ⅱ　明細書の記載要領」の「１．特許請求の範囲」の項に，
「(1)化学物質は特定されて記載されていなければならない。化学物質を特定する
にあたっては，化合物名又は化学構造式によって表示することを原則とする。化合
物名又は化学構造式で特定することができないときは，物理的又は化学的性質によ
って特定できる場合に限り，これら性質によって特定することができる。また，化
合物名，化学構造式又は性質のみで十分特定できないときは，更に製造方法を加え
ることによって特定できる場合に限り，特定手段の一部として製造方法を示しても
よい。ただし，製造方法のみによる特定は認めない。」と定めていることが認めら
れる。
　そうすると，本件発明の特許請求の範囲において，特定要件(a)ないし(e)は，い
ずれも，「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン」を特定すべきものと
して記載されているものというべきである。
(ｳ)上記特定要件のうち(a)及び(c)は，本件発明の特許請求の範囲の記載
と，前記２（取消事由１）の(1)に記載した，当事者間に争いがない引用刊行物の記
載から，一致していることが明らかであり，原告も，この点については，格別争っ
ていない。
(ｴ)特定要件(e)について
　上に述べたとおり，特定要件(e)すなわち「(e)ウシ細胞ＭＤＢＫにて
測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値およびヒト
細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の
比活性値を有する」（特定要件(e)）は，「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタ
フェロン」に掛かっていることが，特許請求の範囲の文脈自体から明らかである。
そうすると，本件発明の「均質なタンパク質としてのヒト白血球インタフェロン」
は，「(e)ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／
ｍｇ蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～
４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値を有する」ものであるとされているこ
と，すなわち，本件発明においては，「ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×
１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２
にて測定される２×１０
６
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値」があるこ
とをもって，「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン」であることの必
要条件としていることが，明らかである。
　そして，比活性値が高くなるほどインターフェロンの純度が高くなるこ
とは，当事者間に争いがないこと（この点について，審決は，「また均質な蛋白質
であるインタフェロンが示す比活性（抗ウイルス活性）はいずれも高く（明細書５
４頁，表４参照），この数値が大きい程インタフェロンの純度が高いことは技術常
識であるから，高い比活性値は不純物である蛋白質が存在する割合が小さく，ヒト
白血球インタフェロンの純度が高いことを意味している。」（審決書２１頁末行～
２２頁６行）と述べている。）に，上記の「均質」の意味をも併せ考えると，本件
発明の「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン」は，「ウシ細胞ＭＤＢ
Ｋにて測定される０．９×１０８～４．０×１０８単位／ｍｇ蛋白質の比活性値お
よびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０６～４．０×１０８単位／ｍ
ｇ蛋白質の比活性値」を有する程度の高純度のものを包含するものであるというこ
とができる。
(ｵ)特定要件(d)について
　本件発明の特許請求の範囲における特定要件(d)，すなわち，
「(d)次の工程
Ａ　ヒト白血球インタフェロンを含む水溶液を，緩衝液で平衡化し
た，シクロヘキシル，フェニル，オクチル，またはオクタデシル基が結合した，シ
リカマトリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェ
ロンをカラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プロパノールの濃度を増加
させる勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そしてインタフェロンを溶出液
の選定フラクション中に高純度の状態で得，
Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化した，グリ
セリル基が結合した，シリカマトリクスカラムに，高速液体クロマトグラフィー条
件下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ，その後インタフェロンをｎ－プ
ロパノールの濃度を減少させる勾配のｎ－プロパノール水性溶液で溶離し，そして
インタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得，および
Ｃ　工程Ａを反復し，ならびに，所望により工程Ａ）および／または
工程Ｂ）を繰り返すことにより最終的に均質性を得る，
を組み合わせることからなる方法により得ることができ；」
は，その記載自体から，ヒト白血球インターフェロンの製造方法を示して
いるものであることが明らかである。
　特定要件(d)の文言をみると，工程Ａ，Ｂでは，いずれも，ヒト白血球インタフェ
ロンを含む水溶液から，それぞれの精製工程で高純度の状態でインタフェロンを
得，工程Ａ，工程Ｂ又は工程Ａ，Ｂを繰り返すことにより最終的に均質性を得ると
いうのであって，要するに，精製の工程を多数回繰り返していけば，ヒト白血球イ
ンタフェロンを含む水溶液に含まれていた不純物が次第に除かれ，ますます高純度
のヒト白血球インターフェロンを得ることができるというのである。そして，そこ
に，それ以上に，ヒト白血球インターフェロンの純度を特定するような記載を見い
だすことはできない。
　このように，特定要件(d)として示された製造方法には，高純度のヒト白血球イン
ターフェロンを得る手法が記載されているものの，そこから，得られるヒト白血球
インターフェロンの純度につき，「高純度」であるということ以上の格別の技術的
意味を読み取ることはできない。
(ｶ)特定要件(b)について
　特定要件(b)の「(b)順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィ
ーにおいてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピークを示し；」との記載
が，本件発明のヒト白血球インターフェロンについて，「順相および／または逆相
高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピ
ークを示」すことを必要条件としているものであることは，記載自体から明らかで
ある。
　しかし，ヒト白血球インタフェロン活性に係るもの以外の，順相および／または
逆相高速液体クロマトグラフィーにおけるピークについては，特許請求の範囲にお
いて何も述べていないから，特定要件(b)においては，「順相および／または逆相高
速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピー
クを示」すことを必要条件とするのみであって，ヒト白血球インタフェロン活性に
係るもの以外のピークを示すことを排除していないというほかない。そして，この
ように，特定要件(b)においてヒト白血球インタフェロン活性に係るもの以外のピー
クを示すことを排除していない以上，この要件によって，本件発明のヒト白血球イ
ンタフェロンの「均質」性を論ずることはできないという以外にない。
(ｷ)以上によれば，本件発明において「均質」の意味するところは，少なく
とも「ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ
蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．０
×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値」を有するほどに高純度であること，に尽きる
というべきである。
(ｸ）原告は，本件発明のヒト白血球インターフェロンは，本件図面中の第１
図及び第２図にデータをもって具体的に明らかにされているように，高速液体クロ
マトグラフィーにおいて単一ピークを示し，電気泳動において単一のバンドを示す
ものである，そして，このヒト白血球インターフェロンは，それ以上，精製する必
要がなく，そのまま医薬品として用いることができるというものである，と主張す
る。
　しかしながら，高速液体クロマトグラフィーで単一ピークを示すこと，電気泳動
において単一のバンドを示すことは，特許請求の範囲に記載されている事項ではな
い。したがって，これらをもって本件発明の構成要件とすることはできない。
　　また，本件発明のヒト白血球インターフェロンが，更に精製する必要が
なく，そのまま医薬品として用いることができるものであることも，同じく，本件
発明の構成要件とされている事項ではない。そのことをいっても，せいぜい，本件
発明のインターフェロンが純度の高いものであることを，効果の面から主張する，
という意味を有するにすぎない。
　しかも，原告が主張する，本件発明のヒト白血球インターフェロンは高速液体ク
ロマトグラフィーで単一ピークを示す，ということは，本件明細書の発明の詳細な
説明に開示されていない事柄である。
　甲第２号証によれば，本件明細書の発明の詳細な説明には，「本発明は均質なタ
ンパク質としてのヒト白血球インタフェロンに関する。」（３頁５欄２０行～２１
行），「本発明の均質なタンパク質としてのインタフェロンは，この医薬として重
要な物質の化学特性づけを初めて可能にする純すいなインタフェロンを十分な量で
提供する新規製造方法により得られた。インタフェロンの化学的特性づけを可能に
したことはこの物質の開発における有意な進歩を表わす。」（３頁６欄１３行～１
９行），「このようにして，人の白血球のインターフェロンの３つの別々の形態
（α，βおよびγ）の各々は均質なタンパク質を表わす別々の鋭いビークに分離す
ることができる。」（５頁９欄１行～５行），「この新規方法により得られる均質
な人の白血球のインターフェロンの種の各々は，前述のＨＰＬＣカラム上の鋭いピ
ークと，２－メルカプトエタノールの存在下のドデシル硫酸ナトリウム（ＮａＤｏ
ｄＳ０４）ポリアクリルアミトゲル電気泳動上の単一の狭い帯とを示した。このゲ
ルを抽出すると，タンパク質帯と一致する抗ウイルス活性の単一の鋭いピークが得
られた。この純粋なインターフェロンの種の比活性は，ＭＤＢＫのウシの細胞で約
０．９～４．０×１０
８
の範囲であり，そしてＡＧ１７３２の人の細胞系で約２×１
０
６
～４×１０
８
であることがわかった。」（５頁９欄１６行～２７行）との記載が
あることが認められる。
　また，甲第２号証によれば，同明細書の発明の詳細な説明の欄中の実施例につい
て記載した部分には，「このカラムをＩＭのビリジン／ホルメート緩衝液中で直線
の２０～４０％の１－プロパノールの勾配で３時間以内で０．２ｍｌ／分の流速で
溶離した。０．６ｍｌのフラクションを集めた。活性の主ピークはタンパク質のピ
ークと一致した。このピークからなるフラクション４５および４６（３２％，Ｖ／
Ｖ，プロパノール）を合わせ，同様な条件で再クロマトグラフ処理した。インター
フェロンはフラクション３１（３２％，Ｖ／Ｖ，プロパノール）中に溶出された
（第１図参照）。このフラクションの比活性は牛血清アルブミンに関して４×１０
８
単位／ｍｇであると計算された。この物質（フラクション３１）はさらに以下に述
べるアミノ酸分析等に使用した。この高速液体クロマトグラフィーのパターンを蛍
光検出にかけたところ，その再現性は顕著で，そのパターンの同一性を証明するこ
とができた。精製の結果を表１に要約する。最初の培地から第２のＲ．Ｐ－８カラ
ムまでの全体の精製度は６００００～８００００倍であった。工程１からジオール
工程を通じた累積収率は３０～５０％の範囲であった。この工程以降は，インター
フェロンの３つのピークの各々は別々に精製した。」（６頁１２欄末行～７頁１４
欄１１行）との記載が，図面の簡単な説明の欄には，「第１図はヒト白血球インタ
ーフェロン活性に合致するピークを示す本発明のヒト白血球インターフェロンの高
速液体クロマトグラフィーである。」との記載があり，第１図には，１本の大きな
鋭いピークが示されているものの，その他にも，いくつかの小さなピークが示され
ていることが認められる。
　本件明細書及び本件図面の上記認定の記載によれば，本件明細書において「抗ウ
イルス活性の単一の鋭いピーク」といっているものの，具体的には，特定要件(d)に
従ってヒト白血球インターフェロンを含む水溶液を精製した結果，第１図に示され
ている程度（１本の大きな鋭いピークが示されているものの，その他にも，いくつ
かの小さなピークが示されている。）の高純度のものを得たというにすぎない。本
件明細書及び本件図面には，高速液体クロマトグラフィーにおいて「単一ピーク」
は，示されていないというほかない。
　原告は，高速液体クロマトグラフィーで第１図に示すフラクション３１中にヒト
白血球インターフェロンが溶出され，そのフラクション３１の物質を更にアミノ酸
分析に付したことが記載されており，図面の第１図には，フラクション３１に相当
する鋭い単一のピークが現われており，表１（７頁１３欄～１４欄）には，精製度
６００００から８００００で蛋白質が回収されたことが示されている，これらの記
載から，本件明細書において，高速液体クロマトグラフィーで単一のピークを示す
ヒト白血球インターフェロンを精製し回収したことが具体的な裏付けを伴って記載
されていることが明らかである，と主張する。
　しかしながら，本件発明において達成したのは，第１図に示される程度の，１本
の大きな鋭いピークとその近傍にいくつかの小さなピークを示すものであって，そ
れ以上のものではない。表１によっても，高速液体クロマトグラフィーで「単一の
ピーク」を示すヒト白血球インターフェロンが得られ，それが回収されたことを開
示するものとはいえない。むろん，ヒト白血球インターフェロンを高純度に精製す
れば，その極限の状態において，高速液体クロマトグラフィーで単一のピークを示
すものが得られるであろうことは，当然に予想されるところである。しかし，原告
の上記主張は，いまだ予想の域を出ないものというべきである。
　第２図は，高速液体クロマトグラフィーの結果示すものではない。このことは，
甲第２号証によれば，本件明細書の図面の簡単な説明の欄に，「第２図は
本発明のヒト白血球インタフェロンが単一のバンドを示すドデシル硫酸ナトリウム
－ポリアクリルアミドゲル電気泳動図である。」（甲第２号証１２頁２４欄１７行
～２０行）との記載があることから，明らかである。
　　電気泳動において単一のバンドを示すという点については，前記のとお
り，発明の詳細な説明中に「２－メルカプトエタノールの存在下のドデシル硫酸ナ
トリウム（ＮａＤｏｄＳ０４）ポリアクリルアミドゲル電気泳動上の単一の狭い帯
とを示した。このゲルを抽出すると，タンパク質帯と一致する抗ウイルス活性の単
一の鋭いピークが得られた。」との記載があり，また，上記第２図にも，電気泳動
において単一のバンドを示す結果が得られたことが記載されている。
　しかしながら，本件発明の特許請求の範囲においては，前述したとおり，「(b)
順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球インタフ
ェロン活性に合致するピークを示し；」としか記載されておらず，電気泳動による
本件発明のヒト白血球インターフェロンを電気泳動により特定することは，行われ
ていない。
　そうすると，電気泳動に基づく原告の主張は，特許請求の範囲の記載に基づかな
い主張というほかない。
　原告は，本件発明の特定要件(d)は，本件発明のヒト白血球インターフェロンの均
質性・純粋性を特定しているものであり，この特定要件(d)に規定される特定の精製
法によって初めて得ることができる程度に精製された純粋性とは何であるかを，よ
り具体的にいうと､高速液体クロマトグラフィーにおいて単一ピークを示し､か
つ，本件図面の第２図に示されるように電気泳動において単一のピ-クを示す，とい
う性質である，と主張する｡
　しかしながら，前述したとおり，「(d)次の工程・・・」との製造方法の記載か
らは，本件発明のヒト白血球インターフェロンが「高純度」であるという以上に，
格別の技術的意味を読み取ることはできないのであり，このような記載から，本件
発明のヒト白血球インターフェロンが，高速液体クロマトグラフィーにおいて単一
ピークを示し､かつ，電気泳動において単一のピ-クを示す，と解することができる
ものではないことは，論ずるまでもないところである。
(2)引用発明のヒト白血球インタフェロンの「均質」性について
(ｱ)引用刊行物に，「比活性が３×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質，分子量が２１，
０００ｄ又は１５，０００ｄであり，二次元ゲル電気泳動分析により，純粋である
ドデシル硫酸ナトリウムを含まないヒト白血球インタフェロン」が記載されている
ことは，前述したとおりである。
　一方，前述したとおり，本件発明における，「均質」とは，要するに，少なくと
も「ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋
白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０
６
～４．０×
１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値」を有するほどに高純度である，とうことであ
る。
　引用刊行物では，比活性の細胞系が明らかにされていないものの，弁論の全趣旨
によれば，本件発明と同様にウシ細胞ＭＤＢＫあるいはヒト細胞系ＡＧ１７３２を
使用したものと推認することができ，これを妨げるべき証拠はない。
　そうすると，引用発明の比活性値は，本件発明のそれと一致しているものとなる
から，引用発明は，本件発明の同程度に高純度のヒト白血球インターフェロンであ
り，本件発明の「均質」の構成を具備していることが，明らかである。
(ｲ)原告は，甲第４ないし６号証を根拠に，引用発明が純粋でなく，本件発
明のインターフェロンとは異なる，と主張する。
　甲第４号証ないし６号証は，いずれも，引用刊行物に「比活性が３×１
０
８
単位／ｍｇ蛋白質，分子量が２１，０００ｄ又は１５，０００ｄであり，二次元
ゲル電気泳動分析により，純粋であるドデシル硫酸ナトリウムを含まないヒト白血
球インタフェロン」が記載されていることを否定するものではなく，「均質」につ
いての原告の見解を前提にすれば，「均質」と評価するための基準に引用発明が達
していない，ということを示すものにすぎない。
　しかしながら，前述したとおり，本件発明にいうヒト白血球インターフェロンの
「均質」性とは，「ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０
８
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１
０
６
～４．０×１０
８
単位／ｍｇ蛋白質の比活性値」を有する程度に高純度のヒト白
血球インターフェロンを指しているものであって，それ以上のものではない。本件
発明の「均質」についての原告の主張が，誤っているのである。したがって，「均
質」についての原告の見解を前提に，いくら引用発明の「均質」性を論難しても，
引用発明が，本件発明にいう「均質」の構成を具備していることを否定することは
できない。
　原告の主張は，前提において既に失当である。
３　取消事由３（相違点(1)～(3)について実質的な差異がないとした判断の誤
り）について
(1)相違点(1)における判断の誤りについて
　原告の主張は，相違点(1)についての審決の判断は，本件発明のヒト白血球
インターフェロンと引用発明のヒト白血球インターフェロンとが同程度に均質な蛋
白質であることを前提にしてなされたものであるから，誤っている，とするもので
ある。
　審決が，相違点(4)の「均質」性の検討において，本件発明の「均質」の技術的意
味を認定するに当たって当然に前提となるべき特定要件(b)を考慮しなかったこと
は，後述するとおりである。
　しかしながら，本件発明のヒト白血球インターフェロンと引用発明のヒト白血球
インターフェロンとが同程度に均質な蛋白質であることは前述のとおりであるか
ら，相違点（１）につき，「上記したように甲第１号証の精製したインタフェロン
は本件特許発明と同程度に均質なタンパク質であると認められるので当然に順相お
よび／または逆相高速液体クロマトグラフィーではインタフェロン活性に合致する
ピークを示すものと認められる。」（審決書２８頁１２行～１７行）とした審決の
判断には，結論として誤りがないことになる。
(2)相違点(2)における判断の誤りについて
　原告の主張は，本件発明は，特定要件(d)の特定の精製法によって精製され
る程度の純粋性を有する均質ヒト白血球インターフェロンであることを要求してい
るのに，審決はこれを全く考慮していない，との趣旨と思われる。
　審決が，相違点(4)の「均質」性の検討において，本件発明の「均質」の技術的意
味を認定するに当たって当然に前提となるべき特定要件(b)及び(d)を考慮しなかっ
たことは，後述するとおりである。
　しかしながら，，前述したとおり，特定要件(d)からは，本件発明のヒト白血球イ
ンターフェロンが「高純度」であるという以上に，格別の技術的意味を読み取るこ
とができないのであるから，相違点(2)について，「「特定要件(d)」が構成要件と
して示されても本件特許発明と甲第１号証のインタフェロンを実質的に相違するも
のとすることはできない。」（３０頁５行～８行）とした審決の判断には，結論と
しては誤りがないことになる。
(3)相違点(3)における判断の誤りについて
　原告の主張は，相違点(3)についての審決の判断が，本件発明のヒト白血球
インターフェロンであれ引用発明のそれであれ，比活性値が同じであれば同様の純
粋性を有する，との誤った見解に立ってなされたものであるから，誤っている，と
するものである。
　しかし，本件発明においてヒト白血球インターフェロンの純粋性の程度を示すの
は，結局のところ比活性値であることは，前述のとおりであり，したがって，本件
発明のヒト白血球インターフェロンであれ引用発明のそれであれ，比活性値が同じ
であれば同様の純粋性を有することになる。審決が前提としたところに，誤りはな
い。
　原告の上記主張は，失当である。
(4)原告は，本件発明の「均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン」
は，特許請求の範囲に記載されているとおり，(a)ないし(e)の各構成要件をすべて
具備したヒト白血球インターフェロンをいうから，上記(a)ないし(e)の各構成要件
を逐一対比検討しない限り，引用発明が本件発明と同様に「均質」なヒト白血球イ
ンターフェロンであるか否かを認定し得ないとして，これを前提に，審決は，ま
ず，「均質」性に関する相違点(4)において，本件発明と引用発明とは実質的に差異
はないと判断し，その後で，相違点(4)において差異はないから当然に相違点(1)及
び(2)においても差異はないと判断したのである，このような相違点(1)及び(2)を無
視した判断が誤りであることは明らかである，と主張する。
　甲第１号証によれば，審決は，相違点(4)について，「本件特許発明における「均
質な蛋白質」の意味であるが，本件明細書には該蛋白質に関して，「本発明の均質
なタンパク質としてのインタフェロンは，この医薬として重要な物質の化学特性づ
けを初めて可能にする純すいなインタフェロンを十分な量で提供する新規製造方法
により得られた。」（２６頁１５～１７行），「インターフェロンを均質なタンパ
ク質として製造する方法の例としては，次の工程の組み合わせからなる方法をあげ
ることができる：」（２８頁３～５行），「この新規方法により得られる均質な人
の白血球のインターフェロンの種の各々は，前述のＨＰＬＣカラム上の鋭いピーク
と，２－メルカプトエタノールの存在下のドデシル硫酸ナトリウム（ＮａＤｏｄＳ
Ｏ４）ポリアクリルアミドゲル電気泳動上の単一の狭い帯とを示した。」（３３頁
６～１１行），「本発明の精製された均質なインターフェロン類は，従来用いられ
た粗製の製剤と同じ方法で投与量を調整して望むレベルのインターフェロン単位を
与えるようにして使用することができる。個個の種はそのまま使用することがで
き，或いはこのような種の２以上の混合物を使用することもできる。」（３５頁８
～１４行）と記載され，表３～表６には９種のインターフェロン（即ちα１，α２，
β２，β３，γ１～５）について比活性，分子量，アミノ酸分析結果等のデータが記
載されている。これらの記載からみて，本件特許発明の「均質な蛋白質」としての
ヒト白血球インタフェロンは，特許請求の範囲に記載されているＨＰＬＣ（高速液
体クロマトグラフィー）においてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピーク
を示すと共に，ドデシル硫酸ナトリウム／ポリアクリルアミドゲル電気泳動におい
て単一のバンドを示すヒト白血球インタフェロンとして純粋な蛋白質であって，純
粋蛋白質は少なくとも分子種α１～γ５のいずれか又はそれらの混合物を含むもので
あると認められる。」（審決書２０頁１行～２１頁１７行），「また均質な蛋白質
であるインタフェロンが示す比活性（抗ウイルス活性）はいずれも高く（明細書５
４頁，表４参照），この数値が大きい程インタフェロンの純度が高いことは技術常
識であるから，高い比活性値は不純物である蛋白質が存在する割合が小さく，ヒト
白血球インタフェロンの純度が高いことを意味している。」（同２１頁末行～２２
頁６行），「本件明細書の２８頁３～２９頁１４行にも「インターフェロンを均質
のタンパク質を製造する方法の例としては，次の工程の組み合わせからなる方法を
あげることができる：・・・達成する。」と記載されており，この記載からみても
「特定要件(d)」で規定される方法以外の方法で得られるヒト白血球インタフェロン
であっても，本件の特許請求の範囲記載の(a)～(c)，(e)に規定する要件を満たし，
均質な蛋白質であるものは本件特許発明の範囲に包含されると認められる。」（同
２９頁４行～１４行）と説示していることが認められる。審決がこのように説示し
ているところからすると，審決は，本件発明の特許請求の範囲にいう「均質」につ
いて，特定要件(a)ないし(e)とは独立した構成要件と理解した上で，その技術的意
味を検討し，「特許請求の範囲に記載されているＨＰＬＣ（高速液体クロマトグラ
フィー）においてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピークを示すと共に，
ドデシル硫酸ナトリウム／ポリアクリルアミドゲル電気泳動において単一のバンド
を示すヒト白血球インタフェロンとして純粋な蛋白質であって，純粋蛋白質は少な
くとも分子種α１～γ５のいずれか又はそれらの混合物を含むもの」（審決書２１頁
８行～１６行）であり，その高い比活性値から，「不純物である蛋白質が存在する
割合が小さく，ヒト白血球インタフェロンの純度が高い」（同２２頁４行～６行）
ものであると認定したものと認められる。
　そして，審決が，「本件の特許請求の範囲記載の(a)～(c)，(e)に規定する要件を
満たし，均質な蛋白質であるものは本件特許発明の範囲に包含されると認められ
る。」（審決書２９頁１１行～１４行）と説示しているところからすれば，審決の
論理によっても，引用発明が特定要件(a)ないし(c)，(e)を満たしているかどうかを
検討しなければならないはずである。ところが，審決書をみても，審決がこれらの
点について検討した形跡を見いだすことができない。したがって，審決の認定判断
は，上記の点について誤っているといわざるを得ない。
　しかしながら，本件発明の「均質」性が特定要件(a)ないし(e)と並列の関
係にあるのではなく，特定要件(a)ないし(e)によって「均質」性の技術的意味が規
定されるという論理構成になっていることは，前述したとおりである。そして，審
決は，特許要件の意味を誤解しているものの，結局は，原告が問題にしている特許
要件(b)が本件発明の「均質」性と関係がないとし，特定要件(e)から導き出される
高い比活性値と，特定要件(d)から導き出される高純度によって本件発明の「均質」
性を認定しているものであるから，正しい結論に至るまでの論理過程に誤りがあっ
たにすぎないということができる。
　そして，原告自身，「第４　原告主張の審決取消事由の要点」の「２　取消事由
２」において，その高い比活性を当然の前提としつつ，本件発明の均質なヒト白血
球インターフェロンとは，高速液体クロマトグラフィー及び電気泳動分析において
単一の蛋白質であるなどとし，また，特定要件(d)は，一製造法を特定することをも
って本件発明のヒト白血球インターフェロンの均質性・純粋性を特定している要件
であるとして，本件発明のヒト白血球インターフェロンは，非インターフェロン蛋
白質を含まないという意味で均質な蛋白質であり，いわば，純粋なヒト白血球イン
ターフェロンなのであると主張しており，一方，被告は，これに反論しているので
あって，当事者は，いずれも，本件発明が特定要件(a)ないし(e)によって「均質」
性の技術的意味が規定されるという論理構成になっていることを前提として，議論
を尽くしてきたものということができる。
　以上によれば，審決の誤りは，その結論に影響を及ぼすようなものでないことが
明らかというべきである。審決が相違点(1)及び(2)の判断を無視したとする原告の
主張は，失当である。
４　結論
　以上によれば，原告主張の取消事由は，いずれも理由がないことが明らかで
あり，その他審決にこれを取り消すべき瑕疵は見当たらない。
　そこで，原告の本訴請求を棄却することとし，訴訟費用の負担，上告及び上告受
理の申立てのための付加期間について行政事件訴訟法７条，民事訴訟法６１条，９
６条２項を適用して，主文のとおり判決する。
東京高等裁判所第６民事部
　　裁判長裁判官　山　　　下　　　和　　　明
裁判官設樂隆一は都合により，宍戸充は転勤のため，いずれも署名押印す
ることができない。
　　　　　　裁判長裁判官　山　　　下　　　和　　　明
（別紙）
第１，２図

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